द्वितीयक प्रोटीन. प्रोटीन की द्वितीयक संरचना. प्रोटीन अणुओं का विकृतीकरण

प्रोटीन अणु में चार प्रकार के संरचनात्मक संगठन होते हैं - प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक।

प्राथमिक संरचना

एक रैखिक संरचना, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का एक कड़ाई से परिभाषित आनुवंशिक रूप से निर्धारित अनुक्रम है। संचार का मुख्य प्रकार है पेप्टाइड (पेप्टाइड बॉन्ड के गठन के तंत्र और विशेषताओं पर ऊपर चर्चा की गई है)।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में महत्वपूर्ण लचीलापन होता है और परिणामस्वरूप, श्रृंखला इंटरैक्शन के भीतर एक निश्चित स्थानिक संरचना (संरचना) प्राप्त होती है।

प्रोटीन में, पेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना के दो स्तर होते हैं - द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएँ।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों के परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्था है।

द्वितीयक संरचना के निर्माण के दौरान, पेप्टाइड समूहों के ऑक्सीजन और हाइड्रोजन परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं:

विन्यास के अनुसार द्वितीयक संरचना को दो प्रकारों में विभाजित किया गया है:

पेचदार (α-हेलिक्स)

स्तरित (β-संरचना और क्रॉस-β-रूप)।

α हेलिक्स एक नियमित सर्पिल जैसा दिखता है। यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के कारण बनता है (चित्र 1)।

चावल। 1. α-हेलिक्स गठन की योजना

α-हेलिक्स की मुख्य विशेषताएं:

- प्रत्येक पहले और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं;

- हेलिक्स के घुमाव नियमित होते हैं, प्रति मोड़ 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं;

- अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स α-हेलिक्स के निर्माण में भाग नहीं लेते हैं;

- सभी पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं, जो α-हेलिक्स की अधिकतम स्थिरता निर्धारित करता है;

- चूंकि पेप्टाइड समूहों के सभी ऑक्सीजन और हाइड्रोजन परमाणु हाइड्रोजन बांड के निर्माण में शामिल होते हैं, इससे α-हेलिकल क्षेत्रों की हाइड्रोफिलिसिटी में कमी आती है;

- α-हेलिक्स अनायास बनता है और न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का सबसे स्थिर गठन है;

- प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन α-हेलिक्स के निर्माण को रोकते हैं - जिन स्थानों पर वे स्थित हैं, α-हेलिक्स की नियमितता बाधित होती है और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला आसानी से झुक जाती है (टूट जाती है), क्योंकि यह एक सेकंड तक नहीं टिकती है हाइड्रोजन बंधन (चित्र 2)।

चावल। 2. α-हेलिक्स की नियमितता का उल्लंघन

पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण के दौरान प्रोलाइन के α-imino समूह का नाइट्रोजन परमाणु हाइड्रोजन परमाणु के बिना रहता है, और इसलिए हाइड्रोजन बॉन्ड के निर्माण में भाग नहीं ले सकता है। कोलेजन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में बहुत अधिक प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन होती है (सरल प्रोटीन का वर्गीकरण देखें - कोलेजन)।

α-हेलिक्स की उच्च आवृत्ति मायोग्लोबिन और ग्लोबिन (एक प्रोटीन जो हीमोग्लोबिन का हिस्सा है) की विशेषता है। औसत पर गोलाकार(गोल या दीर्घवृत्ताकार) प्रोटीन होते हैं सर्पिलीकरण की डिग्री 60-70%. सर्पिल क्षेत्र अराजक उलझनों के साथ वैकल्पिक होते हैं। प्रोटीन विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, हेलिक्स → कुंडल संक्रमण बढ़ जाता है। सर्पिलीकरण के लिए(α-हेलिक्स का निर्माण) प्रभावअमीनो एसिड रेडिकल जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का हिस्सा हैं, उदाहरण के लिए, ग्लूटामिक एसिड रेडिकल के नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए समूह, एक दूसरे के करीब स्थित होते हैं, वे α-हेलिक्स (एक कुंडल बनता है) के गठन को रोकते हैं और रोकते हैं। इसी कारण से, निकट स्थित आर्जिनिन और लाइसिन, जिनके रेडिकल में सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए कार्यात्मक समूह हैं, एक α-हेलिक्स के गठन को रोकते हैं (उदाहरण प्रोटामाइन और हिस्टोन देखें)।

अमीनो एसिड रेडिकल्स का बड़ा आकार (उदाहरण के लिए, सेरीन, थ्रेओनीन, ल्यूसीन रेडिकल्स) भी α-हेलिक्स के गठन को रोकते हैं।

इस प्रकार, प्रोटीन में α-हेलिसेज़ की सामग्री भिन्न होती है।

β-संरचना (स्तरित-मुड़ा हुआ) - इसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का थोड़ा घुमावदार विन्यास होता है और यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड की मदद से बनता है। β-संरचना दो प्रकार की होती है:

– कोरॉस-β-रूप(लघु β-संरचना) - एक प्रोटीन की एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा निर्मित सीमित स्तरित क्षेत्रों का प्रतिनिधित्व करता है (चित्र 3)।

