Fonction de transport des protéines. Protéines de transport Transport de l'oxygène dans le sang HB et ses composés

L'oxygène dans le sang est dissous et combiné à l'hémoglobine. Il y a très peu d’oxygène dissous dans le plasma. Puisque la solubilité de l'oxygène à 37 °C est de 0,225 ml * l -1 * kPa -1 (0,03 ml-l -1 mm Hg -1), alors tous les 100 ml de plasma sanguin à une tension d'oxygène de 13,3 kPa (100 mm rg. Art.) ne peut transporter que 0,3 ml d'oxygène à l'état dissous. Ce n’est clairement pas suffisant pour la vie du corps. Avec une telle teneur en oxygène dans le sang et à condition de sa consommation complète par les tissus, le volume minute de sang au repos devrait être supérieur à 150 l/min. Cela montre clairement l'importance d'un autre mécanisme de transfert d'oxygène à travers son liens avec l'hémoglobine.

Chaque gramme d'hémoglobine est capable de lier 1,39 ml d'oxygène et, par conséquent, avec une teneur en hémoglobine de 150 g/l, chaque 100 ml de sang peut transporter 20,8 ml d'oxygène.

Indicateurs fonction respiratoire sang

1. Capacité en oxygène de l'hémoglobine. La valeur reflétant la quantité d'oxygène qui peut entrer en contact avec l'hémoglobine lorsqu'elle est complètement saturée est appelée capacité en oxygène de l'hémoglobineUN .

2. Teneur en oxygène du sang. Un autre indicateur de la fonction respiratoire du sang est la teneur en oxygène du sang, qui reflète la véritable quantité d'oxygène, à la fois lié à l'hémoglobine et physiquement dissous dans le plasma.

3. Degré de saturation de l'hémoglobine en oxygène . 100 ml de sang artériel contiennent normalement 19 à 20 ml d'oxygène, dans le même volume sang veineux- 13-15 ml d'oxygène, tandis que la différence artério-veineuse est de 5-6 ml. Le rapport entre la quantité d'oxygène associée à l'hémoglobine et la capacité en oxygène de cette dernière est un indicateur du degré de saturation en oxygène de l'hémoglobine. La saturation en oxygène de l'hémoglobine dans le sang artériel chez les individus en bonne santé est de 96 %.

Éducationoxyhémoglobine dans les poumons et sa restauration dans les tissus dépend de la tension partielle en oxygène du sang : lorsqu'elle augmente. La saturation de l'hémoglobine en oxygène augmente et lorsqu'elle diminue, elle diminue. Cette relation est non linéaire et s'exprime par une courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine en forme de S.

Le sang artériel oxygéné correspond à un plateau de la courbe de dissociation, et le sang désaturé dans les tissus correspond à une partie en forte diminution de celle-ci. La légère montée de la courbe dans sa partie supérieure (zone de forte tension d'O 2 ) indique qu'une saturation suffisamment complète de l'hémoglobine du sang artériel en oxygène est assurée même lorsque la tension d'O 2 est réduite à 9,3 kPa (70 mm Hg). Une diminution de la tension O, de 13,3 kPa à 2,0-2,7 kPa (de 100 à 15-20 mm Hg) n'a pratiquement aucun effet sur la saturation de l'hémoglobine en oxygène (HbO 2 diminue de 2-3 %). À des valeurs de tension O2 inférieures, l’oxyhémoglobine se dissocie beaucoup plus facilement (zone de forte baisse de la courbe). Ainsi, lorsque la tension en O 2 diminue de 8,0 à 5,3 kPa (de 60 à 40 mm Hg), la saturation de l'hémoglobine en oxygène diminue d'environ 15 %.

La position de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine est généralement exprimée quantitativement par la tension partielle d'oxygène à laquelle la saturation en hémoglobine est de 50 % (P 50). La valeur P50 normale à une température de 37°C et un pH de 7,40 est d'environ 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

La courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine dans certaines conditions peut se déplacer dans un sens ou dans l'autre, en conservant une forme en S, sous l'influence des changements de pH, de tension de CO 2, de température corporelle et de la teneur en 2,3-diaphosphoglycérate (2,3- DPG) dans les érythrocytes, dont dépend la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène. Dans les muscles qui travaillent, en raison d'un métabolisme intense, la formation de CO 2 et d'acide lactique augmente, ainsi que la production de chaleur. Tous ces facteurs réduisent l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Dans ce cas, la courbe de dissociation se déplace vers la droite (Fig. 8.7), ce qui conduit à une libération plus facile de l'oxygène de l'oxyhémoglobine et à une augmentation de la possibilité de consommation d'oxygène par les tissus. Avec une diminution de la température du 2,3-DPG, une diminution de la tension du CO et une augmentation du pH, la courbe de dissociation se déplace vers la gauche, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène augmente, entraînant une diminution de l'apport d'oxygène aux tissus.

L'oxygène est transporté le sang artériel sous deux formes : lié à l'hémoglobine à l'intérieur des érythrocytes et dissous dans le plasma.

Le globule rouge provient du tissu indifférencié de la moelle osseuse. Lorsqu'une cellule mûrit, elle perd son noyau, ses ribosomes et ses mitochondries. En conséquence, les globules rouges ne sont pas capables de remplir des fonctions telles que la division cellulaire, la phosphorylation oxydative et la synthèse des protéines. La source d'énergie des globules rouges est principalement le glucose, qui est métabolisé dans le cycle d'Embden-Mierhof, ou shunt hexose monophosphate. La protéine intracellulaire la plus importante pour assurer le transport de l'O2 et du CO2 est l'hémoglobine, qui est un composé complexe de fer et de porphyrine. Un maximum de quatre molécules d’O2 se lient à une molécule d’hémoglobine. L'hémoglobine complètement chargée en O2 est appelée oxyhémoglobine, et l'hémoglobine sans O2 ou qui a fixé moins de quatre molécules d'O2 est appelée hémoglobine désoxygénée.

