Chapitre III. PROTÉINES
§ 6. ACIDES AMINÉS COMME ÉLÉMENTS STRUCTURELS DES PROTÉINES
Acides aminés naturels
Les acides aminés des organismes vivants se trouvent principalement dans les protéines. Les protéines sont composées principalement de vingt acides aminés standards. Ce sont des acides aminés a-aminés et diffèrent les uns des autres par la structure de groupes latéraux (radicaux), désignés par la lettre R :
La variété des radicaux secondaires des acides aminés joue un rôle clé dans la formation de la structure spatiale des protéines et dans le fonctionnement du centre actif des enzymes.
La structure des acides aminés standards est donnée en fin de paragraphe du tableau 3. Les acides aminés naturels ont des noms triviaux, peu pratiques à utiliser pour écrire la structure des protéines. Par conséquent, des désignations à trois lettres et à une lettre ont été introduites pour eux, qui sont également présentées dans le tableau 3.
Isomérie spatiale
Dans tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, l'atome de carbone a est chiral, c'est-à-dire Ils sont caractérisés par une isomérie optique. Dans le tableau Le 3ème atome de carbone chiral est indiqué par un astérisque. Par exemple, pour l'alanine, les projections Fischer des deux isomères ressemblent à ceci :
Pour les désigner, comme pour les glucides, la nomenclature D, L est utilisée. Les protéines ne contiennent que des acides L-aminés.
Les isomères L et D peuvent être mutuellement convertis. Ce processus est appelé racémisation.
Intéressant à savoir ! Dans le blanc des dents - la dentine -L-aspartiquel'acide racémise spontanément à la température du corps humain à raison de 0,10 % par an. Pendant la période de formation des dents, la dentine ne contient queL-l'acide aspartique, chez un adulte, par suite de racémisation, il se formeD-l'acide aspartique. Plus la personne est âgée, plus la teneur en isomère D est élevée. En déterminant le rapport des isomères D et L, l'âge peut être déterminé avec assez de précision. Ainsi, les habitants des villages de montagne de l'Équateur ont été dénoncés pour s'attribuer trop d'âge.
Propriétés chimiques
Les acides aminés contiennent des groupes amino et carboxyle. Pour cette raison, ils présentent des propriétés amphotères, c’est-à-dire les propriétés des acides et des bases.
Lorsqu'un acide aminé, tel que la glycine, est dissous dans l'eau, son groupe carboxyle se dissocie pour former un ion hydrogène. Ensuite, l’ion hydrogène s’attache au groupe amino en raison de la paire d’électrons libres située sur l’atome d’azote. Un ion se forme dans lequel des charges positives et négatives sont simultanément présentes, ce qu'on appelle zwitterion :
Cette forme de l’acide aminé est prédominante dans une solution neutre. Dans un environnement acide, un acide aminé attache un ion hydrogène pour former un cation :
Dans un environnement alcalin, un anion se forme :
Ainsi, selon le pH de l’environnement, un acide aminé peut être chargé positivement, chargé négativement et électriquement neutre (avec des charges positives et négatives égales). La valeur du pH d'une solution pour laquelle la charge totale d'un acide aminé est nulle est appelée point isoelectrique de cet acide aminé. Pour de nombreux acides aminés, le point isoélectrique est proche du pH 6. Par exemple, les points isoélectriques de la glycine et de l'alanine ont des valeurs de 5,97 et 6,02, respectivement.
Deux acides aminés peuvent réagir entre eux, provoquant la séparation d'une molécule d'eau et formant un produit appelé dipeptide:
La liaison reliant deux acides aminés s’appelle liaison peptidique. En utilisant les désignations alphabétiques des acides aminés, la formation d'un dipeptide peut être schématiquement représentée comme suit :
De même formé tripeptides, tétrapeptides etc.:
H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripeptide
H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tétrapeptide
H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapeptide
Les peptides constitués d'un petit nombre de résidus d'acides aminés portent le nom général oligopeptides.
Intéressant à savoir ! De nombreux oligopeptides ont une activité biologique élevée. Il s'agit notamment d'un certain nombre d'hormones, par exemple l'ocytocine (nanopeptide) stimule les contractions utérines, la bradykinine (nanopeptide) supprime les processus inflammatoires dans les tissus. L'antibiotique gramicidine C (décapeptide cyclique) perturbe la régulation de la perméabilité ionique dans les membranes bactériennes et les tue ainsi. Les champignons empoisonnent les amanitines (octapeptides), en bloquant la synthèse des protéines, peuvent provoquer de graves intoxications chez l'homme. L'aspartame est largement connu - l'ester méthylique de l'aspartyl phénylalanine. L'aspartame a un goût sucré et est utilisé pour ajouter un goût sucré à divers aliments et boissons.