चावल। 3. प्रोटीन अणु का क्रॉस-β रूप

अधिकांश गोलाकार प्रोटीन में छोटी β-संरचनाएं (टुकड़े टुकड़े वाले क्षेत्र) शामिल होती हैं। उनकी रचना इस प्रकार प्रस्तुत की जा सकती है: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ)।

– पूर्ण β संरचना. यह प्रकार संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की विशेषता है, जिसका आकार लम्बा है और यह बीच में इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा धारण किया जाता है। नज़दीक समानांतरया antiparallelपॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (चित्र 4)।

चावल। 4. पूर्ण β-संरचना

एंटीपैरेलल संरचनाओं में, कनेक्शन समानांतर वाले की तुलना में अधिक स्थिर होते हैं।

नियमित β-संरचना वाले प्रोटीन मजबूत होते हैं और जठरांत्र संबंधी मार्ग में खराब होते हैं या बिल्कुल भी पचते नहीं हैं।

एक द्वितीयक संरचना (α-हेलिक्स या β-संरचना) का गठन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (यानी, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना) में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम से निर्धारित होता है और इसलिए, आनुवंशिक रूप से निर्धारित होता है। मेथियोनीन, वेलिन, आइसोल्यूसीन और एसपारटिक एसिड जैसे अमीनो एसिड β-संरचना के निर्माण में योगदान करते हैं।

पूर्ण β संरचना वाले प्रोटीन होते हैं तंतुमय(धागे जैसी) आकृति। संपूर्ण β-संरचना सहायक ऊतकों (कंडरा, त्वचा, हड्डियों, उपास्थि, आदि) के प्रोटीन में, केराटिन (बाल और ऊन के प्रोटीन) में पाई जाती है (व्यक्तिगत प्रोटीन की विशेषताओं के लिए, "भोजन के प्रोटीन" अनुभाग देखें कच्चा माल”)।

हालाँकि, सभी फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में केवल β संरचना नहीं होती है। उदाहरण के लिए, α-केराटिन और पैरामायोसिन (मोलस्क की ऑबट्यूरेटर मांसपेशी का प्रोटीन), ट्रोपोमायोसिन (कंकाल की मांसपेशियों का प्रोटीन) फाइब्रिलर प्रोटीन हैं और उनकी द्वितीयक संरचना α-हेलिक्स है।

प्राथमिक संरचना की तुलना में अधिक सघन संरचना में, जिसमें पेप्टाइड समूहों की परस्पर क्रिया उनके बीच हाइड्रोजन बांड के निर्माण के साथ होती है।

गिलहरी को रस्सी और अकॉर्डियन के रूप में बिछाना

ऐसी संरचनाएँ दो प्रकार की होती हैं - गिलहरी को रस्सी के रूप में बिछानाऔर अकॉर्डियन के आकार का.

द्वितीयक संरचना का निर्माण पेप्टाइड समूहों के बीच सबसे बड़ी संख्या में बंधों के साथ एक संरचना अपनाने की पेप्टाइड की इच्छा के कारण होता है। द्वितीयक संरचना का प्रकार पेप्टाइड बंधन की स्थिरता, केंद्रीय कार्बन परमाणु और पेप्टाइड समूह के कार्बन के बीच बंधन की गतिशीलता और अमीनो एसिड रेडिकल के आकार पर निर्भर करता है।

यह सब, अमीनो एसिड अनुक्रम के साथ मिलकर, बाद में एक कड़ाई से परिभाषित प्रोटीन विन्यास को जन्म देगा।

द्वितीयक संरचना के दो संभावित प्रकारों को प्रतिष्ठित किया जा सकता है: एक α-हेलिक्स (α-संरचना) और एक β-प्लीटेड परत (β-संरचना)। एक नियम के रूप में, दोनों संरचनाएं एक ही प्रोटीन में मौजूद होती हैं, लेकिन अलग-अलग अनुपात में। गोलाकार प्रोटीन में, α-हेलिक्स प्रबल होता है, फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में, β-संरचना प्रबल होती है।

द्वितीयक संरचना के निर्माण में हाइड्रोजन बंधों की भागीदारी।

द्वितीयक संरचना केवल पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड की भागीदारी से बनती है: एक समूह का ऑक्सीजन परमाणु दूसरे के हाइड्रोजन परमाणु के साथ प्रतिक्रिया करता है, उसी समय दूसरे पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन तीसरे के हाइड्रोजन के साथ बंधता है, वगैरह।

α हेलिक्स

प्रोटीन α-हेलिक्स के रूप में मुड़ता है।

यह संरचना एक दाहिने हाथ की हेलिक्स है, जो पहले और चौथे, चौथे और सातवें, सातवें और दसवें और इसी तरह अमीनो एसिड अवशेषों के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा बनाई गई है।

हेलिक्स के गठन को प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन द्वारा रोका जाता है, जो उनकी संरचना के कारण श्रृंखला के "फ्रैक्चर" का कारण बनता है, इसका तेज मोड़।

हेलिक्स टर्न की ऊंचाई 0.54 एनएम है और 3.6 अमीनो एसिड अवशेषों से मेल खाती है, 5 पूर्ण मोड़ 18 अमीनो एसिड के अनुरूप हैं और 2.7 एनएम पर कब्जा करते हैं।

