Trois critères principaux s'appliquent également aux enzymes, également caractéristiques des catalyseurs inorganiques. En particulier, ils restent relativement inchangés après la réaction, c'est-à-dire qu'ils sont à nouveau libérés et peuvent réagir avec de nouvelles molécules de substrat (bien que des effets secondaires des conditions environnementales sur l'activité de l'enzyme ne puissent être exclus). Les enzymes exercent leur effet à des concentrations négligeables (par exemple, une molécule de l’enzyme rénine, contenue dans la muqueuse de l’estomac du veau, caille environ 10 6 molécules de caséinogène du lait en 10 minutes à 37°C). La présence ou l'absence d'une enzyme ou de tout autre catalyseur n'affecte ni la valeur de la constante d'équilibre ni la variation de l'énergie libre (ΔG). Les catalyseurs augmentent uniquement la vitesse à laquelle un système s'approche de l'équilibre thermodynamique, sans déplacer le point d'équilibre. Les réactions chimiques avec une constante d'équilibre élevée et une valeur ΔG négative sont généralement appelées exergoniques. Les réactions avec une faible constante d'équilibre et une valeur ΔG positive correspondante (elles ne se produisent généralement pas spontanément) sont appelées endergoniques. Pour démarrer et compléter ces réactions, un afflux d’énergie extérieure est nécessaire. Or, dans les systèmes vivants, les processus exergoniques sont couplés à des réactions endergoniques, fournissant à ces dernières la quantité d’énergie nécessaire.

Les enzymes, étant des protéines, possèdent un certain nombre de propriétés caractéristiques de cette classe de composés organiques qui diffèrent des propriétés des catalyseurs inorganiques.

Labilité thermique des enzymes

Puisque la vitesse des réactions chimiques dépend de la température, les réactions catalysées par les enzymes sont également sensibles aux changements de température. La vitesse d'une réaction chimique augmente de 2 fois lorsque la température augmente de 10°C. Cependant, en raison de la nature protéique de l'enzyme, la dénaturation thermique de la protéine enzymatique avec l'augmentation de la température réduira la concentration efficace de l'enzyme, avec pour conséquence une diminution de la vitesse de réaction. Ainsi, jusqu'à environ 45-50°C, l'effet d'augmentation de la vitesse de réaction, prédit par la théorie de la cinétique chimique, prévaut. Au-dessus de 45°C, la dénaturation thermique de la protéine enzymatique et une chute rapide de la vitesse de réaction deviennent plus importantes (Fig. 51).

Ainsi, la thermolabilité, ou sensibilité à l’augmentation de la température, est l’une des propriétés caractéristiques des enzymes qui les distingue nettement des catalyseurs inorganiques. En présence de ce dernier, la vitesse de réaction augmente de façon exponentielle avec l'augmentation de la température (voir Fig. 51).

À 100°C, presque toutes les enzymes perdent leur activité (la seule exception est évidemment une enzyme du tissu musculaire, la myokinase, qui peut résister à une chaleur allant jusqu'à 100°C). La température optimale pour l’action de la plupart des enzymes chez les animaux à sang chaud est de 37 à 40°C. À basse température (0°C ou moins), les enzymes ne sont généralement pas détruites (dénaturées), bien que leur activité tombe presque à zéro. Dans tous les cas, le temps d’exposition à la température adaptée est important. Actuellement, pour la pepsine, la trypsine et un certain nombre d'autres enzymes, l'existence d'une relation directe entre le taux d'inactivation enzymatique et le degré de dénaturation des protéines a été prouvée. Nous soulignons également que la thermolabilité des enzymes est influencée dans une certaine mesure par la concentration du substrat, le pH du milieu et d'autres facteurs.

Dépendance de l'activité enzymatique sur le pH de l'environnement

Les enzymes sont généralement plus actives dans une zone étroite de concentration en ions hydrogène, qui pour les tissus animaux correspond principalement aux valeurs physiologiques du pH de l'environnement développé au cours de l'évolution (pH 6,0-8,0). Lorsqu'elle est représentée graphiquement, la courbe en forme de cloche présente un point spécifique auquel l'enzyme présente une activité maximale ; ce point est appelé pH optimal du milieu pour l'action de cette enzyme (Fig. 52). Lors de la détermination de la dépendance de l'activité enzymatique sur la concentration en ions hydrogène, la réaction est effectuée à différentes valeurs de pH du milieu, généralement à une température optimale et en présence de concentrations suffisamment élevées du substrat. Dans le tableau Le tableau 17 montre les limites de pH optimales pour un certain nombre d'enzymes.

