Транспортная функция белков. Транспортные белки Транспорт кислорода кровью hb и его соединения

Кислород в крови находится в рас­творенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода. Поскольку растворимость кислорода при 37 °С составляет 0.225 мл * л -1 * кПа -1 (0.03 мл-л -1 мм рт.ст. -1), то каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кисло­рода 13.3 кПа (100 мм рг.ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в кро­ви и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Отсюда ясна важность другого механизма переноса кислорода путем его со­единения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.39 мл кислорода и, следовательно, при содержании гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20.8 мл кислорода.

Показатели дыхательной функции крови

1. Кислородная емкость гемогло­бина. Величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении, называется кислородной емкостью гемогло­бин а .

2. Со­держание кислорода в крови. Другим показателем дыхательной функции крови является со­держание кислорода в крови, которое отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически рас­творенного в плазме.

3. Сте­пень насыщения гемоглобина кислородом . В 100 мл артериальной крови в норме содер­жится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл. Отношение количества кислорода, связанного с гемоглоби­ном, к кислородной емкости последнего является показателем сте­пени насыщения гемоглобина кислородом. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кис­лорода крови: при его повышении. Насыщение гемоглобина кисло­родом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемо­глобина, имеющей S-образную форму.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого на­пряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения О 2 до 9.3 кПа (70 мм рт.ст.). По­нижение напряжения О, с 13.3 кПа на 2.0-2.7 кПа (со 100 на 15-20 мм рт.ст.) практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО 2 снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряже­ния О 2 с 8.0 до 5.3 кПа (с 60 до 40 мм рт.ст.) насыщение гемог­лобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50% (Р 50). Нормальная величина Р 50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 3.53 кПа (26.5 мм рт.ст.).

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S- образную форму, под влиянием изменения рН, напряжения СО 2 температуры тела, содержания в эритроцитах 2,3-дяфосфоглицерата (2,3-ДФГ), от которых зависит способность гемоглобина связывать кислород. В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повы­шается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо (рис.8.7), что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксиге­моглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличи­вается. При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напря­жения СО, и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

Кислород транспортируется артериальной кровью в двух формах: связанный с гемоглобином внутри эритроцита и растворенный в плазме.

Эритроцит происходит из недифференцированной костномозговой ткани. При созревании клетка утрачивает ядро, рибосомы и митохондрии. Вследствие этого эритроцит не способен к выполнению таких функций, как клеточное деление, окислительное фосфорилирование и синтез белка. Источником энергии для эритроцита служит преимущественно глюкоза, метаболизируемая в цикле Эмбдена-Миергофа, или гексозомонофосфатном шунте. Наиболее важным внутриклеточным белком для обеспечения транспорта О2 и СО2 является гемоглобин, представляющий собой комплексное соединение железа и порфирина. С одной молекулой гемоглобина связываются максимально четыре молекулы О2. Гемоглобин, полностью загруженный О2, называется оксигемоглобином, а гемоглобин без О2 или присоединивший менее четырех молекул О2 - деоксигенированным гемоглобином.

Основной формой транспорта О2 является оксигемоглобин. Каждый грамм гемоглобина может максимально связать 1,34 мл О2. Соответственно, кислородная емкость крови находится в прямой зависимости от содержания гемоглобина:

О2 емкость крови = ? 1,34 О2 /гHb/100 мл крови (3.21).

У здоровых людей с содержанием гемоглобина 150 г/л кислородная емкость крови составляет 201 мл О2 крови.

Кровь содержит незначительное количество кислорода, не связанного с гемоглобином, а растворенного в плазме. Согласно закону Генри, количество растворенного О2 пропорционально давлению О2 и коэффициенту его растворимости. Растворимость О2 в крови очень мала: только 0,0031 мл растворяется в 0,1 л крови на 1 мм рт. ст. Таким образом, при напряжении кислорода 100 мм рт. ст. в 100 мл крови содержится только 0,31 мл растворенного О2.

СаО2 = [(1,34)(SaО2)] + [(Pa)(0,0031)] (3.22).

Кривая диссоциации гемоглобина. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает по мере последовательного связывания молекул О2, что придает кривой диссоциации оксигемоглобина сигмовидную или S-образную форму (рис. 3.14).