Classification des acides aminés
Il existe plusieurs approches pour la classification des acides aminés, mais la plus préférée est la classification basée sur la structure de leurs radicaux. Il existe quatre classes d'acides aminés contenant les types de radicaux suivants : 1) non polaire ( ou hydrophobe); 2) polaire non chargé ; 3) chargé négativement et 4) chargé positivement :
Les acides aminés non polaires (hydrophobes) comprennent les acides aminés avec des groupes R aliphatiques non polaires (alanine, valine, leucine, isoleucine) ou aromatiques (phénylalanine et tryptophane) et un acide aminé soufré - la méthionine.
Les acides aminés polaires non chargés, par rapport aux acides non polaires, sont mieux solubles dans l'eau et sont plus hydrophiles, car leurs groupes fonctionnels forment des liaisons hydrogène avec les molécules d'eau. Il s'agit notamment des acides aminés contenant un groupe HO polaire (sérine, thréonine et tyrosine), un groupe HS (cystéine), un groupe amide (glutamine, asparagine) et de la glycine (le groupe glycine R, représenté par un atome d'hydrogène, est trop petit pour compenser la forte polarité du groupe a-amino et du groupe a-carboxyle).
Les acides aspartique et glutamique sont des acides aminés chargés négativement. Ils contiennent deux groupes carboxyle et un groupe amino, donc à l'état ionisé leurs molécules auront une charge totale négative :
Les acides aminés chargés positivement comprennent la lysine, l'histidine et l'arginine ; sous forme ionisée, ils ont une charge totale positive :
Selon la nature des radicaux, les acides aminés naturels sont également divisés en neutre, acide Et basique. Le neutre comprend les éléments non polaires et polaires non chargés, les acides chargés négativement, les basiques chargés positivement.
Dix des 20 acides aminés qui composent les protéines peuvent être synthétisés dans le corps humain. Le reste doit être contenu dans notre alimentation. Ceux-ci comprennent l'arginine, la valine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la thréonine, le tryptophane, la phénylalanine et l'histidine. Ces acides aminés sont appelés irremplaçable. Les acides aminés essentiels sont souvent inclus dans les compléments alimentaires et utilisés comme médicaments.
Intéressant à savoir ! L'équilibre de l'alimentation humaine en acides aminés joue un rôle extrêmement important. S’il y a un manque d’acides aminés essentiels dans l’alimentation, le corps s’autodétruit. Dans ce cas, le cerveau est principalement touché, ce qui entraîne diverses maladies du système nerveux central et des troubles mentaux. Un jeune organisme en croissance est particulièrement vulnérable. Par exemple, lorsque la synthèse de la tyrosine à partir de la phénylalanine est perturbée, les enfants développent une maladie grave, l'oligophrénie finylpyruvique, qui provoque un retard mental sévère ou la mort de l'enfant.
Tableau 3
Acides aminés standards
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Acide aminé (nom trivial) |
Légende |
Formule structurelle |
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Latin |
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trois lettres |
lettre unique |
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NON POLAIRE (HYDROPHOBE) |
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Isoleucine |
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Phénylalanine |
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Tryptophane |
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Méthionine |
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POLAIRE DÉCHARGEÉ |
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Asparagine |
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|||
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Glutamine | ||||
2. Le processus de conversion d'un acide aminé en acide céto en présence de l'enzyme oxydase est appelé
1) transamination
3) désamination oxydative
4) hydroxylation
5) désamination non oxydante
3. Dans la série des acides aminés, l'alanine est
| 1) | |
| 2) |  |
| 3) |  |
| 4) |  |
| 5) |
4. Le tripeptide glycis-cis-phène correspond à la formule
5. Un acide aminé aromatique est
1) thréonine
3) tryptophane
5) tyrosine
6. La liaison peptidique est
7. Les acides aminés naturels sont très solubles dans l’eau, car contenir
1) cycle benzénique
2) anneaux hétérocycliques
3) groupe amino et groupe carboxyle
4) groupe thio
5) groupe hydroxyle
8. Le tripeptide ala-tre-val correspond à la formule
9. Le deuxième groupe amino du radical contient un acide
1) aspartique
3) tryptophane
5) méthionine
10. Un acide aminé hétérocyclique est
1) thréonine
2) phénylalanine
3) glutamine
4) histidine
5) cystéine
11. La réaction spécifique des acides α-aminés est
1) formation de sels
2) élimination de l'ammoniac
3) interaction avec DNFB
4) formation de lactame
5) formation de dicétopipérazine
12. Le tripeptide fEN-lys-glu correspond à la formule
13. Un acide aminé dibasique est
3) méthionine
4) tryptophane
5) glutamine
14. La réaction d'interconversion dans le corps du groupe amino et du groupe carbonyle des acides sous l'action de l'enzyme trans-aminase est la réaction
1) hydroxylation
2) amination réductrice