De la table 17, on peut voir que le pH optimal de l'action enzymatique se situe dans la plage physiologique. L'exception est la pepsine, dont le pH optimal est de 2,0 (à pH 6,0, elle n'est ni active ni stable). Cela s'explique par la fonction de la pepsine, puisque le suc gastrique contient de l'acide chlorhydrique libre, créant un environnement ayant approximativement cette valeur de pH. En revanche, le pH optimal de l'arginase se situe dans la zone hautement alcaline (environ 10,0) ; Il n’existe pas un tel environnement dans les cellules hépatiques ; par conséquent, in vivo, l’arginase ne fonctionne apparemment pas dans sa zone de pH optimale.

Selon les concepts modernes, l'effet des changements de pH de l'environnement sur la molécule d'enzyme est d'influencer l'état ou le degré d'ionisation des groupes acides et basiques (en particulier le groupe COOH des acides aminés dicarboxyliques, le groupe SH de la cystéine , l'azote imidazole de l'histidine, le groupe NH 2 de la lysine, etc. ). À différentes valeurs de pH du milieu, le centre actif peut être sous une forme partiellement ionisée ou non ionisée, ce qui affecte la structure tertiaire de la protéine et, par conséquent, la formation du complexe enzyme-substrat actif. De plus, l’état d’ionisation des substrats et des cofacteurs est important.

Spécificité enzymatique

Les enzymes ont une spécificité d'action élevée. Par cette propriété, ils diffèrent souvent de manière significative des catalyseurs inorganiques. Ainsi, le platine et le palladium finement broyés peuvent catalyser la réduction (avec la participation de l'hydrogène moléculaire) de dizaines de milliers de composés chimiques de structures diverses. La haute spécificité des enzymes est due, comme mentionné ci-dessus, à la complémentarité conformationnelle et électrostatique entre les molécules du substrat et l'enzyme et à la structure unique du centre actif de l'enzyme, offrant une « reconnaissance », une affinité et une sélectivité élevées pour le apparition d’une réaction parmi des milliers d’autres réactions chimiques se produisant simultanément dans les cellules vivantes.

Selon le mécanisme d'action, on distingue les enzymes à spécificité relative ou de groupe et à spécificité absolue. Ainsi, pour l’action de certaines enzymes hydrolytiques, le type de liaison chimique dans la molécule substrat est de la plus haute importance. Par exemple, la pepsine décompose les protéines d'origine animale et végétale, bien qu'elles puissent différer considérablement les unes des autres tant par leur structure chimique et leur composition en acides aminés que par leurs propriétés physicochimiques. Cependant, la pepsine ne décompose pas les glucides ni les graisses. Ceci s'explique par le fait que le site d'action de la pepsine est la liaison peptidique CO-NH. Pour l'action de la lipase, qui catalyse l'hydrolyse des graisses en glycérol et en acides gras, un tel site est la liaison ester. La trypsine, la chymotrypsine, les peptidases, les enzymes qui hydrolysent les liaisons α-glycosidiques (mais pas les liaisons β-glycosidiques présentes dans la cellulose) dans les polysaccharides, etc. ont une spécificité de groupe similaire. Généralement, ces enzymes sont impliquées dans le processus de digestion et leur spécificité de groupe est. plus probablement, tout a une certaine signification biologique. Certaines enzymes intracellulaires ont également une spécificité relative similaire, par exemple l'hexokinase, qui catalyse la phosphorylation de presque tous les hexoses en présence d'ATP, bien qu'en même temps dans les cellules il existe des enzymes spécifiques pour chaque hexose qui effectuent la même phosphorylation.

La spécificité absolue d’action est la capacité d’une enzyme à catalyser la transformation d’un seul substrat. Tout changement (modification) dans la structure du substrat le rend inaccessible à l'action de l'enzyme. Un exemple de telles enzymes est l'arginase, qui décompose l'arginine dans des conditions naturelles (dans le corps), l'uréase, qui catalyse la dégradation de l'urée, etc. (voir Métabolisme des protéines simples).

Il existe des preuves expérimentales de l'existence d'une spécificité dite stéréochimique, due à l'existence de formes optiquement isomères L et D ou d'isomères géométriques (cis et trans) de substances chimiques. Ainsi, les oxydases des acides aminés L et D sont connues, bien que seuls les acides aminés L se trouvent dans les protéines naturelles. Chaque type d'oxydase n'agit que sur son stéréoisomère spécifique 1. (1 Il existe cependant un petit groupe d'enzymes, les racémases, qui catalysent une modification de la configuration stérique du substrat. Ainsi, l'alanine racémase bactérienne convertit de manière réversible à la fois la L- et la D-alanine en un mélange optiquement inactif des deux isomères : la DL-alanine (racémate).)