β-गुना परत

प्रोटीन एक β-प्लीटेड शीट में बदल जाता है।

मोड़ने की इस विधि में, प्रोटीन अणु "साँप" की तरह स्थित होता है, श्रृंखला के दूर के खंड एक दूसरे के करीब होते हैं; परिणामस्वरूप, प्रोटीन श्रृंखला के पहले हटाए गए अमीनो एसिड के पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके बातचीत करने में सक्षम होते हैं।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचनाएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को अधिक सघन संरचना में मोड़ने की एक विधि है जिसमें पेप्टाइड समूह उनके बीच हाइड्रोजन बांड बनाने के लिए परस्पर क्रिया करते हैं।

द्वितीयक संरचना का निर्माण पेप्टाइड समूहों के बीच सबसे बड़ी संख्या में बंधों के साथ एक संरचना अपनाने की पेप्टाइड की इच्छा के कारण होता है। द्वितीयक संरचना का प्रकार पेप्टाइड बंधन की स्थिरता, केंद्रीय कार्बन परमाणु और पेप्टाइड समूह के कार्बन के बीच बंधन की गतिशीलता और अमीनो एसिड रेडिकल के आकार पर निर्भर करता है। यह सब, अमीनो एसिड अनुक्रम के साथ मिलकर, बाद में एक कड़ाई से परिभाषित प्रोटीन विन्यास को जन्म देगा।

द्वितीयक संरचना के लिए दो संभावित विकल्प हैं: "रस्सी" के रूप में - α हेलिक्स(α-संरचना), और एक "अकॉर्डियन" के रूप में - β-प्लीटेड परत(β-संरचना)। एक प्रोटीन में, एक नियम के रूप में, दोनों संरचनाएं एक साथ मौजूद होती हैं, लेकिन विभिन्न अनुपात में। गोलाकार प्रोटीन में, α-हेलिक्स प्रबल होता है, फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में, β-संरचना प्रबल होती है।

द्वितीयक संरचना का निर्माण होता है केवल हाइड्रोजन बांड की भागीदारी के साथपेप्टाइड समूहों के बीच: एक समूह का ऑक्सीजन परमाणु दूसरे के हाइड्रोजन परमाणु के साथ प्रतिक्रिया करता है, उसी समय दूसरे पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन तीसरे के हाइड्रोजन के साथ बंधता है, आदि।

α हेलिक्स

यह संरचना दाएँ हाथ का सर्पिल है, जिसका निर्माण होता है हाइड्रोजनके बीच संबंध पेप्टाइड समूहपहला और चौथा, चौथा और सातवां, सातवां और दसवां और इसी तरह अमीनो एसिड अवशेष।

सर्पिल निर्माण को रोका जाता है PROLINEऔर हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन, जो अपनी चक्रीय संरचना के कारण, श्रृंखला के "फ्रैक्चर" का कारण बनता है, इसके मजबूर झुकने का कारण बनता है, उदाहरण के लिए, कोलेजन में।

हेलिक्स टर्न की ऊंचाई 0.54 एनएम है और 3.6 अमीनो एसिड अवशेषों से मेल खाती है, 5 पूर्ण मोड़ 18 अमीनो एसिड के अनुरूप हैं और 2.7 एनएम पर कब्जा करते हैं।

β-गुना परत

मोड़ने की इस विधि में, प्रोटीन अणु "साँप" की तरह स्थित होता है, श्रृंखला के दूर के खंड एक दूसरे के करीब होते हैं; परिणामस्वरूप, प्रोटीन श्रृंखला के पहले हटाए गए अमीनो एसिड के पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके बातचीत करने में सक्षम होते हैं।

हमारे ग्रह पर जीवन की उत्पत्ति एक कोसरवेट बूंद से हुई है। यह भी एक प्रोटीन अणु था। अर्थात्, निष्कर्ष यह निकलता है कि ये रासायनिक यौगिक आज मौजूद सभी जीवित चीजों का आधार हैं। लेकिन प्रोटीन संरचनाएं क्या हैं? आज लोगों के शरीर और जीवन में उनकी क्या भूमिका है? प्रोटीन कितने प्रकार के होते हैं? आइए इसे जानने का प्रयास करें।

प्रोटीन: सामान्य अवधारणा

दृष्टिकोण से, प्रश्न में पदार्थ का अणु पेप्टाइड बांड से जुड़े अमीनो एसिड का एक अनुक्रम है।

प्रत्येक अमीनो एसिड के दो कार्यात्मक समूह होते हैं:

• कार्बोक्सिल -COOH;
• अमीनो समूह -एनएच 2 .