3) transamination
5) désamination oxydative
15. Dans les acides aminés, le groupe amino est protégé par la réaction de l'acide aminé avec
| 1) | LCP 5 |
| 2) | |
| 3) | CH3Cl |
| 4) | C2H5OH |
| 5) | HCl |
16. Le tripeptide ser-cis-phen correspond à la formule
17. Dans les solutions d'acides aminés, la réaction du milieu
3) neutre
3) légèrement alcalin
4) légèrement acide
5) dépend du nombre de groupes amino et carboxyle
18. Un acide aminé aliphatique est
1) histidine
3) tryptophane
5) phénylalanine
19. Parmi les acides aminés suivants, l'histidine est
20. formule générale des dipeptides
21. Le processus de conversion d'un acide aminé en acide insaturé, se produisant en présence d'enzymes, est appelé
1) transamination
3) hydroxylation
4) désamination oxydative
5) désamination non oxydante
22. L'acide aminé tyrosine correspond à la formule
23. Seuls les acides aminés contenant des groupes hydroxyles sont présentés dans la série
1) val-cis-lys
2) tyr-tre-ser
3) gis-met-lys
4) ala-val-fal
5) ser-liz-trois
24. Le tripeptide asp-met-lys correspond à la formule
25. L'alcool aminé est formé à la suite de la décarboxylation
26. La dicétopipérazine correspond à la formule
27. Seuls les acides aminés aliphatiques qui ne contiennent pas de groupes fonctionnels supplémentaires dans le radical sont contenus dans la série
1) gis-ala-fal
2) val-ley-iley
3) val-tre-asp
4) gly-glu-tyr
5) cis-met-tre
28. Le tripeptide his-leu-phen correspond à la formule
29. La cadavérine ou 1,5-diaminpentane (poison cadavérique) est formée à la suite d'une réaction de décarboxylation
1) isoleucine
2) leucine
4) méthionine
5) histidine
30. Lorsque la valine est acylée avec du chlorure d'acétyle, elle se forme
31. Acides aminés ne réagis pas Avec
32. Le tripeptide met-lys-leu correspond à la formule
33. La réaction de désamination in vitro est l'interaction d'un acide aminé avec
1) éthanol
2) acide chlorhydrique
3) acide nitrique
4) acide nitreux
34. La dicétopipérazine est formée par l'interaction
1) acides aminés avec pcl 5
2) deux acides aminés lorsqu'ils sont chauffés
3) acides aminés avec NaOH
4) acides aminés avec HCl
5) acides aminés lorsqu'ils sont chauffés avec Ba(OH) 2
35. L'acide aminé lysine correspond à la formule
36. Composition des acides aminés non inclus
4) carbone
5) oxygène
37. Le tripeptide asn-tre-ser correspond à la formule
38. La putrescine ou 1,4-diaminobutane (poison cadavérique) se forme lors de la décarboxylation
39. L'alcool aminé est formé à la suite de la décarboxylation
1) histidine
2) tyrosine
3) thréonine
5) leucine
40. Avec l'hydrolyse complète des peptides dans un environnement acide, un mélange se forme
1) acides aminés
2) esters et acides aminés
3) sels d'amines primaires
4) amines et acides aminés
5) dicétopipérazines
41. Le tripeptide ala-gli-glu correspond à la formule
42. L'activation du groupe carboxyle d'un acide aminé avec un groupe amino protégé est réalisée par interaction avec
43. Le nombre de moles de KOH nécessaires pour neutraliser complètement l'acide aspartique est
5) il n'y a pas de réaction avec KOH
44. Le tripeptide fen-TPE-glu correspond à la formule
45. Le fluorure d'hydrogène est libéré lorsqu'un acide aminé interagit avec
46. L'ion bipolaire de la valine correspond à la formule
47. La réaction de transamination se produit dans le corps avec la participation d'une enzyme
2) oxydases
3) les transaminases
5) acétylcoenzyme A
48. Le tripeptide met-glu-ala correspond à la formule
49. Un acide aminé hétérocyclique est
3) tyrosine
4) phénylalanine
5) isoleucine
50. Lorsque la leucine est acétylée avec du chlorure d'acétyle, elle se forme
1) cis, glu
2) gli, méthamphétamine
3) colle, arbre
4) cis, rencontré
5) trois, trois
52. Le tripeptide fen-gis-lei correspond à la formule
53. Putrescine (1,4-diaminobutane) ou poison cadavérique, formé par décarboxylation
2) thréonine
3) histidine
4) isoleucine
5) ornithine
54. Un acide aminé avec un groupe carboxyle activé est
55. La dicétopipérazine sérine est représentée par la formule
56. Le tripeptide ala-fen-tir correspond à la formule
57. Lors de la détermination du nombre de groupes aminés dans les acides aminés à l'aide de la méthode Van Slyke, utilisez
58. L'ion bipolaire lysine est représenté par la formule
59. Le caractère amphotère des acides aminés s'explique par la présence dans leurs molécules
1) groupe carboxyle
2) groupes aminés
3) groupes carboxyle et amino
4) groupes carboxyle et thiol
5) groupe amino du cycle benzénique
60. Le tripeptide val-met-asp correspond à
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Peptides- des composés naturels ou synthétiques dont les molécules sont construites à partir de résidus d'acides α-aminés reliés par des liaisons peptidiques (amide). Les peptides peuvent également contenir un composant non acide aminé. Sur la base du nombre de résidus d'acides aminés inclus dans les molécules peptidiques, on distingue les dipeptides, les tripeptides, les tétrapeptides, etc. Les peptides contenant jusqu'à dix résidus d'acides aminés sont appelés oligopeptides contenant plus de dix résidus d’acides aminés – polypeptides. Les polypeptides naturels ayant un poids moléculaire supérieur à 6000 sont appelés protéines.