Un exemple clair de spécificité stéréochimique est l'aspartate décarboxylase bactérienne, qui catalyse l'élimination du CO 2 uniquement de l'acide L-aspartique, le convertissant en L-alanine. La stéréospécificité est présentée par les enzymes qui catalysent et les réactions de synthèse. Ainsi, à partir de l'ammoniac et de l'α-cétoglutarate, l'isomère L de l'acide glutamique, qui fait partie des protéines naturelles, est synthétisé dans tous les organismes vivants. Si un composé existe sous forme d'isomères cis et trans avec des arrangements différents de groupes d'atomes autour de la double liaison, alors, en règle générale, un seul de ces isomères géométriques peut servir de substrat pour l'action de l'enzyme.

Par exemple, la fumarase catalyse la conversion uniquement de l'acide fumarique (isomère trans), mais n'agit pas sur l'acide maléique (isomère cis).

Ainsi, en raison de la spécificité de leur action, les enzymes garantissent que seules certaines réactions issues d'une grande variété de transformations possibles se produisent à grande vitesse dans le microespace des cellules et de l'organisme tout entier, régulant ainsi l'intensité du métabolisme.

Facteurs déterminant l'activité enzymatique

Les facteurs qui déterminent la vitesse des réactions catalysées par les enzymes seront brièvement discutés ici, et les questions concernant l'activation et l'inhibition de l'action des enzymes seront discutées plus en détail.

Comme on le sait, la vitesse de toute réaction chimique diminue avec le temps, cependant, la courbe de progression des réactions enzymatiques dans le temps (voir Fig. 53) n'a pas la forme générale caractéristique des réactions chimiques homogènes. Une diminution de la vitesse des réactions enzymatiques au fil du temps peut être due à l'inhibition par les produits de réaction, à une diminution du degré de saturation de l'enzyme avec le substrat (puisque la concentration du substrat diminue à mesure que la réaction se déroule) et à une inactivation partielle de l'enzyme à une température et un pH donnés de l'environnement.

De plus, il convient de prendre en compte la vitesse de la réaction inverse, qui peut être plus importante lorsque la concentration des produits de réaction enzymatique augmente. Compte tenu de ces circonstances, lors de l'étude de la vitesse des réactions enzymatiques dans les tissus et les fluides biologiques, la vitesse de réaction initiale est généralement déterminée dans des conditions où la vitesse de la réaction enzymatique s'approche de la linéaire (y compris lorsque la concentration du substrat est suffisamment élevée pour saturer).

EFFET DU SUBSTRAT ET DE LA CONCENTRATION ENZYME
SUR LA VITESSE DE RÉACTION ENZYMATRICE

Du matériel ci-dessus, une conclusion importante émerge selon laquelle l’un des facteurs les plus importants déterminant la vitesse d’une réaction enzymatique est la concentration du substrat. À concentration constante en enzyme, la vitesse de réaction augmente progressivement, atteignant un certain maximum (Fig. 54), lorsqu'une nouvelle augmentation de la quantité de substrat n'affecte plus la vitesse de réaction ou, dans certains cas, l'inhibe même. Comme le montre la courbe de relation entre la vitesse de réaction enzymatique et la concentration du substrat, à faibles concentrations de substrat, il existe une relation directe entre ces indicateurs, mais à des concentrations élevées, la vitesse de réaction devient indépendante de la concentration du substrat; dans ces cas, on suppose généralement que le substrat est en excès et que l’enzyme est complètement saturée. Le facteur limitant dans ce dernier cas est la concentration de l’enzyme.

La vitesse de toute réaction enzymatique dépend directement de la concentration de l'enzyme. En figue. La figure 55 montre la relation entre la vitesse de réaction et les quantités croissantes d'enzyme en présence d'un excès de substrat. On peut voir qu'il existe une relation linéaire entre ces quantités, c'est-à-dire que la vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d'enzyme présente.

Page 3

La méthode décrite ci-dessus pour préparer une solution de référence est basée sur le fait que le complexe coloré de cobalt avec le sel nitroso-K ne se forme pas dans un environnement fortement acide ; le milieu optimal pour la formation du complexe est une solution neutre ou légèrement acide.

L'intensité de la couleur dépend grandement de l'environnement. Le milieu optimal pour obtenir la couleur la plus stable est le nitrate. Dans l'acide chlorhydrique, la couleur n'est stable que 6 minutes et les mesures doivent donc être effectuées rapidement. Les acides et les sels réduisent l'intensité de la couleur ; Il est nécessaire de maintenir les mêmes concentrations d’acides et de sels dans les solutions test et étalon.

Dans ce cas, la solution initiale rose-violet du réactif, selon la concentration en strontium, devient bleu-violet ou bleu-vert. Le milieu d'interaction optimal est pH 4,6 (solution tampon acétate) en présence de PEDTU. La couleur des solutions est stable pendant plusieurs heures.