La principale forme de transport de l’O2 est l’oxyhémoglobine. Chaque gramme d'hémoglobine peut lier au maximum 1,34 ml d'O2. En conséquence, la capacité en oxygène du sang dépend directement de la teneur en hémoglobine :

Capacité sanguine O2 = ? 1,34 O2 /gHb/100 ml de sang (3.21).

U personnes en bonne santé avec une teneur en hémoglobine de 150 g/l, la capacité en oxygène du sang est de 201 ml d'O2 sanguin.

Le sang contient une petite quantité d'oxygène, non lié à l'hémoglobine, mais dissous dans le plasma. Selon la loi de Henry, la quantité d'O2 dissous est proportionnelle à la pression de l'O2 et à son coefficient de solubilité. La solubilité de l'O2 dans le sang est très faible : seulement 0,0031 ml se dissout dans 0,1 litre de sang pour 1 mmHg. Art. Ainsi, à une tension d'oxygène de 100 mmHg. Art. 100 ml de sang ne contiennent que 0,31 ml d'O2 dissous.

CaO2 = [(1,34)(SaO2)] + [(Pa)(0,0031)] (3,22).

Courbe de dissociation de l'hémoglobine. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène augmente à mesure que les molécules d'O2 se lient séquentiellement, ce qui donne à la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine une forme sigmoïde ou en S (Fig. 3.14).

La partie supérieure la courbe (PaO2?60 mmHg) est plate. Cela indique que SaO2, et donc CaO2, reste relativement constant malgré des fluctuations importantes de PaO2. Une augmentation du transport de CaO2 ou d'O2 peut être obtenue en augmentant la teneur en hémoglobine ou en dissolvant le plasma (oxygénation hyperbare).

La PaO2, à laquelle l'hémoglobine est saturée en oxygène à 50 % (à 370 pH = 7,4), est connue sous le nom de P50. Il s'agit d'une mesure généralement acceptée de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. La P50 du sang humain est de 26,6 mmHg. Art. Cependant, il peut changer sous diverses conditions métaboliques et conditions pharmacologiques, affectant le processus de liaison de l'oxygène par l'hémoglobine. Ceux-ci inclus les facteurs suivants: concentration en ions hydrogène, tension gaz carbonique, température, concentration en 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG), etc.

Riz. 3.14. Modifications de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine avec modifications du pH, de la température corporelle et de la concentration de 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) dans les érythrocytes

Les modifications de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, provoquées par les fluctuations de la concentration intracellulaire des ions hydrogène, sont appelées effet Bohr. Une diminution du pH déplace la courbe vers la droite, une augmentation du pH vers la gauche. La forme de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine est telle que cet effet est plus prononcé dans le sang veineux que dans le sang artériel. Ce phénomène facilite la libération d'oxygène dans les tissus, sans pratiquement aucun effet sur la consommation d'oxygène (en l'absence d'hypoxie sévère).

Le dioxyde de carbone a un double effet sur la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine. D'une part, la teneur en CO2 affecte le pH intracellulaire (effet Bohr). D'autre part, l'accumulation de CO2 provoque la formation de composés carbamiques en raison de son interaction avec les groupes aminés de l'hémoglobine. Ces composés carbamine servent d’effecteurs allostériques de la molécule d’hémoglobine et affectent directement la liaison de l’O2. De faibles niveaux de composés carbamineux provoquent un déplacement de la courbe vers la droite et une diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, qui s'accompagne d'une augmentation de la libération d'O2 dans les tissus. À mesure que la PaCO2 augmente, l’augmentation concomitante des composés carbamines déplace la courbe vers la gauche, augmentant ainsi la liaison de l’O2 à l’hémoglobine.

Des phosphates organiques, en particulier le 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG), se forment dans les érythrocytes lors de la glycolyse. La production de 2,3-DPG augmente pendant l'hypoxémie, ce qui constitue un mécanisme d'adaptation important. Un certain nombre de conditions provoquant une diminution de l'O2 dans les tissus périphériques, telles que l'anémie, perte de sang aiguë, insuffisance cardiaque congestive, etc. caractérisé par une augmentation de la production de phosphates organiques dans les érythrocytes. Dans le même temps, l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 diminue et sa libération dans les tissus augmente. Et vice versa, pour certains conditions pathologiques, tel que choc septique et hypophosphatémie, observées niveau faible 2,3-DPG, ce qui entraîne un déplacement de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine vers la gauche.

La température corporelle affecte la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine de manière moins prononcée et cliniquement significative que les facteurs décrits ci-dessus. L'hyperthermie provoque une augmentation de P50, c'est-à-dire déplacement de la courbe vers la droite, ce qui constitue une réaction adaptative favorable et non une augmentation de la demande en oxygène des cellules ; conditions fébriles. L'hypothermie, au contraire, réduit la P50, c'est-à-dire déplace la courbe de dissociation vers la gauche.

Le CO, en se liant à l'hémoglobine (formant la carboxyhémoglobine), altère l'oxygénation des tissus périphériques par deux mécanismes. Premièrement, le CO réduit directement la capacité en oxygène du sang. Deuxièmement, en réduisant la quantité d’hémoglobine disponible pour la liaison de l’O2 ; Le CO réduit la P50 et déplace la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine vers la gauche.