Le résidu d'acide aminé des peptides qui porte un groupe α-amino libre est appelé N-terminal, et le résidu qui porte un groupe α-carboxyle libre est appelé C-terminal. Le nom du peptide est formé à partir des noms des résidus d'acides aminés inclus dans sa composition, répertoriés séquentiellement, en commençant par celui N-terminal. Dans ce cas, des noms triviaux d'acides aminés sont utilisés, dans lesquels le suffixe « in » est remplacé par « limon ». L'exception est le résidu C-terminal, dont le nom coïncide avec le nom de l'acide aminé correspondant. Tous les résidus d'acides aminés inclus dans les peptides sont numérotés à partir de l'extrémité N-terminale. Pour enregistrer la structure primaire d'un peptide (séquence d'acides aminés), des désignations à trois et une lettre pour les résidus d'acides aminés sont largement utilisées (par exemple, Ala-Ser-Asp-Phe-GIy est alanyl-séryl-asparagyl-phénylalanyl- glycine).
Représentants individuels des peptides
Glutathion- le tripeptide -glutamylcystéinylglycine, présent dans toutes les cellules et bactéries animales et végétales.
Le glutathion est impliqué dans un certain nombre de processus redox. Il fonctionne comme un antioxydant. Ceci est dû à la présence de cystéine dans sa composition et détermine la possibilité de l'existence de glutathion sous formes réduites et oxydées.
KarnozEtn(du latin carnosus - viande, caro - viande), C 9 H 14 O 3 N 4, est un dipeptide (β-alanylhistidine), constitué des acides aminés β-alanine et L-histidine. Découvert en 1900 par V.S. Gulevich dans l'extrait de viande. Poids moléculaire 226, cristallise sous forme d'aiguilles incolores, hautement solubles dans l'eau, insolubles dans l'alcool. Trouvé dans les muscles squelettiques de la plupart des vertébrés. Parmi les poissons, il existe des espèces chez lesquelles la carnosine et ses acides aminés constitutifs sont absents (ou seulement L-histidine ou β-alanine uniquement). Il n'y a pas de carnosine dans les muscles des invertébrés. La teneur en carnosine des muscles des vertébrés varie généralement de 200 à 400 mg% de leur poids humide et dépend de leur structure et de leur fonction ; chez l'homme - environ 100-150 mg%.
Carnosine (β-alanyl-L-histidine) Ansérine (β-alanyl-1-méthyl-L-histidine)
L'influence de la carnosine sur les processus biochimiques se produisant dans les muscles squelettiques est variée, mais le rôle biologique de la carnosine n'a pas été définitivement établi. L'ajout de carnosine à une solution baignant le muscle d'un médicament neuromusculaire isolé provoque la reprise de la contraction du muscle fatigué.
Dipeptide ansérine(N-méthylcarnosine ou β-alanyl-1-méthyl-L-histidine), de structure similaire à la carnosine, est absente des muscles humains, mais est présente dans les muscles squelettiques des espèces dont les muscles sont capables de contractions rapides (membre de lapin muscles, oiseaux musculaires pectoraux). Les fonctions physiologiques des dipeptides β-alanyl-imidazole ne sont pas entièrement claires. Peut-être qu'ils remplissent des fonctions tampons et maintiennent le pH dans les muscles squelettiques qui se contractent dans des conditions anaérobies. Cependant, il est clair que carnosine Et ansérine stimuler l'activité ATPase de la myosine in vitro, augmenter l'amplitude de contraction musculaire, auparavant réduite par la fatigue. Académicien S.E. Severin a montré que les dipeptides contenant de l'imidazole n'affectent pas directement l'appareil contractile, mais augmentent l'efficacité des pompes ioniques de la cellule musculaire. Les deux dipeptides forment des complexes chélatés avec le cuivre et favorisent l'absorption de ce métal.
Antibiotique gramicidine S isolé de Bacillus brevis et est un décapeptide cyclique :
Gramicidine S
En structure gramicidineS il y a 2 résidus ornithine, dérivés de l'acide aminé arginine, et 2 résidus d'isomères D de la phénylalanine.