Fibres échangeuses d'ions et d'électrons. L'environnement optimal (pH) pour la liaison des ions dépend de la nature du groupe ionogène, et la capacité d'échange d'ions à l'équilibre dépend du nombre de ces groupes dans le polymère.

Les substances étudiées sont classées en fonction de leur pouvoir oxydant vis-à-vis de l'iodure. Cette série doit être prise en compte lors de la détermination de l'environnement optimal pour les réactions redox impliquant ces substances.

Les conséquences médicales et biologiques de l’utilisation de l’énergie atomique n’ont apparemment commencé à se faire pleinement sentir qu’après les bombardements atomiques d’Hiroshima et de Nagasaki. Par conséquent, les mesures modernes visant à prévenir la pollution chimique de la biosphère et à créer un habitat optimal ont commencé à être développées très tard, et il est plus difficile de normaliser la situation environnementale que de prévenir la pollution, c'est pourquoi une situation s'est produite lorsque la population et les militants de la lutte pour la préservation de l'environnement naturel (les verts) proteste contre la construction de nouvelles centrales nucléaires, d'aqueducs, de centrales thermiques, d'usines chimiques, ils insistent sur la fermeture et la reconversion de nombreuses entreprises existantes. Ces craintes sont compréhensibles, mais elles ne sont pas toujours justifiées et, bien qu’elles découlent d’une expérience négative accumulée, elles constituent clairement une connaissance insuffisante du sujet. Par conséquent, une éducation environnementale approfondie des spécialistes de divers domaines et de la population en général est extrêmement importante à notre époque.

Les étudiants de cette catégorie sont plus renfermés, détachés des autres et moins susceptibles d'entrer en contact avec les enseignants et les camarades de classe. Leur émancipation dépend en grande partie du personnel du doyenné, des enseignants qui créent un environnement de communication optimal, de l’attitude positive de leurs camarades à leur égard, du désir de leur entourage de les aider et d’être plus tolérants. La maladie laisse une empreinte sur la personnalité d'un étudiant qui a des problèmes de santé physique ; il est vulnérable dans la communication, certains subjectivement. Cependant, comme le montre l'étude, environ 90 % des étudiants à temps partiel et leurs proches (parents, proches, tuteurs) considèrent les études universitaires non seulement comme une opportunité d'obtenir des études supérieures, mais surtout comme une opportunité. plonger dans un environnement qui les aide à se sentir égaux à d'autres qui n'ont pas de problèmes de santé physique particuliers.

L'influence du type de solution tampon et des solvants organiques (acétone, éthanol, diméthylformamide et dioxane) sur les propriétés optiques des complexes de Zn et Cd avec la 8-(π-toluènesulfonyl)quinoléine, qui est un réactif de groupe pour eux, a été étudiée. . Les bandes d'absorption des complexes dans le tampon borate sont plus caractéristiques que dans le tampon glycocol, le tampon borate est donc le milieu le plus optimal pour déterminer le Zn et le Cd avec ce réactif. Les ajouts de solvants organiques affectent le déplacement des bandes d'absorption, d'excitation et de luminescence des complexes, ainsi que le rendement quantique et l'intensité de luminescence, grâce auxquels des conditions optimales ont été trouvées pour la détermination séparée de petites quantités de Zn en présence de quantités égales. quantités de Cd, ainsi que le dosage total de ces éléments.

Artemova a proposé une modification de la méthode pour une utilisation pratique. La méthode modifiée consiste à inoculer l'eau d'essai dans un milieu glucose-peptone (selon GOST 18963-73), qui est le milieu d'accumulation optimal pour Escherichia coli et les entérocoques, suivie d'une inoculation sur un milieu sélectif dense de confirmation approprié et d'une identification des cultures cultivées. colonies.

Les relations entre les champignons dans le processus de décomposition du bois sont déterminées par : Il faut se rappeler que dans le processus d'épuisement des nutriments, le champignon qui s'est installé en premier devient moins viable, tandis que celui pour lequel le bois partiellement décomposé constitue l'environnement optimal acquiert les conditions de développement les plus favorables et déplace relativement facilement son prédécesseur. Le premier champignon s'installe sur des souches saines, parfois même sur des arbres vivants. Le champignon odorant de l'amadou détruit le bois beaucoup plus lentement, mais, comme le montrent les expériences, après un mois de développement du champignon de l'amadou bordé, l'activité du champignon odorant de l'amadou sur le bois préparé augmente considérablement. Cependant, il faut tenir compte du fait que les changements de température et les conditions psychrométriques modifient le métabolisme des champignons, et donc la séquence possible de leur développement.