L'oxydation de la partie fer ferreuse de l'hémoglobine en fer ferrique conduit à la formation de méthémoglobine. Normalement, chez les personnes en bonne santé, la méthémoglobine représente moins de 3 % de l’hémoglobine totale. Son faible niveau est maintenu par des mécanismes de récupération des enzymes intracellulaires. Une méthémoglobinémie peut survenir en conséquence déficience congénitale ces enzymes réductrices ou la formation de molécules d'hémoglobine anormales résistantes à la réduction enzymatique (par exemple, l'hémoglobine M).

L'apport d'oxygène (DO2) est le taux de transport de l'oxygène par le sang artériel, qui dépend du flux sanguin et de la teneur en O2 du sang artériel. L'apport systémique d'oxygène (DO2) est calculé comme suit :

DO2 = CaO2 x Qt (ml/min) ou

DO2 = ([(Hb) ?1,34?% saturation] + sera de 25%, soit 5 ml/20 ml. Ainsi, normalement le corps ne consomme que 25% de l'oxygène transporté par l'hémoglobine. Lorsque le besoin en O2 dépasse la possibilité de son apport, alors le coefficient d'extraction devient supérieur à 25 %. Au contraire, si l'apport d'O2 dépasse la demande, alors le coefficient d'extraction descend en dessous de 25 %.

Si l'apport d'oxygène est modérément réduit, la consommation d'oxygène ne change pas en raison de l'augmentation de l'extraction d'O2 (la saturation en oxygène de l'hémoglobine dans le sang veineux mixte est réduite). Dans ce cas, la VO2 est indépendante de la délivrance. À mesure que la DO2 diminue encore, un point critique est atteint où la VO2 devient directement proportionnelle à la DO2. Une condition dans laquelle la consommation d'oxygène dépend de l'administration est caractérisée par une acidose lactique progressive due à une hypoxie cellulaire. Niveau critique DO2 est observé dans diverses situations cliniques. Par exemple, sa valeur de 300 ml/(min*m2) a été constatée après des opérations sous circulation artificielle et chez des patients présentant une insuffisance respiratoire aiguë.

La tension du dioxyde de carbone dans le sang veineux mixte (PvCO2) est normalement d'environ 46 mmHg. Art., qui est le résultat final du mélange du sang provenant des tissus avec différents niveaux activité métabolique. La tension veineuse en dioxyde de carbone dans le sang veineux est plus faible dans les tissus à faible activité métabolique (par exemple, la peau) et plus élevée dans les organes à forte activité métabolique (par exemple, le cœur).

Le dioxyde de carbone se diffuse facilement. Sa capacité de diffusion est 20 fois supérieure à celle de l'oxygène. Le CO2, tel qu'il se forme au cours du métabolisme cellulaire, se diffuse dans les capillaires et est transporté vers les poumons sous trois formes principales : sous forme de CO2 dissous, sous forme d'anion bicarbonate et sous forme de composés carbamine.

Le CO2 se dissout très bien dans le plasma. La quantité de fraction dissoute est déterminée par le produit de la pression partielle de CO2 et du coefficient de solubilité (? = 0,3 ml/l de sang/mm Hg). Environ 5 % du dioxyde de carbone total présent dans le sang artériel se présente sous forme de gaz dissous.

L'anion bicarbonate est la forme prédominante de CO2 (environ 90 %) dans le sang artériel. L'anion bicarbonate est le produit de la réaction du CO2 avec l'eau pour former H2CO3 et de sa dissociation :

CO2 + H2O?H2CO3?H+ + HCO3- (3.25).

La réaction entre le CO2 et le H2O se produit lentement dans le plasma et très rapidement dans les globules rouges, où est présente l'enzyme intracellulaire hydrase carbonique. Il facilite la réaction entre le CO2 et H2O pour former H2CO3. La deuxième phase de l’équation se produit rapidement, sans catalyseur.

À mesure que le HCO3- s'accumule à l'intérieur des érythrocytes, l'anion se diffuse à travers la membrane cellulaire jusque dans le plasma. La membrane érythrocytaire est relativement imperméable au H+, ainsi qu’aux cations en général, les ions hydrogène restent donc à l’intérieur de la cellule. La neutralité électrique de la cellule lors de la diffusion du CO2 dans le plasma assure un afflux d'ions chlore du plasma vers les érythrocytes, ce qui forme ce qu'on appelle le déplacement de chlorure (déplacement de Hamburger). Une partie du H+ restant dans les globules rouges est tamponnée et se combine à l’hémoglobine. Dans les tissus périphériques, où les concentrations de CO2 sont élevées et où des quantités importantes de H+ s’accumulent dans les globules rouges, la liaison du H+ est facilitée par la désoxygénation de l’hémoglobine. L'hémoglobine réduite se lie mieux aux protons que l'hémoglobine oxygénée. Ainsi, la désoxygénation du sang artériel dans les tissus périphériques favorise la liaison de H+ par la formation d’hémoglobine réduite.

CO2 + H2O + HbO2 > HbH+ + HCO3+ O2 (3.26).

Cette augmentation de la liaison du CO2 à l’hémoglobine est connue sous le nom d’effet Haldane. Dans les poumons, le processus se déroule dans la direction opposée. L'oxygénation de l'hémoglobine augmente ses propriétés acides, et la libération d'ions hydrogène déplace l'équilibre principalement vers la formation de CO2 :

O2 + HCO3- + HbH+ > CO2 + H2O + HbO2

Écureuils (protéines, polypeptides) sont les biopolymères les plus nombreux, les plus diversifiés et d’une importance primordiale. Les molécules de protéines contiennent des atomes de carbone, d'oxygène, d'hydrogène, d'azote et parfois de soufre, de phosphore et de fer.