OxytotzEtn- une hormone produite par les cellules neurosécrétoires des noyaux antérieurs de l'hypothalamus puis transportée le long des fibres nerveuses jusqu'au lobe postérieur de l'hypophyse, où elle s'accumule et d'où elle est libérée dans le sang. L'ocytocine provoque la contraction des muscles lisses de l'utérus et, dans une moindre mesure, des muscles de la vessie et des intestins, et stimule la sécrétion de lait par les glandes mammaires. De par sa nature chimique, l'ocytocine est un octapeptide, dans une molécule dont 4 résidus d'acides aminés sont liés en un cycle par la cystine, également reliée à un tripeptide : Pro-Leu-Gly.
ocytocine
Considérons neuropeptides (peptides opiacés). Les deux premiers neuropeptides, appelés enképhalines, ont été isolés du cerveau d’animaux :
Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- Met-enképhaline
Tyr - Gli - Gli - Fen - Lei-Leu-enképhaline
Ces peptides ont un effet analgésique et sont utilisés comme médicaments.
Les données sur le mécanisme d'action de l'ACTH sur la synthèse des hormones stéroïdes indiquent un rôle important du système adénylate cyclase. On pense que l'ACTH interagit avec des récepteurs spécifiques situés à la surface externe de la membrane cellulaire (les récepteurs sont représentés par des protéines en complexe avec d'autres molécules, notamment l'acide sialique). Le signal est ensuite transmis à l’enzyme adénylate cyclase, située sur la surface interne de la membrane cellulaire, qui catalyse la dégradation de l’ATP et la formation d’AMPc. Cette dernière active la protéine kinase qui, à son tour, avec la participation de l'ATP, phosphoryle la cholinestérase, qui convertit les esters de cholestérol en cholestérol libre, qui pénètre dans les mitochondries surrénales, qui contiennent toutes les enzymes qui catalysent la conversion du cholestérol en corticostéroïdes. Somatotrope l'hormone (GH, hormone de croissance, somatotropine) est synthétisée dans les cellules acidophiles de l'hypophyse antérieure ; sa concentration dans l'hypophyse est de 5 à 15 mg pour 1 g de tissu. La GH humaine est composée de 191 acides aminés et contient deux liaisons disulfure ; Les acides aminés N- et C-terminaux sont représentés par la phénylalanine et ont un large éventail d'effets biologiques. Il affecte toutes les cellules du corps, déterminant l'intensité du métabolisme des glucides, des protéines, des lipides et des minéraux. Il améliore la biosynthèse des protéines, de l'ADN, de l'ARN et du glycogène et favorise en même temps la mobilisation des graisses stockées et la dégradation des acides gras supérieurs et du glucose dans les tissus. En plus d'activer les processus d'assimilation, accompagnés d'une augmentation de la taille corporelle et de la croissance du squelette, l'hormone de croissance coordonne et régule le taux des processus métaboliques. De nombreux effets biologiques de cette hormone sont réalisés grâce à un facteur protéique spécial formé dans le foie sous l'influence de l'hormone - la somatomédine. De par sa nature, il s’est avéré être un peptide doté d’une mole. pesant 8000. Hormone stimulant la thyroïde (TSH, thyrotropine) est une glycoprotéine complexe et contient en outre deux sous-unités α et β, qui n'ont pas d'activité biologique individuellement : disent-ils. sa masse est d'environ 30 000. La thyrotropine contrôle le développement et le fonctionnement de la glande thyroïde et régule la biosynthèse et la sécrétion des hormones thyroïdiennes dans le sang. La structure primaire des sous-unités α et β de la thyrotropine a été complètement déchiffrée : sous-unité α contenant 96 résidus d'acides aminés ; Sous-unité β de la thyrotropine humaine, contenant 112 résidus d'acides aminés, Aux hormones gonadotropes (gonadotrophines) comprennent l'hormone folliculo-stimulante (FSH, follitropine) et l'hormone lutéinisante (LH, lutropine). Les deux hormones sont synthétisées dans le lobe antérieur de l'hypophyse et sont des protéines complexes - des glycoprotéines avec une mole. pesant 25 000. Ils régulent les stéroïdes et la gamétogenèse dans les gonades. La follitropine provoque la maturation des follicules dans les ovaires chez les femmes et la spermatogenèse chez les hommes. La lutropine stimule la sécrétion d'œstrogènes et de progestérone chez les femmes, ainsi que la rupture des follicules avec formation du corps jaune, et chez les hommes, elle stimule la sécrétion de testostérone et le développement du tissu interstitiel. La biosynthèse des gonadotrophines, comme indiqué, est régulée par l'hormone hypothalamique gonadolibérine. La lutropine est constituée de deux sous-unités α et β : la sous-unité α de l'hormone contient 89 résidus d'acides aminés de l'extrémité N et diffère par la nature de. 22 acides aminés.