La réactivité des anions utilisés dans les réactions de substitution aromatique nucléophile dépend fortement de leur état en solution. La liaison avec des contre-ions en paires d'ions ou la formation de coquilles de solvatation fortes réduit considérablement leur nucléophilie et leur vitesse de réaction. Par conséquent, le milieu optimal pour de telles réactions est constitué par les solvants aprotiques bipolaires, qui détruisent les paires d’ions mais solvatent faiblement les anions.

La solution analysée est introduite lentement dans cette solution sous forte agitation à la pipette. Pour compléter l'oxydation du manganèse, la solution est de temps en temps agitée vigoureusement et laissée 3 minutes. La création d'un environnement optimal est indiquée par un changement de couleur de la solution du vert au jaune-brun. Après cela, ajoutez immédiatement 15 ml d'une solution tampon d'ammoniaque à pH 10 et 20 ml de NH4OH (sp. Une quantité connue de solution 0,05 M de complexone III est ajoutée à la solution transparente et après quelques minutes son excès est titré avec un solution de sel de calcium contre la thymolphtalexone jusqu'à l'apparition d'une couleur bleue intense.

Ces méthodes de nettoyage sont basées sur l'activation de la microflore (native) existante dans le sol ou la roche. En conséquence, les micro-organismes commencent à absorber activement le polluant et à provoquer sa destruction. Les méthodes d'activation de la microflore native visent à créer un environnement optimal pour le développement de certains groupes de micro-organismes qui décomposent les polluants. Ces méthodes peuvent être utilisées partout où la microbiocénose naturelle a conservé une viabilité et une diversité spécifique suffisante. Le nettoyage par activation de la microflore est un processus lent mais très efficace. Le plus souvent, ces méthodes de nettoyage sont utilisées pour éliminer la pollution par les hydrocarbures.

Vous y apprendrez également à créer pour vous-même un environnement optimal qui garantira la réalisation de vos objectifs - un environnement qui vous fera durer jusqu'au bout.

substances, mènent une vie active grâce à :

a) omnivore ;

b) développement avec métamorphose ;

c) manger uniquement des aliments d'origine animale riches en protéines ;

d) la capacité de rester longtemps sous l'eau.

22. La respiration chez les amphibiens s'effectue :

a) à travers les branchies ;

b) par les poumons ;

c) à travers la peau ;

d) toutes les méthodes ci-dessus.

23. Le tibia doit être attribué au niveau d'organisation des êtres vivants :

a) cellulaire ;

b) des tissus ;

c) orgue ;

d) systémique.

La figure montre un fragment d'un modèle typique

Électrocardiogramme (ECG) d'une personne obtenu

Au deuxième plomb standard.

L'intervalle T – P reflète le processus suivant dans

cœur:

a) stimulation auriculaire ;

b) restauration de l'état du myocarde ventriculaire

après réduction ;

c) propagation de l'excitation à travers les ventricules ;

d) période de repos - diastole.

25. Environnement optimal pour une activité élevée des enzymes gastriques :

a) alcalin ;

b) neutre ;

c) aigre ;

a) rincer soigneusement les plaies ouvertes, retirer les tissus morts et consulter un médecin ;

b) placez votre main dans l'eau froide ou couvrez-la de morceaux de glace dès que possible ;

c) frotter le membre jusqu'à ce qu'il devienne rouge et appliquer un bandage serré ;

d) bandez fermement le membre brûlé et consultez un médecin.

La lymphe est transportée directement des tissus et des organes par les vaisseaux lymphatiques

a) lit artériel de la circulation systémique ;

b) lit veineux de la circulation systémique ;

c) lit artériel de la circulation pulmonaire ;

d) lit veineux de la circulation pulmonaire.

28. Le sang perd la quantité maximale d'oxygène en passant par :

a) les poumons ;

b) une des veines du bras ;

c) capillaires dans l'un des muscles ;

d) oreillette droite et ventricule droit.

29. Le nerf qui fait tourner le globe oculaire chez l'homme :

a) trijumeau ;

b) bloquer ;

c) visuel ;

d) soin du visage.

30. Le volume d'air qui peut être inhalé après une expiration silencieuse s'appelle :

a) volume de réserve expiratoire ;

b) volume de réserve inspiratoire ;

c) volume courant ;

d) volume résiduel.

La figure montre

Reconstruction de l'aspect extérieur et

Vestiges de la culture primitive

L'un des ancêtres de la modernité

Humain. Ce représentant

doit être classé comme :

a) les prédécesseurs humains ;

b) les peuples anciens ;

c) les peuples anciens ;

d) les gens fossiles des temps modernes

type anatomique.

32. Le cortex surrénalien produit l'hormone :

a) adrénaline ;

b) thyroxine ;

c) cortisone ;

d) le glucagon.