Верхняя часть кривой (РаО2?60 мм рт.ст.) плоская. Это указывает на то, что SaО2 и, следовательно, СаО2, остаются относительно постоянными, несмотря на значительные колебания РаО2. Повышение СаО2 или транспорта О2 может быть достигнуто за счет увеличения содержания гемоглобина или растворения в плазме (гипербарическя оксигенация).

РаО2, при котором гемоглобин насыщен кислородом на 50% (при 370 рН=7,4), известно как Р50. Эта общепринятая мера сродства гемоглобина к кислороду. Р50 крови человека составляет 26,6 мм рт. ст. Однако оно может изменяться при различных метаболических и фармакологических условиях, воздействующих на процесс связывания кислорода гемоглобином. К ним относят следующие факторы: концентрацию ионов водорода, напряжение углекислого газа, температуру, концентрацию 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) и др.

Рис. 3.14. Сдвиги кривой диссоциации оксигемоглобина при изменениях рН, температуры тела и концентрации 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) в эритроцитах

Изменение сродства гемоглобина к кислороду, обусловленное колебаниями внутриклеточной концентрации водородных ионов, называется эффектом Бора. Снижение рН сдвигает кривую вправо, повышение рН - влево. Форма кривой диссоциации оксигемоглобина такова, что этот эффект более выражен в венозной крови, чем в артериальной. Данный феномен облегчает освобождение кислорода в тканях, практически не сказываясь на потреблении кислорода (в отсутствии тяжелой гипоксии).

Двуокись углерода оказывает двоякое действие на кривую диссоциации оксигемоглобина. С одной стороны, содержание СО2 влияет на внутриклеточный рН (эффект Бора). С другой, накопление СО2 вызывает образование карбаминовых соединений вследствие ее взаимодействия с аминогруппами гемоглобина. Эти карбаминовые соединения служат в качестве аллостерических эффекторов молекулы гемоглобина и непосредственно влияют на связывание О2. Низкий уровень карбаминовых соединений вызывает сдвиг кривой вправо и снижение сродства гемоглобина к О2, что сопровождается увеличение высвобождения О2 в тканях. По мере роста РаСО2 сопутствующее ему увеличение карбаминовых соединений сдвигает кривую влево, повышая связывание О2 гемоглобином.

Органические фосфаты, в частности 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ), образуются в эритроцитах в процессе гликолиза. Продукция 2,3- ДФГ увеличивается во время гипоксемии, что является важным механизмом адаптации. Ряд условий, вызывающих снижение О2 в периферических тканях, таких как анемия, острая кровопотеря, застойная сердечная недостаточность и т.д. характеризуются увеличением продукции органических фосфатов в эритроцитах. При этом уменьшается сродство гемоглобина к О2 и повышается его высвобождение в тканях. И наоборот, при некоторых патологических состояниях, таких как септический шок и гипофосфатемия, наблюдается низкий уровень 2,3-ДФГ, что приводит к сдвигу кривой диссоциации оксигемоглобина влево.

Температура тела влияет на кривую диссоциации оксигемоглобина менее выражено и клинически значимо, чем описанные выше факторы. Гипертермия вызывает повышение Р50, т.е. сдвиг кривой вправо, что является благоприятной приспособительной реакцией не повышенный кислородный запрос клеток при лихорадочных состояниях. Гипотермия, напротив, снижает Р50, т.е. сдвигает кривую диссоциации влево.

СО, связываясь с гемоглобином (образуя карбоксигемоглобин), ухудшает оксигенацию периферических тканей посредством двух механизмов. Во-первых, СО непосредственно уменьшает кислородную емкость крови. Во-вторых, снижая количество гемоглобина, доступного для связывания О2; СО снижает Р50 и сдвигает кривую диссоциации оксигемоглобина влево.

Окисление части двухвалентного железа гемоглобина до трехвалентного приводит к образованию метгемоглобина. В норме у здоровых людей метгемоглобин составляет менее 3% общего гемоглобина. Низкий его уровень поддерживается внутриклеточными ферментными механизмами восстановления. Метгемоглобинемия может наблюдаться как следствие врожденной недостаточности этих восстановительных ферментов или образования аномальных молекул гемоглобина, резистентных к ферментативному восстановлению (например, гемоглобин М).