29. Hormones du lobe postérieur de l'hypophyse : vasopressine, ocytocine. Nature chimique. Le mécanisme de leur action, effet biologique. Troubles des fonctions corporelles associés à un manque de production de ces hormones.
Les hormones vasopressine et ocytocine synthétisée par la voie ribosomale. Les deux hormones sont des nonapeptides avec la structure suivante : la vasopressine diffère de l'ocytocine par deux acides aminés : elle contient de la phénylalanine en position 3 de l'extrémité N au lieu de l'isoleucine, et en position 8 elle contient de l'arginine au lieu de la leucine. Le principal effet biologique de l'ocytocine chez les mammifères est associé à la stimulation de la contraction des muscles lisses de l'utérus lors de l'accouchement et des fibres musculaires autour des alvéoles des glandes mammaires, ce qui provoque la sécrétion de lait. La vasopressine stimule la contraction des fibres musculaires lisses des vaisseaux sanguins, exerçant un fort effet vasopresseur, mais son rôle principal dans l'organisme est la régulation du métabolisme de l'eau, d'où son deuxième nom, hormone antidiurétique. En petites concentrations (0,2 ng pour 1 kg de poids corporel), la vasopressine a un puissant effet antidiurétique - elle stimule le flux inverse de l'eau à travers les membranes des tubules rénaux. Normalement, il contrôle la pression osmotique du plasma sanguin et l’équilibre hydrique du corps humain. Avec la pathologie, en particulier l'atrophie du lobe postérieur de l'hypophyse, se développe le diabète insipide, une maladie caractérisée par la libération de quantités extrêmement importantes de liquide dans l'urine. Dans ce cas, le processus inverse d'absorption de l'eau dans les tubules rénaux est perturbé.
L'ocytocine
Vasopressine
30. Hormones thyroïdiennes : triiodothyronine et thyroxine. Nature chimique, biosynthèse. Le mécanisme d'action des hormones au niveau moléculaire, effet biologique. Modifications du métabolisme dans l'hyperthyroïdie. Le mécanisme d'apparition du goitre endémique et sa prévention.
Thyroxine et triiodothyronine– les principales hormones de la partie folliculaire de la glande thyroïde. En plus de ces hormones (dont la biosynthèse et les fonctions seront discutées ci-dessous), une hormone peptidique est synthétisée dans des cellules spéciales - les cellules dites parafolliculaires, ou cellules C de la glande thyroïde, qui assurent une concentration constante de calcium. Dans le sang. Il s'appelait ≪ calcitonine≫. L'effet biologique de la calcitonine est directement opposé à celui de l'hormone parathyroïdienne : elle provoque la suppression des processus de résorption dans le tissu osseux et, par conséquent, l'hypocalcémie et l'hypophosphatémie. L'hormone thyroïdienne thyroxine, qui contient de l'iode dans 4 positions de la structure annulaire, est facilement synthétisée à partir de la L-thyronine. L'effet biologique des hormones thyroïdiennes s'étend à de nombreuses fonctions physiologiques du corps. En particulier, les hormones régulent le taux de métabolisme basal, la croissance et la différenciation des tissus, le métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, le métabolisme eau-électrolyte, l'activité du système nerveux central, du tube digestif, l'hématopoïèse, la fonction du système cardiovasculaire, le besoin pour les vitamines, la résistance de l'organisme aux infections, etc. L'hypothyroïdie des glandes dans la petite enfance conduit au développement d'une maladie connue dans la littérature sous le nom de crétinisme. En plus de l'arrêt de la croissance, des modifications spécifiques de la peau, des cheveux, des muscles et d'une forte diminution de la vitesse des processus métaboliques, des troubles mentaux profonds sont notés avec le crétinisme ; Dans ce cas, un traitement hormonal spécifique ne donne pas de résultats positifs. Une fonction accrue de la glande thyroïde (hyperfonctionnement) provoque le développement hyperthyroïdie
L-thyroxine L-3,5,3"-triiodothyronine
31. Hormones du cortex surrénalien : glucocorticoïdes, minéralocorticoïdes. Nature chimique. Mécanisme d'action au niveau moléculaire. Leur rôle dans la régulation du métabolisme glucidique, minéral, lipidique et protéique.