33. Un maillon supplémentaire dans une seule chaîne trophique est :

a) ver de terre ;

b) le pâturin ;

Dans les communautés naturelles, le rôle des consommateurs de second ordre est, en règle générale,

peut jouer:

a) l'ablette, la paruline, le chevreuil, le carabe ;

b) casse-noix, lézard rapide, étoile de mer, lièvre ;

c) canard, chien, araignée, étourneau ;

d) grenouille, escargot de vigne, chat, buse.

Toute étude des propriétés des enzymes, toute application de celles-ci dans des activités pratiques - en médecine et dans l'économie nationale - est toujours associée à la nécessité de savoir à quelle vitesse se déroule la réaction enzymatique. Pour comprendre et évaluer correctement les résultats de la détermination de l'activité enzymatique, vous devez clairement imaginer de quels facteurs dépend la vitesse de réaction et quelles conditions l'influencent. Il existe de nombreuses conditions de ce type. Tout d'abord, il s'agit du rapport entre la concentration des substances réactives elles-mêmes : enzyme et substrat. De plus, il s'agit de toutes sortes de caractéristiques de l'environnement dans lequel se déroule la réaction : température, acidité, présence de sels ou d'autres impuretés qui peuvent à la fois accélérer et ralentir le processus enzymatique, etc.

L'action des enzymes dépend d'un certain nombre de facteurs, principalement de la température et de la réaction de l'environnement (pH). La température optimale à laquelle l’activité enzymatique est la plus élevée se situe généralement entre 37 et 50 °C. À des températures plus basses, la vitesse des réactions enzymatiques diminue et à des températures proches de 0 °C, elle s'arrête presque complètement. À mesure que la température augmente, la vitesse diminue également et finit par s'arrêter complètement. La diminution de l'intensité de l'enzyme avec l'augmentation de la température est principalement due à la destruction de la protéine incluse dans l'enzyme. Étant donné que les protéines se dénaturent à l'état sec beaucoup plus lentement que lorsqu'elles sont hydratées (sous forme de gel ou de solution protéique), l'inactivation des enzymes à l'état sec se produit beaucoup plus lentement qu'en présence d'humidité. Par conséquent, les spores bactériennes sèches ou les graines sèches peuvent résister à des températures beaucoup plus élevées que les graines et les spores plus humides.

Pour la plupart des enzymes actuellement connues, un pH optimal a été déterminé auquel elles ont une activité maximale. Cette valeur est un critère important pour les caractéristiques de l'enzyme. Parfois, cette propriété des enzymes est utilisée pour leur séparation préparative. La présence d'un pH optimal peut s'expliquer par le fait que les enzymes sont des polyélectrolytes et que leur charge dépend de la valeur du pH. Parfois, les substances d'accompagnement peuvent modifier le pH optimal, comme les solutions tampons. Dans certains cas, selon les substrats, les enzymes à spécificité faiblement exprimée présentent plusieurs optima.

Comme Sørensen l'a établi pour la première fois, un facteur important dont dépend l'action des enzymes est la réaction active de l'environnement - le pH. Les enzymes individuelles diffèrent par la valeur de pH optimale pour leur action. Par exemple, la pepsine contenue dans le suc gastrique est plus active dans un environnement fortement acide (pH 1 – 2) ; la trypsine - une enzyme protéolytique sécrétée par le pancréas, a une action optimale dans un environnement légèrement alcalin (pH 8 - 9) ; la papaïne, une enzyme d'origine végétale, fonctionne de manière optimale dans un environnement légèrement acide (pH 5 – 6).

Il s'ensuit que la valeur (PH optimal) est un signe très sensible pour cette enzyme. Elle dépend de la nature du substrat et de la composition de la solution tampon et ne constitue donc pas une véritable constante. Il faut également garder à l’esprit les propriétés des enzymes en tant que corps protéiques capables de dénaturation acido-basique. La dénaturation acido-basique peut entraîner des modifications irréversibles de la structure de l'enzyme avec la perte de ses propriétés catalytiques.

La vitesse de tout processus enzymatique dépend en grande partie de la concentration du substrat et de l'enzyme. Généralement, la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la quantité d'enzyme, à condition que la teneur en substrat se situe dans la plage optimale ou légèrement supérieure. À quantité constante d’enzyme, le taux augmente avec l’augmentation de la concentration en substrat. Cette réaction est soumise à la loi de l'action de masse et est considérée à la lumière de la théorie de Michaelis-Menton, c'est-à-dire :

V=K(F) ,

V - vitesse de réaction
K - constante de taux
F - concentration en enzyme.