Les monomères protéiques sont acides aminés, qui (ayant des groupes carboxyle et amino) ont les propriétés d'un acide et d'une base (amphoternique).

Grâce à cela, les acides aminés peuvent se connecter les uns aux autres (leur nombre dans une molécule peut atteindre plusieurs centaines). À cet égard, les molécules de protéines ont grandes tailles et ils sont appelés macromolécules.

Structure d'une molécule de protéine

Sous structure d'une molécule de protéine la comprendre composition en acides aminés, la séquence des monomères et le degré de torsion de la molécule protéique.

Il n’existe que 20 types d’acides aminés différents dans les molécules protéiques, et une grande variété de protéines est créée en raison de leurs différentes combinaisons.

• La séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique est structure primaire des protéines(il est propre à toute protéine et détermine sa forme, ses propriétés et ses fonctions). La structure primaire d'une protéine est unique à tout type de protéine et détermine la forme de sa molécule, ses propriétés et ses fonctions.
• Une longue molécule protéique se plie et prend d'abord l'apparence d'une spirale suite à la formation de liaisons hydrogène entre les groupes -CO et -NH de différents résidus d'acides aminés de la chaîne polypeptidique (entre le carbone du groupe carboxyle d'un acide aminé et l'azote du groupe amino d'un autre acide aminé). Cette spirale est structure secondaire des protéines.
• Structure tertiaire des protéines- « packing » spatial tridimensionnel de la chaîne polypeptidique sous la forme globules(balle). La force de la structure tertiaire est assurée par une variété de liaisons qui naissent entre les radicaux d'acides aminés (liaisons hydrophobes, hydrogène, ioniques et disulfure S-S).
• Certaines protéines (par exemple l'hémoglobine humaine) ont structure quaternaire. Il résulte de la combinaison de plusieurs macromolécules de structure tertiaire en un complexe complexe. La structure quaternaire est maintenue ensemble par de faibles liaisons ioniques, hydrogène et hydrophobes.

La structure des protéines peut être perturbée (sous réserve de dénaturation) lorsqu'il est chauffé, traité avec un peu produits chimiques, irradiation, etc. Avec un impact faible, seule la structure quaternaire se désintègre, avec une structure plus forte - la tertiaire, puis la secondaire, et la protéine reste sous la forme d'une chaîne polypeptidique. En raison de la dénaturation, la protéine perd sa capacité à remplir sa fonction.

La perturbation des structures quaternaires, tertiaires et secondaires est réversible. Ce processus est appelé renaturation.

Destruction structure primaire irréversible.

En plus des protéines simples constituées uniquement d'acides aminés, il existe également des protéines complexes, qui peuvent contenir des glucides ( glycoprotéines), les graisses ( lipoprotéines), acides nucléiques (nucléoprotéines) et etc.

Fonctions des protéines

• Fonction catalytique (enzymatique). Protéines spéciales - enzymes- capable d'accélérer les réactions biochimiques dans les cellules des dizaines et des centaines de millions de fois. Chaque enzyme accélère une et une seule réaction. Les enzymes contiennent des vitamines.

• Fonction structurelle (construction)- une des fonctions principales des protéines (les protéines font partie des membranes cellulaires ; les protéines kératiniques forment les cheveux et les ongles ; les protéines de collagène et d'élastine forment le cartilage et les tendons).

• Fonction de transport- les protéines assurent le transport actif des ions à travers membranes cellulaires(transport des protéines dans membrane extérieure cellules), transport d'oxygène et de dioxyde de carbone (hémoglobine dans le sang et myoglobine dans les muscles), transport Les acides gras(les protéines sériques favorisent le transfert des lipides et des acides gras, diverses substances biologiquement actives).

• Fonction de signalisation. Réception de signaux de environnement externe et le transfert d'informations dans la cellule se produit grâce à des protéines intégrées à la membrane, capables de modifier leur structure tertiaire en réponse à l'action de facteurs environnementaux.
• Fonction contractile (motrice)- fournis par des protéines contractiles - l'actine et la myosine (grâce aux protéines contractiles, les cils et les flagelles se déplacent chez les protozoaires, les chromosomes se déplacent lors de la division cellulaire, les muscles se contractent dans les organismes multicellulaires et d'autres types de mouvements dans les organismes vivants sont améliorés).

• Fonction de protection- les anticorps fournissent protection immunitaire corps; Le fibrinogène et la fibrine protègent l'organisme de la perte de sang en formant un caillot sanguin.

• Fonction de régulation inhérent aux protéines - les hormones(Toutes les hormones ne sont pas des protéines !). Ils maintiennent des concentrations constantes de substances dans le sang et les cellules, participent à la croissance, à la reproduction et à d'autres fonctions vitales. processus importants(par exemple, l'insuline régule la glycémie).
• Fonction énergétique- lors d'un jeûne prolongé, les protéines peuvent être utilisées comme source supplémentaireénergie après consommation des glucides et des graisses (avec la décomposition complète de 1 g de protéines en produits finaux, 17,6 kJ d'énergie sont libérés). Les acides aminés libérés lors de la dégradation des molécules protéiques sont utilisés pour construire de nouvelles protéines.

HémoglobineF, syn. hémoglobine fœtale - hémoglobine normale du fœtus humain, qui diffère de l'hémoglobine A par la structure d'une paire de chaînes polypeptidiques, une plus grande affinité pour l'oxygène et une plus grande stabilité ; une augmentation des taux d'hémoglobine F est observée dans certaines formes de bêta-thalassémie, de leucémie aiguë, d'anémie aplasique et d'autres maladies.

Hémoglobinurie– l’apparition d’hémoglobine libre dans les urines, due à une destruction intravasculaire accrue des globules rouges.