Selon la nature de l'effet biologique, les hormones du cortex surrénalien sont classiquement divisées en glucocorticoïdes (corticostéroïdes qui affectent le métabolisme des glucides, des protéines, des graisses et des acides nucléiques) et en minéralocorticoïdes (corticostéroïdes qui ont un effet primaire sur le métabolisme des sels et eau). Les premiers comprennent la corticostérone, la cortisone, l'hydrocortisone (cortisol), le 11-désoxycortisol et la 11-déhydrocorticostérone, les seconds - la désoxycorticostérone et l'aldostérone. Leur structure, ainsi que celle du cholestérol, de l'ergostérol, des acides biliaires, des vitamines D, des hormones sexuelles et d'un certain nombre d'autres substances, est basée sur le système cyclique condensé du cyclopentaneperhydrophénanthrène. Glucocorticoïdes ont un effet diversifié sur le métabolisme dans différents tissus. Dans les tissus musculaires, lymphatiques, conjonctifs et adipeux, les glucocorticoïdes, présentant un effet catabolique, provoquent une diminution de la perméabilité des membranes cellulaires et, par conséquent, une inhibition de l'absorption du glucose et des acides aminés ; en même temps, dans le foie, ils ont l'effet inverse. Le résultat final de l’exposition aux glucocorticoïdes est le développement d’une hyperglycémie, principalement due à la gluconéogenèse. Minéralocorticoïdes(désoxycorticostérone et aldostérone) régulent principalement le métabolisme du sodium, du potassium, du chlore et de l'eau ; ils contribuent à la rétention des ions sodium et chlorure dans l'organisme et à l'excrétion des ions potassium dans les urines. Apparemment, les ions sodium et chlorure sont réabsorbés dans les tubules rénaux en échange de l'excrétion d'autres produits métaboliques,
cortisol
32. Hormone parathyroïdienne et calcitonine. Nature chimique. Mécanisme d'action au niveau moléculaire. Effet sur le métabolisme du calcium, l'hypercalcémie et l'hypocalcémie.
Les hormones protéiques comprennent également l'hormone parathyroïdienne (hormone parathyroïdienne). Ils sont synthétisés par les glandes parathyroïdes. La molécule d'hormone parathyroïdienne bovine contient 84 résidus d'acides aminés et est constituée d'une chaîne polypeptidique. Il a été constaté que l'hormone parathyroïdienne est impliquée dans la régulation de la concentration de cations calcium et d'anions d'acide phosphorique associés dans le sang. Le calcium ionisé est considéré comme la forme biologiquement active ; sa concentration varie de 1,1 à 1,3 mmol/l. Les ions calcium se sont révélés être des facteurs essentiels et non remplaçables par d'autres cations pour un certain nombre de processus physiologiques vitaux : contraction musculaire, excitation neuromusculaire, coagulation sanguine, perméabilité des membranes cellulaires, activité de nombreuses enzymes, etc. Par conséquent, toute modification de ces processus causée par un manque prolongé de calcium dans les aliments ou une violation de son absorption dans l'intestin entraîne une synthèse accrue de l'hormone parathyroïdienne, qui favorise le lessivage des sels de calcium (sous forme de citrates et de phosphates) de tissu osseux et, par conséquent, à la destruction des composants minéraux et organiques des os. Un autre organe cible de l’hormone parathyroïdienne est le rein. L'hormone parathyroïdienne réduit la réabsorption du phosphate dans les tubules distaux du rein et augmente la réabsorption tubulaire du calcium. Dans des cellules spéciales - les cellules dites parafolliculaires, ou cellules C de la glande thyroïde, une hormone de nature peptidique est synthétisée. assurer une concentration constante de calcium dans le sang - calcitonine. Formule:
La calcitonine contient un pont disulfure (entre le 1er et le 7ème résidus d'acides aminés) et est caractérisée par une cystéine N-terminale et un prolinamide C-terminal. L'effet biologique de la calcitonine est directement opposé à l'effet de l'hormone parathyroïdienne : elle provoque la suppression des processus de résorption dans le tissu osseux et, par conséquent, l'hypocalcémie et l'hypophosphatémie. Ainsi, la constance du taux de calcium dans le sang des humains et des animaux est assurée principalement par l'hormone parathyroïdienne, le calcitriol et la calcitonine, c'est-à-dire hormones des glandes thyroïde et parathyroïde, et une hormone dérivée de la vitamine D3. Ceci doit être pris en compte lors des manipulations thérapeutiques chirurgicales sur ces glandes.
33. Hormones de la médullosurrénale - catécholamines : adrénaline et noradrénaline. Nature chimique et biosynthèse. Le mécanisme d'action des hormones au niveau moléculaire, leur rôle dans la régulation du métabolisme des glucides, des graisses et des acides aminés. Troubles métaboliques dans les maladies des glandes surrénales.
Ces hormones rappellent structurellement l'acide aminé tyrosine, dont elles diffèrent par la présence de groupes OH supplémentaires dans le cycle et au niveau de l'atome de carbone β de la chaîne latérale et par l'absence de groupe carboxyle.