Доставка кислорода (DО2) представляет собой скорость транспорта кислорода артериальной кровью, которая зависит от кровотока и содержания О2 в артериальной крови. Системная доставка кислорода (DО2), рассчитывается как:

DO2 = СаО2 х Qt (мл/мин) или

DO2 = ([(Hb) ?1,34? % насыщения] + составит 25 %, т. е. 5 мл/20 мл. Таким образом, в норме организм потребляет только 25 % кислорода, переносимого гемоглобином. Когда потребность в О2 превосходит возможность его доставки, то коэффициент экстракции становится выше 25 %. Наоборот, если доставка О2 превышает потребность, то коэффициент экстракции падает ниже 25 %.

Если доставка кислорода снижена умеренно, потребление кислорода не изменяется благодаря увеличению экстракции О2 (насыщение гемоглобина кислородом в смешанной венозной крови снижается). В этом случае VO2 не зависит от доставки. По мере дальнейшего снижения DO2 достигается критическая точка, в которой VO2 становится прямо пропорциональна DO2. Состояние, при котором потребление кислорода зависит от доставки, характеризуется прогрессирующим лактат-ацидозом, обусловленным клеточной гипоксией. Критический уровень DO2 наблюдается в различных клинических ситуациях. Например, его значение 300 мл/(мин*м2) отмечено после операций в условиях искусственного кровообращения и у больных с острой дыхательной недостаточностью.

Напряжение углекислого газа в смешанной венозной крови (PvCO2) в норме составляет примерно 46 мм рт. ст., что является конечным результатом смешивания крови, притекающей из тканей с различными уровнями метаболической активности. Венозное напряжение углекислого газа в венозной крови меньше в тканях с низкой метаболической активностью (например, в коже) и больше в органах с высокой метаболической активностью (например, в сердце).

Двуокись углерода легко диффундирует. Ее способность к диффузии в 20 раз превышает таковую у кислорода. СО2, по мере образования в процессе клеточного метаболизма, диффундирует в капилляры и транспортируется к легким в трех основных формах: в виде растворенной СО2, в виде аниона бикарбоната и в виде карбаминовых соединений.

СО2 очень хорошо растворяется в плазме. Количество растворенной фракции определяется произведением парциального давления СО2 и коэффициента растворимости (? =0,3 мл/л крови /мм рт. ст.). Около 5% общей двуокиси углерода в артериальной крови находится в форме растворенного газа.

Анион бикарбоната является преобладающей формой СО2 (около 90%) в артериальной крови. Бикарбонатный анион является продуктом реакции СО2 с водой с образованием Н2СО3 и ее диссоциации:

СО2 + Н2О?Н2СО3?Н+ + НСО3- (3.25).

Реакция между СО2 и Н2О протекает медленно в плазме и очень быстро в эритроцитах, где присутствует внутриклеточный фермент карбонгидраза. Она облегчает реакцию между СО2 и Н2О с образованием Н2СО3. Вторая фаза уравнения протекает быстро без катализатора.

По мере накопления НСО3- внутри эритроцита анион диффундирует через клеточную мембрану в плазму. Мембрана эритроцита относительно непроницаема для Н+, как и вообще для катионов, поэтому ионы водорода остаются внутри клетки. Электрическая нейтральность клетки в процессе диффузии СО2 в плазму обеспечивает приток ионов хлора из плазмы в эритроцит, что формирует так называемый хлоридный сдвиг (сдвига Гамбургера). Часть Н+, остающихся в эритроцитах, забуферируется, соединясь с гемоглобином. В периферических тканях, где концентрация СО2 высока и значительные количества Н+ накапливаются эритроцитами, связывание Н+ облегчается деоксигенацией гемоглобина. Восстановленный гемоглобин лучше связывается с протонами, чем оксигенированный. Таким образом, деоксигенация артериальной крови в периферических тканях способствует связыванию Н+ посредством образования восстановленного гемоглобина.

СО2 + Н2О + HbО2 > HbH+ + HCO3+ О2 (3.26).

Это увеличение связывания СО2 с гемоглобином известно как эффект Холдейна. В легких процесс имеет противоположное направление. Оксигенация гемоглобина усиливает его кислотные свойства, и высвобождение ионов водорода смещает равновесие преимущественно в сторону образования СО2:

О2 + НСО3- + HbН+ > СО2 + Н2О + HbО2

Белки (протеины , полипептиды ) - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты , которые(имея в своём составе карбоксильную и амино- группы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами .

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи - это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между -СО и -NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль - вторичная структура белка .
• Третичная структура белка - трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации ) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией .

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины ), жиры (липопротеины ), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины ) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки - ферменты - способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция - одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция - белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция . Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция - обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция - антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам - гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция - при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Гемоглобин F , син. фетальный Г. - нормальный гемоглобин плода человека, отличающийся от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей, большим сродством к кислороду и большей стабильностью; увеличение содержания гемоглобина F наблюдается при некоторых формах бетта-талассемии, остром лейкозе, апластической анемии и других болезнях.

Гемоглобинурия – появление свободного гемоглобина в моче, обусловленное повышенным внутрисосудистым разрушением эритроцитов.

Гемоглобинурия маршевая – пароксизмальная гемоглобинурия, наблюдающаяся после длительной интенсивной физической работы.

Гемолиз - процесс разрушения эритроцитов, при котором гемоглобин выходит из них в плазму. Кровь после Г. эритроцитов представляет собой прозрачную жидкость красного цвета (лаковая кровь).

Гемолизины – антитела, приводящие к гемолизу эритроцитов в присутствии комплемента.

Гемометр – прибор, предназначенный для определения концентрации гемоглобина крови колориметрическим способом.

Гемопоэтины – образующиеся в организме вещества, стимулирующие кроветворение (гемопоэз).

Геморезистография – графический метод регистрации устойчивости эритроцитов к изменениям осмотического давления.

Гемостаз - сложная система приспособительных механизмов, обеспечивающая текучесть крови в сосудах и свертывание крови при нарушении их целостности.

Гемофилия (-и) – наследственные заболевания, проявляющиеся длительными кровотечениями из поврежденных сосудов, склонностью к образованию гематом при травмах и характеризующиеся нарушением первой фазы свертывания крови вследствие дефицита VIII или IX факторов.

Гепарин – естественный противосвертывающий фактор крови, синтезируемый тучными клетками, тормозящий превращение протромбина в тромбин, фибриногена в фибрин и уменьшающий активность тромбина; препараты Г. используются в качестве лекарственных средств.

Гиперадреналинемия - избыточное содержание адреналина в крови.

Гипергликемия – повышенное содержание глюкозы в крови. Г. алиментарная – Г. возникающая после приема пищи, богатой углеводами.

Гиперкапния – состояние организма, вызванное повышением парциального давления углекислого газа в крови.

Гипероксемия – повышенное содержание кислорода в крови.

Гипертонический раствор – раствор, осмотическое давление которого выше осмотического давление плазмы крови.

Гиперхромазия (син. Гиперхромия) – усиленная окраска эритроцитов в связи с увеличенным содержанием в них гемоглобина; характеризуется увеличением цветного показателя (выше 1,05).

Гипогликемия – пониженное содержание глюкозы в крови.

Гипокапния – пониженное парциальное давление углекислого газа в крови.

Гипоксемия - снижение содержания и парциального давления кислорода в крови.

Гипопротеинемия – пониженное содержание общего белка в сыворотке крови.

Гипотонический раствор – раствор осмотическое давление которого ниже нормального осмотического давления плазмы крови.

Гирудин - антикоагулянт прямого действия, выделенный из тканей некоторых кровососущих животных, в том числе медицинских пиявок.

Глобин – белковая часть молекулы гемоглобина.

Горяева счетная камера –прибор для подсчета клеток крови, изготовленный по типу счетной камеры Бюркера и снабженный сеткой Горяева.

Гранулоциты – лейкоциты, в цитоплазме которых при окрашивании выявляется зернистость, но не азурофильная, которая в небольшом количестве присутствует а агранулоцитах – моноцитах и лимфоцитах.

Группы крови – совокупность признаков, характеризующих антигенную структуру эритроцитов и специфичность антиэритроцитарных антител, которые учитываются при подборе крови для трансфузий.

Давление онкотическое - часть осмотического давления, создаваемая высокомолекулярными соединениями в растворах. В биологических системах (плазма крови) давление онкотическое создается главным образом белкам (например, альбумины).