इन्हीं के बीच विभिन्न अणुओं में बंधों का निर्माण होता है। इस प्रकार, पेप्टाइड बंधन -CO-NH रूप का होता है। एक प्रोटीन अणु में ऐसे सैकड़ों या हजारों समूह हो सकते हैं; यह विशिष्ट पदार्थ पर निर्भर करेगा। प्रोटीन के प्रकार बहुत विविध हैं। उनमें से वे हैं जिनमें शरीर के लिए आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं, जिसका अर्थ है कि उन्हें भोजन के साथ शरीर को आपूर्ति की जानी चाहिए। ऐसी किस्में हैं जो कोशिका झिल्ली और उसके साइटोप्लाज्म में महत्वपूर्ण कार्य करती हैं। जैविक उत्प्रेरक भी पृथक हैं - एंजाइम, जो प्रोटीन अणु भी हैं। वे मानव रोजमर्रा की जिंदगी में व्यापक रूप से उपयोग किए जाते हैं, और न केवल जीवित प्राणियों की जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में भाग लेते हैं।

विचाराधीन यौगिकों का आणविक भार कई दसियों से लेकर लाखों तक हो सकता है। आख़िरकार, एक बड़ी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में मोनोमर इकाइयों की संख्या असीमित है और विशिष्ट पदार्थ के प्रकार पर निर्भर करती है। प्रोटीन अपने शुद्ध रूप में, अपनी मूल रचना में, हल्के पीले, पारदर्शी गाढ़े कोलाइडल द्रव्यमान में चिकन अंडे की जांच करते समय देखा जा सकता है, जिसके अंदर जर्दी स्थित होती है - यह वांछित पदार्थ है। कम वसा वाले पनीर के बारे में भी यही कहा जा सकता है। यह उत्पाद भी अपने प्राकृतिक रूप में लगभग शुद्ध प्रोटीन है।

हालाँकि, विचाराधीन सभी यौगिकों की स्थानिक संरचना समान नहीं होती है। कुल मिलाकर चार आणविक संगठन हैं। प्रकार इसके गुणों को निर्धारित करते हैं और इसकी संरचना की जटिलता के बारे में बताते हैं। यह भी ज्ञात है कि अधिक स्थानिक रूप से उलझे हुए अणु मनुष्यों और जानवरों में व्यापक प्रसंस्करण से गुजरते हैं।

प्रोटीन संरचनाओं के प्रकार

ये कुल मिलाकर चार हैं. आइए देखें कि उनमें से प्रत्येक क्या है।

1. प्राथमिक। यह पेप्टाइड बांड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड का एक सामान्य रैखिक अनुक्रम है। कोई स्थानिक मोड़ या सर्पिलीकरण नहीं है। पॉलीपेप्टाइड में शामिल इकाइयों की संख्या कई हजार तक पहुंच सकती है। समान संरचना वाले प्रोटीन के प्रकार ग्लाइसिलेनिन, इंसुलिन, हिस्टोन, इलास्टिन और अन्य हैं।
2. माध्यमिक. इसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक सर्पिल के रूप में मुड़ी होती हैं और गठित घुमावों द्वारा एक दूसरे की ओर उन्मुख होती हैं। उसी समय, उनके बीच हाइड्रोजन बंधन उत्पन्न होते हैं, जो उन्हें एक साथ रखते हैं। इस प्रकार एक प्रोटीन अणु बनता है। इस प्रकार के प्रोटीन के प्रकार इस प्रकार हैं: लाइसोजाइम, पेप्सिन और अन्य।
3. तृतीयक रचना. यह सघन रूप से भरी हुई और सघन रूप से एकत्रित द्वितीयक संरचना है। यहां हाइड्रोजन बांड के अलावा अन्य प्रकार की बातचीत दिखाई देती है - ये वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन और इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण बल, हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक संपर्क हैं। संरचनाओं के उदाहरण एल्ब्यूमिन, फ़ाइब्रोइन, रेशम प्रोटीन और अन्य हैं।
4. चतुर्धातुक। सबसे जटिल संरचना, जिसमें कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक सर्पिल में मुड़ी होती हैं, एक गेंद में घुमाई जाती हैं और एक साथ मिलकर एक ग्लोब्यूल में बदल जाती हैं। इंसुलिन, फ़ेरिटिन, हीमोग्लोबिन और कोलेजन जैसे उदाहरण ऐसी ही प्रोटीन संरचना को दर्शाते हैं।

यदि हम रासायनिक दृष्टिकोण से दी गई सभी आणविक संरचनाओं पर विस्तार से विचार करें, तो विश्लेषण में बहुत समय लगेगा। वास्तव में, विन्यास जितना ऊँचा होगा, उसकी संरचना उतनी ही जटिल और पेचीदा होगी, अणु में उतने ही अधिक प्रकार की अंतःक्रियाएँ देखी जाएंगी।

प्रोटीन अणुओं का विकृतीकरण

पॉलीपेप्टाइड्स के सबसे महत्वपूर्ण रासायनिक गुणों में से एक कुछ स्थितियों या रासायनिक एजेंटों के प्रभाव में नष्ट होने की उनकी क्षमता है। उदाहरण के लिए, विभिन्न प्रकार के प्रोटीन विकृतीकरण व्यापक हैं। यह प्रक्रिया क्या है? इसमें प्रोटीन की मूल संरचना को नष्ट करना शामिल है। अर्थात्, यदि अणु में प्रारंभ में तृतीयक संरचना थी, तो विशेष एजेंटों की कार्रवाई के बाद यह नष्ट हो जाएगा। हालाँकि, अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम अपरिवर्तित रहता है। विकृत प्रोटीन जल्दी ही अपने भौतिक और रासायनिक गुण खो देते हैं।

कौन से अभिकर्मक संरचना विनाश की प्रक्रिया को जन्म दे सकते हैं? उनमें से कई हैं.