La présence de certains ions dans le milieu réactionnel peut activer la formation du substrat actif du complexe enzymatique, auquel cas la vitesse de la réaction enzymatique va augmenter. Ces substances sont appelées activateurs. Dans ce cas, les substances qui catalysent les réactions enzymatiques n'y participent pas directement. L'activité de certaines enzymes est significativement affectée par la concentration de sels dans le système, tandis que d'autres enzymes ne sont pas sensibles à la présence d'ions. Cependant, certains ions sont absolument nécessaires au fonctionnement normal de certaines enzymes. On sait que les ions inhibent l'activité de certaines enzymes et sont des activateurs pour d'autres. Les activateurs spécifiques comprennent les cations métalliques : Na + , K + , Rb + , Cs + , Mg2 + , Ca2 + , Zn2 + , Cd2 + , Cr2 + , Cu2 + , Mn2 + , Co2 + , Ni2 + , Al3 + . On sait également que les cations Fe2+, Rb+, Cs+ agissent comme activateurs uniquement en présence de Mg ; dans les autres cas, ces cations ne sont pas des activateurs ; Dans la plupart des cas, un ou deux ions peuvent activer une enzyme particulière. Par exemple, Mg2 + - un activateur commun à de nombreuses enzymes, agissant sur des substrats phosphorimés, peut dans presque tous les cas être remplacé par Mn2 +, bien que d'autres métaux ne puissent pas le remplacer. Il convient de noter que les métaux alcalino-terreux entrent généralement en compétition entre eux, en particulier, Ca2+ supprime l'activité de nombreuses enzymes activées par Mg2+ et Zn2+. La raison en est encore floue. Le mécanisme d'influence des ions métalliques - activateurs peut être différent. Tout d’abord, le métal peut être un composant du site actif de l’enzyme. Mais il peut agir comme un pont de connexion entre l’enzyme et le substrat, maintenant le substrat sur le site actif de l’enzyme. Il existe des preuves que les ions métalliques sont capables de lier un composé organique aux protéines et, enfin, l'un des mécanismes possibles d'action des métaux en tant qu'activateurs est une modification de la constante d'équilibre de la réaction enzymatique. Il a été prouvé que les anions affectent également l'activité d'un certain nombre d'enzymes. Par exemple, l'influence du CI sur l'activité de l'A-amylase d'origine animale est très grande.

L'action des enzymes dépend également de la présence d'activateurs ou d'inhibiteurs spécifiques. Ainsi, l’enzyme pancréatique entérokinase convertit le trypsinogène inactif en trypsine active. Ces enzymes inactives contenues dans les cellules et dans les sécrétions de diverses glandes sont appelées proenzymes. Une enzyme peut être compétitive ou non compétitive. Dans l'inhibition compétitive, l'inhibiteur et le substrat entrent en compétition, essayant de se déplacer du complexe enzyme-substrat. L'effet d'un inhibiteur compétitif est supprimé par des concentrations élevées du substrat, tandis que l'effet d'un inhibiteur non compétitif persiste dans ces conditions. L'effet d'activateurs et d'inhibiteurs spécifiques sur l'enzyme est d'une grande importance pour la régulation des processus enzymatiques dans le corps.

Parallèlement à l'existence d'activateurs d'enzymes, on connaît un certain nombre de substances dont la présence inhibe l'action catalytique des enzymes ou l'inactive complètement. Ces substances sont généralement appelées inhibiteurs. Les inhibiteurs sont des substances qui agissent d'une certaine manière chimique sur les enzymes et, selon la nature de leur action, peuvent être divisées en inhibiteurs réversibles et irréversibles. L'inhibition réversible est caractérisée par un équilibre entre l'enzyme et l'inhibiteur avec une certaine constante d'équilibre. Un système de ce type se caractérise par un certain degré d'inhibition, dépendant de la concentration de l'inhibiteur, et l'inhibition est obtenue rapidement et est alors indépendante du temps. Lorsque l'inhibiteur est éliminé par dialyse, l'activité enzymatique est restaurée. L'inhibition irréversible s'exprime principalement dans le fait que la dialyse ne rétablit pas l'activité enzymatique. Et contrairement à l’inhibition réversible, elle augmente avec le temps, de sorte qu’une inhibition complète de l’activité catalytique de l’enzyme peut se produire à une très faible concentration d’inhibiteur. Dans ce cas, l’efficacité de l’inhibiteur ne dépend pas de la constante d’équilibre, mais de la constante de vitesse, qui détermine la proportion d’enzyme inhibée dans ce cas.

DANS complexe multienzymatique plusieurs enzymes

(par exemple, E1, E2, E3) sont étroitement liés les uns aux autres en un seul complexe et effectuent une série de réactions séquentielles dans lesquelles le produit de la réaction est directement transféré à l'enzyme suivante et n'est que son substrat. Grâce à de tels complexes, le taux de transformation des molécules est considérablement accéléré.