Adrénaline Norépinéphrine Isopropyladrénaline
La médullosurrénale humaine pesant 10 g contient environ 5 mg d'adrénaline et 0,5 mg de noradrénaline. Leur teneur dans le sang est respectivement de 1,9 et 5,2 nmol/l. Dans le plasma sanguin, les deux hormones sont présentes à la fois à l’état libre et à l’état lié notamment à l’albumine. De petites quantités de ces deux hormones se déposent sous forme de sel avec l'ATP dans les terminaisons nerveuses, libérées en réponse à une stimulation. De plus, ils concernent tous Ils ont un puissant effet vasoconstricteur, provoquant une augmentation de la pression artérielle, et à cet égard leur action est similaire à celle du système nerveux sympathique. Le puissant effet régulateur de ces hormones sur le métabolisme des glucides dans l’organisme est connu. Ainsi, en particulier, l'adrénaline provoque une forte augmentation de la glycémie, due à l'accélération de la dégradation du glycogène dans le foie sous l'action de l'enzyme phosphorylase. L'effet hyperglycémique de la noradrénaline est beaucoup plus faible - environ 5 % de l'effet de l'adrénaline. Parallèlement, on observe une accumulation d'hexose phosphates dans les tissus, notamment dans les muscles, une diminution de la concentration de phosphate inorganique et une augmentation du taux d'acides gras insaturés dans le plasma sanguin. Il existe des preuves d'une inhibition de l'oxydation du glucose dans les tissus sous l'influence de l'adrénaline. Certains auteurs associent cette action à une diminution du taux de pénétration (transport) du glucose dans la cellule. On sait que l’adrénaline et la noradrénaline sont rapidement détruites dans l’organisme ; Les produits inactifs de leur métabolisme sont excrétés dans les urines, principalement sous forme d'acide 3-méthoxy-4-hydroxymandélique, d'oxoadrénochrome, de méthoxynoadrénaline et de méthoxyadrénaline. Ces métabolites se retrouvent dans les urines principalement sous forme associée à l'acide glucuronique. Les enzymes qui catalysent ces transformations des catécholamines ont été isolées de nombreux tissus et sont assez bien étudiées, en particulier la monoamine oxydase (MAO), qui détermine le taux de biosynthèse et de dégradation des catécholamines, et la catéchol méthyltransférase, qui catalyse la principale voie de conversion de l'adrénaline. , c'est à dire. . O- méthylation due à la S-adénosylméthionine. Nous présentons la structure des deux produits de décomposition finaux
34. Glucagon et insuline. Nature chimique, biosynthèse de l'insuline. Le mécanisme d'action de ces hormones au niveau moléculaire. Leur rôle dans la régulation du métabolisme des glucides, des graisses et des acides aminés. Troubles biochimiques du diabète sucré.
L'insuline, qui tire son nom du nom des îlots pancréatiques. La molécule d'insuline, contenant 51 résidus d'acides aminés, est constituée de deux chaînes polypeptidiques reliées entre elles en deux points par des ponts disulfure. Dans la régulation physiologique de la synthèse de l’insuline, la concentration de glucose dans le sang joue un rôle prédominant. Ainsi, une augmentation de la glycémie entraîne une augmentation de la sécrétion d'insuline dans les îlots pancréatiques, et une diminution de sa teneur, au contraire, ralentit la sécrétion d'insuline. Ce phénomène de contrôle par rétroaction est considéré comme l’un des mécanismes les plus importants de régulation de la glycémie. Avec une sécrétion d'insuline insuffisante, une maladie spécifique se développe - diabète. Effets physiologiques de l'insuline : L'insuline est la seule hormone qui réduit la glycémie, cela se traduit par :
§ augmentation de l'absorption du glucose et d'autres substances par les cellules ;
§ activation des enzymes glycolytiques clés ;
§ augmenter l'intensité de la synthèse du glycogène - l'insuline accélère le stockage du glucose dans les cellules hépatiques et musculaires en le polymérisant en glycogène ;
§ diminution de l'intensité de la gluconéogenèse - la formation de glucose à partir de diverses substances dans le foie est réduite
Effets anabolisants
§ améliore l'absorption des acides aminés par les cellules (notamment la leucine et la valine) ;
§ améliore le transport des ions potassium, ainsi que du magnésium et du phosphate, dans la cellule ;
§ améliore la réplication de l'ADN et la biosynthèse des protéines ;
§ améliore la synthèse des acides gras et leur estérification ultérieure - dans le tissu adipeux et dans le foie, l'insuline favorise la conversion du glucose en triglycérides ; Avec un manque d'insuline, c'est le contraire qui se produit : la mobilisation des graisses.
Effets anti-cataboliques
§ supprime l'hydrolyse des protéines - réduit la dégradation des protéines ;
§ réduit la lipolyse - réduit le flux d'acides gras dans le sang.
Glucagon- hormone des cellules alpha des îlots de Langerhans du pancréas. Selon sa structure chimique, le glucagon est une hormone peptidique. La molécule de glucagon est composée de 29 acides aminés et a un poids moléculaire de 3485. La structure principale de la molécule de glucagon est la suivante.