Давление осмотическое - давление производимое веществом в растворе. Возникает в результате тенденции к снижению концентрации раствора при соприкосновении с чистым растворителем за счет встречной диффузии молекул растворенного вещества и растворителя. Давление осмотическое определяют как избыточное гидростатическое давление на раствор, отделенный от растворителя полупроницаемой мембраной, достаточное для прекращения диффузии растворителя через мембрану.

Дезоксигемоглобин – форма гемоглобина, в которой он способен присоединять кислород или другие соединения, например воду, окись углерода.

Депо крови – орган или ткань, обладающие способностью задерживать в своих сосудах часть объема циркулирующей крови, которое при необходимости может быть использовано организмом. Основную роль кровяного депо выполняют селезенка, печень, сосуды кишечника, легкие, кожа, поскольку сосуды этих органов способны задерживать большое количество дополнительной резервной крови, используемой в случае острой необходимости другими органами и тканями.

Изотонический раствор – раствор, осмотическое давление которого равно осмотическому давлению плазмы крови.

Иммунитет – способность организма защищаться от генетически чужеродных тел и веществ.

Карбоксигемоглобин - соединение гемоглобина с окисью углерода, образующееся при отравлении ею и не способное участвовать в переносе кислорода.

Кислородная емкость крови – количество кислорода, которое может быть связано кровью до полного насыщения гемоглобина. Кислородная емкость крови в норме составляет 0,19 мл кислорода в 1 мл крови (при содержании гемоглобина 8,7 ммоль /л или 14 гр%) при температуре 0 С и барометрическом давлении 760 мм. рт. ст (101,3 кПа).Кислородная емкость крови определяется содержанием гемоглобина; так, 1 г гемоглобина связывает 1,36-1,34 мл кислорода, а в 1 мл плазме растворено 0,003 мл кислорода.

Коагулология - раздел гематологии, посвященный изучению биохимии, физиологии и патологии системы свертывания крови.

Костный мозг – содержимое костных полостей; различают «красный» костный мозг, где происходит процесс кроветворения (у взрослых он располагается в губчатом веществе костей – в эпифизе трубчатых костей и плоских костях; у новорожденных он занимает и диафиз) и жировой костный мозг (диафизов трубчатых костей), который превращается в кроветворный лишь при резком усилении гемопоэза.

Кристмаса фактор (IX фактор) – профермент, синтезируемый в печени (витамин К-зависимый синтез) вместе с фактором 3 пластинок, активным VIII и Са ++ активирует фактор Х во внутренней системе.

Лейкопения – содержание лейкоцитов в периферической крови ниже 4000 в 1 мкл

Лейкопоэз – процесс образования лейкоцитов

Лейкоцит – форменный элемент крови, имеющий ядро, не образующий гемоглобин

Лейкоцитарная формула – количественное (процентное) соотношение отдельных видов лейкоцитов в периферической крови

Лейкоцитоз – повышенное содержание лейкоцитов в единице объема периферической крови

Лейкоцитоз пищевой – нормальная физиологическая реакция иммунной системы организма на поступление пищи, заключающаяся в перераспределении лейкоцитов и предупреждающая проникновение пищевого материала во внутреннюю среду организма.

Лимфоцит – лейкоцит (агранулоцит) небольшого размера (6-13 мкм) с компактным, округлым глыбчатой структуры ядром с небольшими просветлениями и базофильной цитоплазмой; принимает участи в иммунологических реакциях. Лимфоциты подразделяются на три основных группы - Т- , В- и 0 лимфоциты.

Т - лимфоциты подразделяются на Т-киллеры, осуществляющие лизис клеток-мишеней, Т-Т хелперы, усиливающие клеточный иммунитет, Т-В хелперы, облегчающие течение гуморального иммунитета, Т-амплифайеры – усиливают функции Т-и В- лимфоцитов, Т-Т - супрессоры, подавляют клеточный иммунитет, Т-В- супрессоры, угнетают гуморальный иммунитет, Т-дифференцирующие, регулируют функцию стволовых клеток, Т- контр-супрессоры, препятствуют действию Т-супрессоров, Т-клетки иммунной памяти

В-лимфоциты переходят в плазматические клетки, которые вырабатывают антитела, обеспечивая гуморальный иммунитет и В-клетки иммунной памяти

0-лимфоциты – предшественники Т-и В-клеток, естественные киллеры.