1. तापमान। गर्म करने पर, अणु की चतुर्धातुक, तृतीयक और द्वितीयक संरचना का क्रमिक विनाश होता है। इसे दृष्टिगत रूप से देखा जा सकता है, उदाहरण के लिए, एक साधारण मुर्गी के अंडे को तलते समय। परिणामी "प्रोटीन" एल्बुमिन पॉलीपेप्टाइड की प्राथमिक संरचना है जो कच्चे उत्पाद में थी।
2. विकिरण.
3. मजबूत रासायनिक एजेंटों द्वारा कार्रवाई: एसिड, क्षार, भारी धातुओं के लवण, सॉल्वैंट्स (उदाहरण के लिए, अल्कोहल, ईथर, बेंजीन और अन्य)।

इस प्रक्रिया को कभी-कभी आणविक पिघलना भी कहा जाता है। प्रोटीन विकृतीकरण के प्रकार उस एजेंट पर निर्भर करते हैं जिसकी क्रिया के कारण यह हुआ। कुछ मामलों में, सोची गई प्रक्रिया के विपरीत प्रक्रिया होती है। यह पुनरुद्धार है. सभी प्रोटीन अपनी संरचना को वापस बहाल करने में सक्षम नहीं हैं, लेकिन उनमें से एक महत्वपूर्ण हिस्सा ऐसा कर सकता है। इस प्रकार, ऑस्ट्रेलिया और अमेरिका के रसायनज्ञों ने कुछ अभिकर्मकों और सेंट्रीफ्यूजेशन विधि का उपयोग करके उबले हुए चिकन अंडे का पुनरुद्धार किया।

कोशिकाओं में राइबोसोम और आरआरएनए द्वारा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के संश्लेषण के दौरान जीवित जीवों के लिए यह प्रक्रिया महत्वपूर्ण है।

एक प्रोटीन अणु का हाइड्रोलिसिस

विकृतीकरण के साथ, प्रोटीन को एक अन्य रासायनिक गुण - हाइड्रोलिसिस द्वारा विशेषता दी जाती है। यह मूल संरचना का भी विनाश है, लेकिन प्राथमिक संरचना का नहीं, बल्कि पूरी तरह से व्यक्तिगत अमीनो एसिड का। पाचन का एक महत्वपूर्ण हिस्सा प्रोटीन हाइड्रोलिसिस है। पॉलीपेप्टाइड्स के हाइड्रोलिसिस के प्रकार इस प्रकार हैं।

1. रसायन. अम्ल या क्षार की क्रिया के आधार पर।
2. जैविक या एंजाइमेटिक.

हालाँकि, प्रक्रिया का सार अपरिवर्तित रहता है और यह इस बात पर निर्भर नहीं करता है कि किस प्रकार का प्रोटीन हाइड्रोलिसिस होता है। परिणामस्वरूप, अमीनो एसिड बनते हैं, जो सभी कोशिकाओं, अंगों और ऊतकों में स्थानांतरित हो जाते हैं। उनके आगे के परिवर्तन में नए पॉलीपेप्टाइड्स का संश्लेषण शामिल है, जो पहले से ही एक विशेष जीव के लिए आवश्यक हैं।

उद्योग में, प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोलिसिस की प्रक्रिया का उपयोग आवश्यक अमीनो एसिड प्राप्त करने के लिए किया जाता है।

शरीर में प्रोटीन के कार्य

विभिन्न प्रकार के प्रोटीन, कार्बोहाइड्रेट, वसा किसी भी कोशिका के सामान्य कामकाज के लिए महत्वपूर्ण घटक हैं। और इसका मतलब समग्र रूप से संपूर्ण जीव है। इसलिए, उनकी भूमिका को बड़े पैमाने पर जीवित प्राणियों के भीतर उच्च स्तर के महत्व और सर्वव्यापकता द्वारा समझाया गया है। पॉलीपेप्टाइड अणुओं के कई मुख्य कार्यों को प्रतिष्ठित किया जा सकता है।

1. उत्प्रेरक। यह उन एंजाइमों द्वारा किया जाता है जिनमें प्रोटीन संरचना होती है। हम उनके बारे में बाद में बात करेंगे.
2. संरचनात्मक. शरीर में प्रोटीन के प्रकार और उनके कार्य मुख्य रूप से कोशिका की संरचना, उसके आकार को प्रभावित करते हैं। इसके अलावा, पॉलीपेप्टाइड्स जो यह भूमिका निभाते हैं, बाल, नाखून, मोलस्क के गोले और पक्षी के पंख बनाते हैं। वे कोशिका शरीर में एक निश्चित सुदृढीकरण भी हैं। कार्टिलेज में भी इसी प्रकार के प्रोटीन होते हैं। उदाहरण: ट्यूबुलिन, केराटिन, एक्टिन और अन्य।
3. नियामक. यह फ़ंक्शन प्रतिलेखन, अनुवाद, कोशिका चक्र, स्प्लिसिंग, एमआरएनए रीडिंग और अन्य जैसी प्रक्रियाओं में पॉलीपेप्टाइड्स की भागीदारी में प्रकट होता है। इन सभी में वे एक नियामक के रूप में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
4. संकेत. यह कार्य कोशिका झिल्ली पर स्थित प्रोटीन द्वारा किया जाता है। वे विभिन्न संकेतों को एक इकाई से दूसरी इकाई तक संचारित करते हैं, और इससे ऊतकों के बीच संचार होता है। उदाहरण: साइटोकिन्स, इंसुलिन, वृद्धि कारक और अन्य।
5. परिवहन। कुछ प्रकार के प्रोटीन और उनके द्वारा किए जाने वाले कार्य अत्यंत महत्वपूर्ण हैं। उदाहरण के लिए, प्रोटीन हीमोग्लोबिन के साथ ऐसा होता है। यह रक्त में ऑक्सीजन को कोशिका से कोशिका तक पहुंचाता है। यह मनुष्यों के लिए अपूरणीय है।
6. अतिरिक्त या बैकअप. ऐसे पॉलीपेप्टाइड्स अतिरिक्त पोषण और ऊर्जा के स्रोत के रूप में पौधों और जानवरों के अंडों में जमा होते हैं। एक उदाहरण ग्लोब्युलिन है।
7. मोटर. एक बहुत ही महत्वपूर्ण कार्य, विशेषकर प्रोटोजोआ और बैक्टीरिया के लिए। आख़िरकार, वे केवल फ़्लैगेला या सिलिया की सहायता से ही चलने में सक्षम होते हैं। और ये अंगक अपनी प्रकृति से प्रोटीन से अधिक कुछ नहीं हैं। ऐसे पॉलीपेप्टाइड्स के उदाहरण निम्नलिखित हैं: मायोसिन, एक्टिन, किनेसिन और अन्य।