Marche de l'hémoglobinurie– une hémoglobinurie paroxystique, observée après un travail physique intense et prolongé.

Hémolyse- le processus de destruction des globules rouges, au cours duquel l'hémoglobine en est libérée dans le plasma. Le sang après les érythrocytes de G. est un liquide rouge transparent (sang laqué).

Hémolysines– des anticorps conduisant à une hémolyse des globules rouges en présence de complément.

Hémomètre– un appareil conçu pour déterminer la concentration d'hémoglobine dans le sang par une méthode colorimétrique.

Hématopoïétines– les substances formées dans l’organisme qui stimulent l’hématopoïèse (hématopoïèse).

Hémorésistographie– une méthode graphique pour enregistrer la résistance des érythrocytes aux changements de pression osmotique.

Hémostase - un système complexe mécanismes adaptatifs qui assurent la fluidité du sang dans les vaisseaux et la coagulation du sang lorsque leur intégrité est violée.

Hémophilie(s)– maladies héréditaires se manifestant par des saignements prolongés des vaisseaux endommagés, une tendance à former des hématomes lors de blessures et caractérisées par une violation de la première phase de la coagulation sanguine due à un déficit en facteurs VIII ou IX.

Héparine– un facteur anticoagulant naturel du sang, synthétisé par les mastocytes, inhibant la conversion de la prothrombine en thrombine, du fibrinogène en fibrine et réduisant l'activité de la thrombine ; Les préparations de G. sont utilisées comme médicaments.

Hyperadrénalémie- excès d'adrénaline dans le sang.

Hyperglycémie – contenu accru glucose sanguin. G. nutritionnel – G. survenant après avoir mangé un repas riche en glucides.

Hypercapnie- un état du corps provoqué par une augmentation de la pression partielle du dioxyde de carbone dans le sang.

Hyperoxémie– augmentation de la teneur en oxygène dans le sang.

Solution hypertonique– une solution dont la pression osmotique est supérieure à la pression osmotique du plasma sanguin.

Hyperchromasie(syn. Hyperchromie) - coloration accrue des globules rouges en raison de leur teneur accrue en hémoglobine ; caractérisé par une augmentation de l'indice de couleur (au-dessus de 1,05).

Hypoglycémie– une glycémie basse.

Hypocapnie– diminution de la pression partielle de dioxyde de carbone dans le sang.

Hypoxémie- diminution de la teneur et de la pression partielle d'oxygène dans le sang.

Hypoprotéinémie– contenu réduit protéines totales dans le sérum sanguin.

Solution hypotonique– une solution dont la pression osmotique est inférieure à la pression osmotique normale du plasma sanguin.

Hirudine- un anticoagulant direct isolé des tissus de certains animaux hématophages, dont les sangsues médicinales.

Globine– la partie protéique de la molécule d’hémoglobine.

Chambre de comptage Goryaeva– un appareil de comptage des cellules sanguines, réalisé comme une chambre de comptage Bürker et équipé d'une grille Goryaev.

Granulocytes- les leucocytes, dans le cytoplasme desquels, lorsqu'ils sont colorés, une granularité est révélée, mais non azurophiles, présents en petites quantités dans les agranulocytes - monocytes et lymphocytes.

Groupes sanguins– un ensemble de caractéristiques caractérisant la structure antigénique des érythrocytes et la spécificité des anticorps anti-érythrocytaires, qui sont prises en compte lors de la sélection du sang destiné aux transfusions.

Pression oncotique- une partie de la pression osmotique créée par les composés de haut poids moléculaire dans les solutions. Dans les systèmes biologiques (plasma sanguin), la pression oncotique est créée principalement par les protéines (par exemple l'albumine).

Pression osmotique- la pression produite par une substance en solution. Cela résulte de la tendance de la concentration d’une solution à diminuer au contact d’un solvant pur en raison de la contre-diffusion des molécules de soluté et de solvant. La pression osmotique est définie comme l'excès de pression hydrostatique sur une solution séparée du solvant par une membrane semi-perméable, suffisante pour arrêter la diffusion du solvant à travers la membrane.

Désoxyhémoglobine- une forme d'hémoglobine dans laquelle elle est capable de fixer l'oxygène ou d'autres composés, comme l'eau, le monoxyde de carbone.

Dépôt de sang- un organe ou un tissu qui a la capacité de retenir dans ses vaisseaux une partie du volume de sang circulant, qui, si nécessaire, peut être utilisé par l'organisme. Le rôle principal du dépôt sanguin est joué par la rate, le foie, les vaisseaux intestinaux, les poumons et la peau, car les vaisseaux de ces organes sont capables de retenir une grande quantité de sang de réserve supplémentaire, utilisé en cas de besoin urgent par d'autres organes. et des tissus.

Solution isotonique– une solution dont la pression osmotique est égale à pression osmotique plasma sanguin.

Immunité– la capacité de l’organisme à se protéger des corps et substances génétiquement étrangers.

Carboxyhémoglobine- un composé d'hémoglobine avec le monoxyde de carbone, formé lors d'une intoxication et incapable de participer au transfert d'oxygène.

Capacité en oxygène du sang- la quantité d'oxygène qui peut être fixée par le sang jusqu'à saturation complète de l'hémoglobine. La capacité en oxygène du sang est normalement de 0,19 ml d'oxygène dans 1 ml de sang (avec une teneur en hémoglobine de 8,7 mmol/l ou 14 g%) à une température de 0 C et une pression barométrique de 760 mm. Hg st (101,3 kPa). La capacité en oxygène du sang est déterminée par la teneur en hémoglobine ; Ainsi, 1 g d'hémoglobine lie 1,36 à 1,34 ml d'oxygène et 0,003 ml d'oxygène est dissous dans 1 ml de plasma.