Макрофаг (и) – клетки опорно-трофического происхождения, размерами от 20 до 60. мкм с небольшим округлым ядром (иногда двумя- тремя ядрами) и цитоплазмой, содержащей, включения в виде фрагментов, поврежденных ядер, липидов, бактерий, реже целых клеток. Макрофаги обладают выраженной фагоцитарной активностью, секретируют лизоцим, интерферон, нейтральные протеазы, кислые гидролазы, компоненты системы комплемента, ингибиторы ферментов, (ингибитор плазминогена), биоактивные липиды (метаболиты арахидонта, простагландин Е2, тромбоксан), факторы, активирующие тромбоциты, факторы, стимулрующие синтез белка в других клетках, эндогенные пирогены, интерлейкин I, факторы, ингибирующие размножение.

Метгемоглобин – производное гемоглобина, лишенное способности переносить кислород в связи с тем, что железо гема находится в трехвалентной форме, образуется в повышенном количестве при некоторых гемоглобинопатиях, и отравлениях нитратами, сульфонамидами.

Микрофаг – нейтрофильный лейкоцит.

Миоглобин – пигмент красного цвета, содержащийся в клетках поперечно-полосатой мускулатуры и в кардиомиоцитах; состоит из белковой части - глобина и небелковой группы – гема, идентичного гему гемоглобина; выполняет функции переносчика кислорода и обеспечивает депонирование кислорода в тканях.

Моноцит – зрелый лейкоцит диаметром 12-20 мкм с бобовидным полиморфным ядром, имеющим неравномерную, петлистую хроматиновую сеть ядра. Цитоплазма равномерна, имеет черты ячеистого строения, иногда содержит скудную азурофильную зернистость.Это чрезвычайно активный фагоцит, распознает антиген и переводит его в иммуногенную форму, образует монокины, действующие на лимфоциты, принимает участие в формировании противоинфекционного и противопухолевого иммунитета, синтезирует отдельные компоненты системы комплемента и факторы, принимающие участие в гемостазе.

Нейтрофил - обладает фагоцитарной активностью, содержит ферменты, разрушающие бактерии, способен адсорбировать антитела и переносить их к очагу воспаления, участвует в обеспечении иммунитета, вещества, выделяемые им, усиливают митотическую активность клеток, ускоряют процессы репарации, стимулируют гемопоэз и растворение фибринового сгустка.

Нормоцит – эритрокариоциты разных стадий созревания.

Оксигемоглобин – соединение гемоглобина с кислородом, обеспечивающее перенос последнего кровью от легких к тканям.

Оксигемометрия – измерение насыщения гемоглобина крови кислородом. Осуществляется фотометрическим методом: прямым (кровавым) способом (в проточных кюветах) и непрямым бескровным (с помощью ушных, лобных, пальцевых датчиков).

В норме при дыхании воздухом насыщение кислородом гемоглобина крови составляет около 97 %

Осмос – односторонняя диффузия растворителя через полупроницаемую мембрану, отделяющую раствор от чистого растворителя или раствора более низкой концентрации. Осмос всегда направлен от чистого растворителя к раствору или от разбавленного (осмотического) раствора к концентрированному.

Осмотическая стойкость – способность клеток выдерживать (не разрушаясь) снижение осмотического давления среды.

Панцитопения – уменьшение в периферической крови элементов всех трех ростков кроветворения – эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов.

Плазма - жидкая часть крови, остающаяся после удаления ее форменных элементов.

Плазменный предшественник тромбопластина (фактор Розенталя) вместе с Са ++ активирует IX фактор.

Плазмин – протеолитический фермент, лизирующий нити нерастворимого фибрина, превращая его в растворимые продукты.

Пойкилоцитоз – наличие в периферической крови эритроцитов разной необычной формы (круглые сфероциты, серповидные эритроциты).

Полицитемия, (син. эритремия) – повышение содержания эритроцитов в кровеносном русле, увеличение объема циркулирующих эритроцитов.

Проакцелерин - образующийся в печени растворимый бетта-глобулин, связывающийся с мембраной тромбоцитов; активная форма (акцелерин) служит компонентом активатора протромбина.

Проконвертин – синтезируемый в печени профермент в активной форме вместе с III и Cа активирует фактор X во внешней системе.