यह स्पष्ट है कि मानव शरीर और अन्य जीवित प्राणियों में प्रोटीन के कार्य बहुत असंख्य और महत्वपूर्ण हैं। यह एक बार फिर पुष्टि करता है कि जिन यौगिकों पर हम विचार कर रहे हैं, उनके बिना हमारे ग्रह पर जीवन असंभव है।

प्रोटीन का सुरक्षात्मक कार्य

पॉलीपेप्टाइड्स विभिन्न प्रभावों से रक्षा कर सकते हैं: रासायनिक, भौतिक, जैविक। उदाहरण के लिए, यदि शरीर को किसी विदेशी प्रकृति के वायरस या बैक्टीरिया से खतरा है, तो इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) एक सुरक्षात्मक भूमिका निभाते हुए उनके साथ लड़ाई में प्रवेश करते हैं।

यदि हम शारीरिक प्रभावों के बारे में बात करते हैं, तो, उदाहरण के लिए, फाइब्रिन और फाइब्रिनोजेन, जो रक्त के थक्के जमने में शामिल होते हैं, यहां एक बड़ी भूमिका निभाते हैं।

खाद्य प्रोटीन

आहार प्रोटीन के प्रकार इस प्रकार हैं:

• पूर्ण - जिनमें शरीर के लिए आवश्यक सभी अमीनो एसिड होते हैं;
• निम्नतर - जिनमें अमीनो एसिड की अपूर्ण संरचना होती है।

हालाँकि, दोनों ही मानव शरीर के लिए महत्वपूर्ण हैं। खासकर पहला समूह. प्रत्येक व्यक्ति को, विशेष रूप से गहन विकास (बचपन और किशोरावस्था) और यौवन की अवधि के दौरान, अपने आप में प्रोटीन का एक निरंतर स्तर बनाए रखना चाहिए। आखिरकार, हमने पहले ही उन कार्यों की जांच कर ली है जो ये अद्भुत अणु करते हैं, और हम जानते हैं कि व्यावहारिक रूप से हमारे भीतर एक भी प्रक्रिया, एक भी जैव रासायनिक प्रतिक्रिया पॉलीपेप्टाइड्स की भागीदारी के बिना पूरी नहीं होती है।

इसीलिए प्रतिदिन प्रोटीन की दैनिक मात्रा का सेवन करना आवश्यक है, जो निम्नलिखित उत्पादों में निहित है:

• अंडा;
• दूध;
• कॉटेज चीज़;
• मांस और मछली;
• फलियाँ;
• फलियाँ;
• मूंगफली;
• गेहूँ;
• जई;
• दाल और अन्य.

यदि आप प्रतिदिन प्रति किलोग्राम वजन के अनुसार 0.6 ग्राम पॉलीपेप्टाइड का सेवन करते हैं, तो किसी व्यक्ति को इन यौगिकों की कभी कमी नहीं होगी। यदि लंबे समय तक शरीर को पर्याप्त आवश्यक प्रोटीन नहीं मिलता है, तो अमीनो एसिड भुखमरी नामक बीमारी होती है। इससे गंभीर चयापचय संबंधी विकार उत्पन्न होते हैं और परिणामस्वरूप, कई अन्य बीमारियाँ होती हैं।

एक पिंजरे में प्रोटीन

सभी जीवित चीजों की सबसे छोटी संरचनात्मक इकाई - कोशिका - के अंदर भी प्रोटीन होते हैं। इसके अलावा, वे उपरोक्त लगभग सभी कार्य वहां करते हैं। सबसे पहले, कोशिका का साइटोस्केलेटन बनता है, जिसमें सूक्ष्मनलिकाएं और माइक्रोफिलामेंट्स होते हैं। यह आकार बनाए रखने के साथ-साथ ऑर्गेनेल के बीच आंतरिक रूप से परिवहन का कार्य करता है। विभिन्न आयन और यौगिक चैनल या रेल की तरह प्रोटीन अणुओं के साथ चलते हैं।