Coagulologie- une section d'hématologie consacrée à l'étude de la biochimie, de la physiologie et de la pathologie du système de coagulation sanguine.

Moelle– le contenu des cavités osseuses ; distinguer "rouge" Moelle, où se produit le processus d'hématopoïèse (chez l'adulte, il est situé dans la substance spongieuse des os - dans l'épiphyse des os tubulaires et des os plats ; chez les nouveau-nés, il occupe également la diaphyse) et la moelle osseuse graisseuse (diaphyses des os tubulaires), qui ne se transforme en hématopoïèse qu'avec une forte augmentation de l'hématopoïèse.

Facteur de Noël (IXfacteur)– une proenzyme synthétisée dans le foie (synthèse dépendante de la vitamine K) avec le facteur 3 lames, l'actif VIII et le Ca ++ active le facteur X dans le système interne.

Leucopénie– la teneur en leucocytes du sang périphérique est inférieure à 4000 dans 1 μl

Leucopoïèse– processus de formation des leucocytes

Leucocyte- un élément figuré du sang qui possède un noyau et ne forme pas d'hémoglobine

Formule leucocytaire– rapport quantitatif (en pourcentage) des différents types de leucocytes dans le sang périphérique

Leucocytose– augmentation du contenu en leucocytes par unité de volume de sang périphérique

Aliments contre la leucocytose– réaction physiologique normale système immunitaire l'organisme à la prise alimentaire, qui consiste à redistribuer les leucocytes et à empêcher la pénétration des matières alimentaires dans le milieu interne de l'organisme.

Lymphocytes– leucocyte (agranulocyte) de petite taille (6-13 µm) à noyau compact, rond et aggloméré avec de petites clairières et un cytoplasme basophile ; participe aux réactions immunologiques. Les lymphocytes sont divisés en trois groupes principaux : les lymphocytes T, B et 0.

Les lymphocytes T sont divisés en T-killers, qui effectuent la lyse des cellules cibles, T-T helpers, qui renforcent l'immunité cellulaire, T-B helpers, qui facilitent le cours de l'immunité humorale, T-amplificateurs - améliorent les fonctions de T- et B- lymphocytes, suppresseurs T-T, suppriment l'immunité cellulaire, suppresseurs T-B, inhibent l'immunité humorale, différenciateurs T, régulent la fonction des cellules souches, contre-suppresseurs T, interfèrent avec l'action des suppresseurs T, cellules T à mémoire immunitaire

Les lymphocytes B deviennent des plasmocytes, qui produisent des anticorps, fournissant une immunité humorale et des cellules B à mémoire immunitaire.

0-lymphocytes – prédécesseurs T-i Cellules B, cellules tueuses naturelles.

Macrophages– cellules d'origine trophique support, d'une taille allant de 20 à 60 microns avec un petit noyau arrondi (parfois deux ou trois noyaux) et un cytoplasme contenant des inclusions sous forme de fragments, des noyaux endommagés, des lipides, des bactéries, et moins souvent des cellules entières . Les macrophages ont une activité phagocytaire prononcée, sécrètent du lysozyme, de l'interféron, des protéases neutres, des hydrolases acides, des composants du système du complément, des inhibiteurs d'enzymes (inhibiteur du plasminogène), des lipides bioactifs (métabolites de l'arachidonte, prostaglandine E2, thromboxane), des facteurs qui activent les plaquettes, des facteurs qui stimulent protéine de synthèse dans d'autres cellules, pyrogènes endogènes, interleukine I, facteurs inhibant la reproduction.

Méthémoglobine- un dérivé de l'hémoglobine, privé de la capacité de transporter l'oxygène du fait que le fer héminique est sous forme trivalente, se forme en quantité accrue dans certaines hémoglobinopathies, et dans les intoxications aux nitrates et sulfamides.

Microphages– leucocyte neutrophile.

Myoglobine– le pigment rouge contenu dans les cellules musculaires striées et les cardiomyocytes ; se compose d'une partie protéique - la globine et d'un groupe non protéique - l'hème, identique à l'hème de l'hémoglobine ; remplit les fonctions de transporteur d'oxygène et assure le dépôt d'oxygène dans les tissus.

Monocytes– un leucocyte mature d'un diamètre de 12 à 20 microns avec un noyau polymorphe en forme de haricot présentant un réseau de chromatine inégal et bouclé du noyau. Le cytoplasme est uniforme, présente les caractéristiques d'une structure cellulaire et contient parfois une faible granularité azurophile. C'est un phagocyte extrêmement actif, reconnaît l'antigène et le convertit en une forme immunogène, forme des monokines qui agissent sur les lymphocytes, participe à la formation d'antigènes. -l'immunité infectieuse et antitumorale, synthétise les composants individuels du système du complément et les facteurs impliqués dans l'hémostase.

Neutrophile- a une activité phagocytaire, contient des enzymes qui détruisent les bactéries, est capable d'adsorber les anticorps et de les transférer vers le site de l'inflammation, participe à la fourniture de l'immunité, les substances sécrétées par celui-ci améliorent l'activité mitotique des cellules, accélèrent les processus de réparation, stimulent l'hématopoïèse et dissolution du caillot de fibrine.

Normocyte– les érythrokaryocytes differentes etapes maturation.

Oxyhémoglobine- une association de l'hémoglobine avec l'oxygène, assurant le transfert de ce dernier par le sang des poumons vers les tissus.

Oxygénométrie– mesure de la saturation en oxygène de l'hémoglobine sanguine. Elle est réalisée selon la méthode photométrique : méthode directe (sanglantée) (dans des Flow Cells) et méthode indirecte sans transfusion (à l'aide de capteurs auriculaires, frontaux, doigts).