Par exemple, pyruvate déshydrogénase complexe, pré-

rotation du pyruvate en acétyl-S-CoA, α -cétoglutaréhyde- complexe de rogénase qui convertit l'α-cétoglutarate en suc-

cinyl-S-CoA, un complexe appelé " synthase d'acide gras" (ou palmitate synthase), qui synthétise l'acide palmitique.

PRINCIPES DE QUANTITATION DE L'ACTIVITÉ ENZYMATIQUE

1. L'activité enzymatique est exprimée par le taux d'accumulation du produit ou le taux de perte de substrat en termes de quantité de matière contenant l'enzyme.

En pratique, ils utilisent généralement :

o unités de quantité d'une substance – mole (et ses dérivés mmol, µmol), gramme (kg, mg),

o unités de temps – minute, heure, seconde,

o unités de masse ou de volume – gramme (kg, mg), litre (ml).

D'autres dérivés sont également activement utilisés - le katal (mol/s), unité internationale l'activité (UI, Unité) correspond à µmol/min.

Ainsi, l'activité enzymatique peut être exprimée par exemple en mmol/s×l, g/h×l, UI/l, cat/ml, etc. Par exemple, on sait que 1 g de pepsine décompose 50 kg de blanc d'œuf en une heure – son activité sera donc de 50 kg/heure pour 1 g d'enzyme. Si une quantité de salive de 1,6 g décompose 175 kg d'amidon par heure, l'activité de l'amylase salivaire sera de 109,4 kg d'amidon par heure pour 1 g de salive.

2. Création de conditions standard afin que vous puissiez comparer les résultats obtenus

V différents laboratoires - pH optimal et température fixe, par exemple 25°C ou 37°C, en respectant le temps d'incubation du substrat avec l'enzyme.

3. Excès de substrat afin que toutes les molécules d'enzyme présentes dans la solution fonctionnent.

PROPRIÉTÉS DE L'ENZYME

1. Dépendance de la vitesse de réaction sur la température– décrit par une courbe en forme de cloche

hurler à une vitesse maximale à la température optimale pour une enzyme donnée.

La loi selon laquelle la vitesse de réaction augmente de 2 à 4 fois avec une augmentation de la température de 10°C est également valable pour les réactions enzymatiques, mais uniquement dans la plage de 55 à 60°C, c'est-à-dire en valeurs avant dénaturation des protéines. Parallèlement à cela, à titre exceptionnel, il existe des enzymes de certains micro-organismes qui existent dans l'eau des sources chaudes et des geysers.

U Les chats siamois ont un museau, le bout des oreilles, une queue et des pattes noirs. Dans ces zones, la température n’est inférieure que de 0,5°C à celle des régions centrales du corps. Mais cela permet à l’enzyme qui forme le pigment de fonctionner

follicules pileux. A la moindre augmentation de température, l'enzyme est inactivée.

Chez un lièvre variable, lorsque la température ambiante baisse, l'enzyme pigmentatrice de la peau est inactivée et le lièvre prend une robe blanche.

L'interféron, une protéine antivirale, ne commence à être synthétisé dans les cellules que lorsque la température corporelle atteint 38°C.

À mesure que la température baisse, l’activité enzymatique diminue mais ne disparaît pas complètement. Une illustration peut être l'hibernation de certains animaux (gaufres, hérissons), dont la température corporelle descend jusqu'à 3-5°C.

Cette propriété des enzymes est également utilisée en pratique chirurgicale lors d'opérations sur la cavité thoracique, lorsque le patient est refroidi à 22°C.

2. Dépendance de la vitesse de réaction sur le pH– décrit par une courbe en forme de cloche avec une vitesse maximale à la valeur de pH optimale pour une enzyme donnée.

Pour chaque enzyme, il existe une certaine plage étroite de pH de l'environnement, optimale pour la manifestation de son activité la plus élevée. Par exemple, les valeurs de pH optimales pour la pepsine sont de 1,5 à 2,5, la trypsine de 8,0 à 8,5, l'amylase salivaire de 7,2, l'arginase de 9,7, la phosphatase acide de 4,5 à 5,0 et la succinate déshydrogénase de 9,0.

3. Dépendance de la vitesse de réaction sur la concentration du substrat

À mesure que la concentration du substrat augmente, la vitesse de réaction augmente d'abord

selon la connexion de nouvelles molécules d'enzyme à la réaction, alors un effet de saturation est observé lorsque toutes les molécules d'enzyme interagissent avec les molécules de substrat. Avec une nouvelle augmentation de la concentration du substrat, une compétition pour le centre actif de l'enzyme apparaît entre ses molécules et la vitesse de réaction diminue.

4. Dépendance à la concentration en enzymes

À mesure que le nombre de molécules d’enzyme augmente, la vitesse de réaction augmente continuellement et est directement proportionnelle à la quantité d’enzyme, car plus de molécules d'enzymes produisent plus de molécules de produit.