Протеинемия – нормальное содержание в крови протеинов (альбуминов и глобулинов).

Противосвертывающая система крови - обязательная составная часть системы свертывания крови, препятствующая образованию кровяного сгустка или растворяющая его.

Протромбин - образующийся в печени профермент плазмы крови, являющийся предшественником тромбина.

Протромбиновое время (син. Квика время) – метод исследования внешнего механизма формирования тромбиновой активности, в котором участвуют плазменные факторы VII, X, V и II; определяется продолжительностью (в секундах) образования сгустка в исследуемой плазме крови в присутствии тромбопластина и солей кальция

Резус-фактор – система из шести изоантигенов эритроцитов человека, обусловливающая их фенотипические различия.

Ретикулоцит – незрелый полихроматофильный эритроцит, содержащий базофильную субстанцию, которая выпадает в виде гранул и нитей при специальной прижизненной окраске, с частности бриллиантовым, крезиловым синим.

Ретракция сгустка – сокращение сгустка крови или плазмы, сопровождающееся выделением сыворотки (заключительный этап формирования тромба).

Рингера раствор изотонический по отношению к крови водный раствор, применяемый, например, как кровезаменитель в экспериментах на хладнокровных животных. Состав на 1 л воды NaCl - 6г, KCl – 0,01г, Ca Cl 2 – 0,02г, NaHCO 3 – 0,01г.

Рингера-Локка раствор – изотонический по отношению к крови водный раствор, применяемый, например, как кровезаменитель в экспериментах на теплокровных животных. Состав на 1 л воды NaCl - 9г, KCl – 0,3 г, Ca Cl 2 – 0,2г, NaHCO 3 – 0,2 , глюкоза – 10 г.

Свертывание крови – механизм, обеспечивающий образование кровяного сгустка.

Свертывающая система крови – сложная система, обеспечивающая остановку кровотечения путем формирования фибринных тромбов, поддержание целости кровеносных сосудов и жидкого состояния крови.

Сгусток кровяной – продукт свертывания крови, представляющий собой эластичное с гладкой поверхностью образование темнокрасного цвета; состоит из нитей фибрина и клеточных элементов крови.

Скорость оседания эритроцитов – показатель, отражающий изменение физико-химических свойств крови и измеряемый величиной столба плазмы, освобождающейся от эриторцитов при их оседании из цитратной смеси в специальной пипетке (как правило за 1 час)

Стюарта-Прауэра фактор (Х фактор) - профермент, синтезируемый в печени (витамин К-зависимый синтез) – профермент, служит компонентом активтора протромбина.

Сыворотка крови – жидкость, отделяющаяся от сгустка крови после его ретракции.

Тромбин – протеолитический фермент, образующийся в крови из протромбина; превращает растворимый фибриноген в нерастворимый фибрин.

Тромбопения (тромбоцитопения) – пониженное (менее 15010 9 /л) содержание тромбоцитов в периферической крови.

Тромбопластин тканевой– фосфолипопротеид, содержащийся в тканях организма и участвующий в процессе свертывания крови в качестве катализатора превращения протромбина в тромбин.

Тромбопластин кровяной – фосфолипид, синтезируемый в тромбоцитах, участвующий в превращении протомбина в тромбин.

Тромбопоэтины – вещества стимулирующие тромбоцитопоэз.

Тромбоцит – участвующий в свертывании крови форменный элемент, необходимый для поддержания целостности сосудистой стенки, обладает фагоцитарной активностью.

Тромбоцитопоэз – процесс образования тромбоцитов.

Хагемена фактор (XII) - контактчувствительный профермент, активируется калликреином.

Фагоцит - общее название клеток организма, способных захватывать и переваривать разрушенные клетки, инородные частицы.

Фагоцитоз – процесс активного захватывания и поглощения микроорганизмов, разрушенных клеток и инородных частиц одноклеточными организмами или фагоцитами.

Фибрин – нерастворимый в воде белок, образующийся из фактора I (фибриногена) под действием на него тромбина в процессе свертывания крови.

Фибриноген –(син. фактор I) образующийся в клетках печени белок плазмы крови, превращающийся в фибрин под действием тромбина.

Фибрин-стабилизирующий фактор – профермент, вызывает переплетение нитей фибрина

Физиологический раствор – общее название изотонических водных растворов, близких к сыворотке крови не только по осмотическому давлению но и активной реакции среды и буферным свойствам.