Normalement, lorsque l'on respire de l'air, la saturation en oxygène de l'hémoglobine dans le sang est d'environ 97 %

Osmose– diffusion unidirectionnelle d'un solvant à travers une membrane semi-perméable qui sépare la solution d'un solvant pur ou d'une solution plus faiblement concentrée. L'osmose est toujours dirigée d'un solvant pur vers une solution ou d'une solution diluée (osmotique) vers une solution concentrée.

Résistance osmotique– la capacité des cellules à résister (sans s’effondrer) à une diminution de la pression osmotique du milieu.

Pancytopénie– une diminution du sang périphérique des éléments des trois germes hématopoïétiques - érythrocytes, leucocytes, plaquettes.

Plasma- la partie liquide du sang restant après l'élimination de ses éléments formés.

Précurseur plasmatique de la thromboplastine(Facteur Rosenthal) avec Ca ++ active le facteur IX.

Plasmine– une enzyme protéolytique qui lyse les brins de fibrine insolubles et les convertit en produits solubles.

Poïkilocytose– la présence d'érythrocytes de formes diverses et inhabituelles dans le sang périphérique (sphérocytes ronds, érythrocytes en forme de faucille).

Polyglobulie, ( syn. érythrémie) - une augmentation de la teneur en globules rouges dans la circulation sanguine, une augmentation du volume de globules rouges circulants.

Proaccélérine - bêta-globuline soluble formée dans le foie, qui se lie à la membrane plaquettaire ; forme active(Accelerin) sert de composant de l'activateur de prothrombine.

Proconvertine– la proenzyme synthétisée dans le foie sous forme active, avec III et Ca, active le facteur X dans le système externe.

Protéinémie – contenu normal protéines dans le sang (albumine et globulines).

Anticoagulant Le système sanguin est un élément essentiel du système de coagulation sanguine, empêchant la formation d'un caillot sanguin ou le dissolvant.

Prothrombine- une proenzyme du plasma sanguin produite dans le foie, qui est un précurseur de la thrombine.

Temps de prothrombine(syn. Quick time) - une méthode d'étude du mécanisme externe de formation de l'activité de la thrombine, dans laquelle les facteurs plasmatiques VII, X, V et II sont impliqués ; déterminé par la durée (en secondes) de formation de caillot dans le plasma sanguin testé en présence de thromboplastine et de sels de calcium

Facteur Rh– un système de six isoantigènes d'érythrocytes humains, qui détermine leurs différences phénotypiques.

Réticulocytes- un érythrocyte polychromatophile immature contenant une substance basophile, qui précipite sous forme de granules et de fils avec une coloration intravitale particulière, notamment le bleu de crésyl brillant.

Rétraction du caillot– contraction d'un caillot de sang ou de plasma, accompagnée de la libération de sérum (étape finale de la formation du thrombus).

La solution de Ringer une solution aqueuse isotonique vis-à-vis du sang, utilisée par exemple comme substitut du sang dans des expériences sur des animaux à sang froid. Composition pour 1 litre d'eau : NaCl - 6g, KCl - 0,01g, CaCl2 - 0,02g, NaHCO3 - 0,01g.

Ringer-Locke solution – une solution aqueuse isotonique par rapport au sang, utilisée, par exemple, comme substitut du sang dans des expériences sur des animaux à sang chaud. Composition pour 1 litre d'eau NaCl - 9 g, KCl - 0,3 g, Ca Cl 2 - 0,2 g, NaHCO 3 - 0,2, glucose - 10 g.

La coagulation du sang- un mécanisme qui assure la formation d'un caillot sanguin.

Système de coagulation sanguine- un système complexe qui arrête le saignement en formant des caillots sanguins de fibrine, maintenant l'intégrité des vaisseaux sanguins et l'état liquide du sang.

Caillot de sang– un produit de la coagulation sanguine, qui est une formation élastique de couleur rouge foncé avec une surface lisse ; se compose de fils de fibrine et d'éléments cellulaires sanguins.

Vitesse de sédimentation- un indicateur reflétant les modifications des propriétés physicochimiques du sang et mesuré par la taille de la colonne de plasma libérée par les érythorocytes lorsqu'ils se déposent du mélange de citrate dans une pipette spéciale (généralement en 1 heure)

Facteur Stewart-Prower(Facteur X) - proenzyme synthétisée dans le foie (synthèse dépendante de la vitamine K) - proenzyme, sert de composant de l'activateur de prothrombine.

Sérum sanguin- liquide qui se sépare d'un caillot sanguin après sa rétraction.

Thrombine– une enzyme protéolytique formée dans le sang à partir de la prothrombine ; convertit le fibrinogène soluble en fibrine insoluble.

Thrombopénie (thrombocytopénie)– teneur réduite en plaquettes (moins de 15010 9 /l) dans le sang périphérique.

Thromboplastine tissu – une phospholipoprotéine contenue dans les tissus du corps et impliquée dans le processus de coagulation sanguine en tant que catalyseur de la conversion de la prothrombine en thrombine.

Thromboplastine sanguine– un phospholipide synthétisé dans les plaquettes, impliqué dans la conversion de la protombine en thrombine.

Thrombopoïétines– les substances qui stimulent la thrombocytopoïèse.

Plaquette- un élément figuré impliqué dans la coagulation sanguine, nécessaire au maintien de l'intégrité paroi vasculaire, a une activité phagocytaire.

Thrombocytopoïèse– processus de formation des plaquettes.

Facteur Hageman(XII) - proenzyme sensible au contact, activée par la kallicréine.