झिल्ली में डूबे और उसकी सतह पर स्थित प्रोटीन की भूमिका महत्वपूर्ण होती है। यहां वे रिसेप्टर और सिग्नलिंग दोनों कार्य करते हैं और झिल्ली के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पहरा देते हैं, जिसका अर्थ है कि वे एक सुरक्षात्मक भूमिका निभाते हैं। किसी कोशिका में किस प्रकार के प्रोटीन को इस समूह के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है? ऐसे कई उदाहरण हैं, यहां कुछ हैं।

1. एक्टिन और मायोसिन.
2. इलास्टिन।
3. केरातिन.
4. कोलेजन.
5. ट्यूबुलिन।
6. हीमोग्लोबिन.
7. इंसुलिन.
8. ट्रांसकोबालामिन।
9. ट्रांसफ़रिन।
10. एल्बुमेन।

कुल मिलाकर, कई सौ अलग-अलग कोशिकाएँ हैं जो लगातार प्रत्येक कोशिका के अंदर घूमती रहती हैं।

शरीर में प्रोटीन के प्रकार

निःसंदेह, उनमें बहुत विविधता है। यदि हम किसी तरह सभी मौजूदा प्रोटीनों को समूहों में विभाजित करने का प्रयास करें, तो हम इस वर्गीकरण की तरह कुछ प्राप्त कर सकते हैं।

सामान्य तौर पर, आप शरीर में पाए जाने वाले प्रोटीन को वर्गीकृत करने के लिए कई विशेषताओं को आधार के रूप में ले सकते हैं। अभी तक एक भी नहीं है.

एंजाइमों

प्रोटीन प्रकृति के जैविक उत्प्रेरक, जो सभी चल रही जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को काफी तेज करते हैं। इन कनेक्शनों के बिना सामान्य आदान-प्रदान असंभव है। संश्लेषण और क्षय की सभी प्रक्रियाएं, अणुओं का संयोजन और उनकी प्रतिकृति, अनुवाद और प्रतिलेखन, और अन्य एक विशिष्ट प्रकार के एंजाइम के प्रभाव में की जाती हैं। इन अणुओं के उदाहरण हैं:

• ऑक्सीडोरडक्टेस;
• स्थानान्तरण;
• उत्प्रेरित;
• हाइड्रोलेज़;
• आइसोमेरेज़;
• लाइसेस और अन्य।

आज एंजाइमों का उपयोग रोजमर्रा की जिंदगी में भी किया जाता है। इस प्रकार, वाशिंग पाउडर के उत्पादन में, तथाकथित एंजाइमों का अक्सर उपयोग किया जाता है - ये जैविक उत्प्रेरक हैं। यदि निर्दिष्ट तापमान की स्थिति देखी जाती है तो वे धुलाई की गुणवत्ता में सुधार करते हैं। आसानी से गंदगी के कणों को बांधता है और उन्हें कपड़ों की सतह से हटा देता है।

हालाँकि, उनकी प्रोटीन प्रकृति के कारण, एंजाइम बहुत गर्म पानी या क्षारीय या अम्लीय दवाओं के निकटता को बर्दाश्त नहीं करते हैं। दरअसल, इस मामले में, विकृतीकरण की प्रक्रिया घटित होगी।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका बहुत बड़ी है। इसके अलावा, कोई पदार्थ ऐसा नाम तभी धारण कर सकता है जब वह एक पूर्व निर्धारित संरचना प्राप्त कर ले। इस क्षण तक, यह एक पॉलीपेप्टाइड है, केवल एक अमीनो एसिड श्रृंखला है जो अपने इच्छित कार्य नहीं कर सकती है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन की स्थानिक संरचना (प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और डोमेन) उनकी त्रि-आयामी संरचना होती है। इसके अलावा, शरीर के लिए सबसे महत्वपूर्ण माध्यमिक, तृतीयक और डोमेन संरचनाएं हैं।

प्रोटीन संरचना का अध्ययन करने के लिए पूर्वापेक्षाएँ

रासायनिक पदार्थों की संरचना का अध्ययन करने की विधियों में एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी एक विशेष भूमिका निभाती है। इसके माध्यम से आप आणविक यौगिकों में परमाणुओं के अनुक्रम और उनके स्थानिक संगठन के बारे में जानकारी प्राप्त कर सकते हैं। सीधे शब्दों में कहें तो एक अणु के लिए एक्स-रे लिया जा सकता है, जो 20वीं सदी के 30 के दशक में संभव हुआ।

तब शोधकर्ताओं ने पाया कि कई प्रोटीनों में न केवल एक रैखिक संरचना होती है, बल्कि वे हेलिकॉप्टर, कॉइल और डोमेन में भी स्थित हो सकते हैं। और कई वैज्ञानिक प्रयोगों के परिणामस्वरूप, यह पता चला कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना संरचनात्मक प्रोटीन के लिए अंतिम रूप है और एंजाइम और इम्युनोग्लोबुलिन के लिए एक मध्यवर्ती रूप है। इसका मतलब यह है कि जिन पदार्थों में अंततः तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना होती है, उन्हें "परिपक्वता" के चरण में, द्वितीयक संरचना की सर्पिल गठन विशेषता के चरण से भी गुजरना होगा।