Фитцджеральда фактор – белок, способствующий контактной активации факторов XII и XI

Флетчера фактор (прекалликреин) профермент активируется активным XI, калликреин способствует активации факторов XII и XI

Цветовой показатель – индекс, отражающий отношение уровня гемоглобина к количеству эритроцитов в 1 мкл крови

Щелочной резерв крови – показатель функциональных возможностей буферной системы крови; представляет собой количество двуокиси углерода (в мл), которое может быть связано 100 мл плазмы крови, предварительно приведенной в равновесие с газовой средой, в которой парциальное давление двуокиси углерода составляет 40 мм рт. ст..

Эозинофил – лейкоцит, в цитоплазме которого при окрашивании выявляется зернистость, обладает фагоцитарной активностью, захватывает гистамин и разрушает его с помощью гистаминазы, разрушает токсины белкового происхождения, чужеродные белки и иммунные комплексы, осуществляет цитотоксический эффект в борьбе с гельминтами, их яйцами и личинками, фагоцитирует и инактивирует продукты, выделяемые базофилами, содержит катионные белки, которые активируют компоненты калликреин-кининовой системы, влияют на свертывание крови.

Эозинофилия – увеличение числа эозинофилов в периферической крови.

Эритрон – система красной крови, включающая периферическую кровь, органы эритропоэза и эритроциторазрушения.

Эритропоэз – процесс образования эритроцитов в организме

Эритроцит – безъядерный форменный элемент крови, содержащий гемоглобин, выполняет транспортную (дыхательную), защитную и регуляторную функции.

Транспорт кислорода осуществляется в основном эритроцитами. Из 19 об.% кислорода, извлекаемого из артериальной крови, только 0,3 об.% растворены в плазме, остальное же количество О2 содержится в эритроцитах и находится в химической связи с гемоглобином. Гемоглобин (Нb) образует с кислородом непрочное, легко диссоциирующее соединение - оксигемоглобин (НbO02). Связывание кислорода гемоглобином зависит от напряжения кислорода и является легко обратимым процессом. При понижении напряжения кислорода оксигемоглобин отдает кислород.

То, что связывание гемоглобином кислорода дает такую кривую, имеет важное физиологическое значение. В зоне относительно высокого парциального давления кислорода, соответствующего давлению его в альвеолах легких, изменение давления кислорода в пределах 100-60 мм рт. ст. почти не оказывает влияния на горизонтальный ход кривой, т. е. почти не изменяет количества образовавшегося оксигемоглобина.

Приведенная на рис. 55 кривая А получается при исследовании растворов чистого гемоглобина в дистиллированной воде. В естественных же условиях плазма крови содержит различные соли и углекислоту, которые несколько изменяют кривую диссоциации оксигемоглобина. Левая часть кривой приобретает изгиб и вся кривая напоминает букву S. Из рис. 55 (кривая В) видно, что средняя часть кривой направляется круто книзу, а нижняя приближается к горизонтальному направлению.

Следует отметить, что нижняя часть кривой характеризует свойства гемоглобина в зоне низких , которые близки к имеющимся в тканях. Средняя же часть кривой дает представление о свойствах гемоглобина при тех величинах напряжения кислорода, которые имеются в артериальной и венозной крови

Резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород в присутствии углекислого газа отмечается прп парциальном давлении кислорода, равном 40 мл рт. ст., т. е. при том его напряжении, которое имеется в венозной крови. Это свойство гемоглобина имеет важное значение для организма. В капиллярах тканей напряжение углекислого газа в крови увеличивается и потому уменьшается способность гемоглобина связывать кислород, что облегчает отдачу кислорода тканям. В альвеолах легких, где часть углекислого газа переходит в альвеолярный воздух, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, что облегчает образование оксигемоглобина.

Особенно резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород отмечается в крови мышечных капилляров во время интенсивной мышечной работы, когда в кровь поступают кислые продукты обмена веществ, в частности молочная кислота. Это способствует отдаче большого количества кислорода мышцам.

Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород изменяется также в зависимости от температуры. Оксигемоглобин при одном и том же парциальном давлении кислорода в окружающей среде отдает больше кислорода при температуре тела человека (37-38°), чем при более низкой температуре.