Phagocyte- le nom général des cellules du corps capables de capturer et de digérer les cellules détruites et les particules étrangères.

Phagocytose– le processus de capture et d’absorption actives de micro-organismes, de cellules détruites et de particules étrangères par des organismes unicellulaires ou phagocytes.

Fibrine– une protéine insoluble dans l'eau formée à partir du facteur I (fibrinogène) sous l'influence de la thrombine lors de la coagulation sanguine.

Fibrinogène– (syn. facteur I) une protéine du plasma sanguin formée dans les cellules hépatiques, transformée en fibrine sous l'influence de la thrombine.

Facteur stabilisant la fibrine– proenzyme, provoque l'entrelacement des fils de fibrine

Saline- le nom général des solutions aqueuses isotoniques proches du sérum sanguin non seulement par la pression osmotique mais aussi par la réaction active du milieu et les propriétés tampons.

Facteur Fitzgerald– une protéine qui favorise l’activation par contact des facteurs XII et XI

Facteur Fletcher(prékallicréine) la proenzyme est activée par l'actif XI, la kallicréine favorise l'activation des facteurs XII et XI

Indice de couleur– indice reflétant le rapport entre le taux d’hémoglobine et le nombre de globules rouges dans 1 µl de sang

Réserve de sang alcalin– indicateur des capacités fonctionnelles du système tampon sanguin ; représente la quantité de dioxyde de carbone (en ml) que peut lier 100 ml de plasma sanguin, préalablement mis en équilibre avec un milieu gazeux dans lequel la pression partielle du dioxyde de carbone est de 40 mm Hg. Art..

Éosinophile– un leucocyte, dans le cytoplasme dont la granularité se révèle lors de la coloration, a une activité phagocytaire, capte l'histamine et la détruit à l'aide de l'histaminase, détruit les toxines d'origine protéique, les protéines étrangères et complexes immuns, a un effet cytotoxique dans la lutte contre les helminthes, leurs œufs et leurs larves, phagocytose et inactive les produits sécrétés par les basophiles, contient des protéines cationiques qui activent les composants du système kallikréine-kinine et affectent la coagulation sanguine.

Éosinophilie– augmentation du nombre d'éosinophiles dans le sang périphérique.

Érythron– le système sanguin rouge, y compris le sang périphérique, les organes d'érythropoïèse et de destruction des érythrocytes.

Érythropoïèse– le processus de formation des globules rouges dans le corps

Érythrocyte– un élément sanguin dénucléarisé contenant de l'hémoglobine, qui remplit des fonctions de transport (respiratoire), de protection et de régulation.

Transport d'oxygène réalisée principalement par les érythrocytes. Sur les 19 vol.% d'oxygène extraits du sang artériel, seulement 0,3 vol.% sont dissous dans le plasma, le reste de l'O2 est contenu dans les érythrocytes et se retrouve dans liaison chimique avec l'hémoglobine. L'hémoglobine (Hb) forme un composé fragile et facilement dissociable avec l'oxygène : l'oxyhémoglobine (HbO02). La liaison de l'oxygène par l'hémoglobine dépend de la tension de l'oxygène et constitue un processus facilement réversible. Lorsque la tension en oxygène diminue, l'oxyhémoglobine libère de l'oxygène.

Le fait que la liaison de l’hémoglobine à l’oxygène produise une telle courbe a une signification physiologique importante. Dans la zone de pression partielle d'oxygène relativement élevée, correspondant à sa pression dans les alvéoles des poumons, le changement de pression d'oxygène est compris entre 100 et 60 mm Hg. Art. n’a pratiquement aucun effet sur le tracé horizontal de la courbe, c’est-à-dire qu’il ne modifie pratiquement pas la quantité d’oxyhémoglobine formée.

Donné le riz. 55 la courbe A est obtenue en étudiant des solutions d'hémoglobine pure dans de l'eau distillée. Dans des conditions naturelles, le plasma sanguin contient divers sels et le dioxyde de carbone, qui modifient légèrement la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine. Le côté gauche de la courbe devient courbé et la courbe entière ressemble à la lettre S. De riz. 55(courbe B), il est clair que la partie médiane de la courbe est dirigée fortement vers le bas et que la partie inférieure se rapproche de la direction horizontale.

Il convient de noter que Partie inférieure la courbe caractérise les propriétés de l'hémoglobine dans la zone basse , qui sont proches de celles présentes dans les tissus. La partie médiane de la courbe donne une idée des propriétés de l'hémoglobine aux valeurs de tension d'oxygène présentes dans le sang artériel et veineux.

Une forte diminution de la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène en présence de dioxyde de carbone est observée à une pression partielle d'oxygène égale à 40 ml de Hg. Art., c'est-à-dire à la tension présente dans le sang veineux. Cette propriété de l'hémoglobine a important pour le corps. Dans les capillaires des tissus, la tension du dioxyde de carbone dans le sang augmente et donc la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène diminue, ce qui facilite la libération de l'oxygène vers les tissus. Dans les alvéoles des poumons, où une partie du dioxyde de carbone passe dans l'air alvéolaire, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène augmente, ce qui facilite la formation d'oxyhémoglobine.

En particulier une forte baisse la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène est notée dans le sang des capillaires musculaires lors d'un travail musculaire intense, lorsque aliments aigres métabolisme, en particulier l'acide lactique. Cela favorise l’impact. grande quantité oxygène aux muscles.

La capacité de l’hémoglobine à lier et à libérer l’oxygène change également en fonction de la température. Oxyhémoglobine à la même pression partielle d'oxygène dans environnement dégage plus d'oxygène à la température du corps humain (37-38°) qu'à des températures plus basses.