द्वितीयक प्रोटीन संरचना का निर्माण

जैसे ही कोशिका एंडोप्लाज्म के रफ नेटवर्क में राइबोसोम पर पॉलीपेप्टाइड का संश्लेषण पूरा हो जाता है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बननी शुरू हो जाती है। पॉलीपेप्टाइड स्वयं एक लंबा अणु है जो बहुत अधिक जगह लेता है और परिवहन और अपने इच्छित कार्यों को करने के लिए असुविधाजनक है। इसलिए, इसके आकार को कम करने और इसे विशेष गुण देने के लिए, एक द्वितीयक संरचना विकसित की जाती है। यह अल्फा हेलिकॉप्टर और बीटा शीट के निर्माण के माध्यम से होता है। इस प्रकार, द्वितीयक संरचना का एक प्रोटीन प्राप्त होता है, जो भविष्य में या तो तृतीयक और चतुर्धातुक में बदल जाएगा, या इस रूप में उपयोग किया जाएगा।

माध्यमिक संरचना संगठन

जैसा कि कई अध्ययनों से पता चला है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना या तो अल्फा हेलिक्स, या बीटा शीट, या इन तत्वों के साथ क्षेत्रों का एक विकल्प है। इसके अलावा, द्वितीयक संरचना एक प्रोटीन अणु के घुमाव और पेचदार गठन की एक विधि है। यह एक अराजक प्रक्रिया है जो पॉलीपेप्टाइड में अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय क्षेत्रों के बीच उत्पन्न होने वाले हाइड्रोजन बांड के कारण होती है।

अल्फा हेलिक्स माध्यमिक संरचना

चूंकि केवल एल-अमीनो एसिड पॉलीपेप्टाइड्स के जैवसंश्लेषण में भाग लेते हैं, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का निर्माण हेलिक्स को दक्षिणावर्त (दाईं ओर) घुमाने से शुरू होता है। प्रत्येक पेचदार मोड़ पर सख्ती से 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और पेचदार अक्ष के साथ दूरी 0.54 एनएम है। ये प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के लिए सामान्य गुण हैं जो संश्लेषण में शामिल अमीनो एसिड के प्रकार पर निर्भर नहीं करते हैं।

यह निर्धारित किया गया है कि संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पूरी तरह से पेचदार नहीं है। इसकी संरचना में रैखिक अनुभाग शामिल हैं। विशेष रूप से, पेप्सिन प्रोटीन अणु केवल 30% पेचदार, लाइसोजाइम - 42%, और हीमोग्लोबिन - 75% है। इसका मतलब यह है कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पूरी तरह से एक हेलिक्स नहीं है, बल्कि इसके वर्गों का रैखिक या स्तरित वर्गों का संयोजन है।

बीटा परत माध्यमिक संरचना

किसी पदार्थ का दूसरे प्रकार का संरचनात्मक संगठन एक बीटा परत है, जो हाइड्रोजन बांड द्वारा जुड़े पॉलीपेप्टाइड के दो या दो से अधिक स्ट्रैंड हैं। उत्तरार्द्ध मुक्त CO NH2 समूहों के बीच होता है। इस प्रकार, मुख्य रूप से संरचनात्मक (मांसपेशी) प्रोटीन जुड़े होते हैं।

इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना इस प्रकार है: टर्मिनल खंड ए-बी के पदनाम के साथ पॉलीपेप्टाइड का एक स्ट्रैंड दूसरे के समानांतर है। एकमात्र चेतावनी यह है कि दूसरा अणु प्रतिसमानांतर स्थित है और इसे बीए के रूप में नामित किया गया है। यह एक बीटा परत बनाता है, जिसमें कई हाइड्रोजन बांडों से जुड़ी किसी भी संख्या में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं शामिल हो सकती हैं।

हाइड्रोजन बंधन

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना विभिन्न इलेक्ट्रोनगेटिविटी सूचकांकों के साथ परमाणुओं के कई ध्रुवीय इंटरैक्शन पर आधारित एक बंधन है। चार तत्वों में ऐसा बंधन बनाने की सबसे बड़ी क्षमता होती है: फ्लोरीन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और हाइड्रोजन। प्रोटीन में फ्लोराइड को छोड़कर सब कुछ होता है। इसलिए, एक हाइड्रोजन बंधन बन सकता है और बनता भी है, जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को बीटा परतों और अल्फा हेलिकॉप्टरों में जोड़ना संभव हो जाता है।

पानी के उदाहरण का उपयोग करके हाइड्रोजन बंधन की घटना को समझाना सबसे आसान है, जो एक द्विध्रुव है। ऑक्सीजन में एक मजबूत नकारात्मक चार्ज होता है, और ओ-एच बांड के उच्च ध्रुवीकरण के कारण, हाइड्रोजन को सकारात्मक माना जाता है। इस अवस्था में अणु एक निश्चित वातावरण में मौजूद होते हैं। इसके अलावा, उनमें से कई स्पर्श करते हैं और टकराते हैं। फिर पहले पानी के अणु से ऑक्सीजन दूसरे से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है। और इसी तरह शृंखला के नीचे।

इसी तरह की प्रक्रियाएं प्रोटीन में होती हैं: पेप्टाइड बॉन्ड की इलेक्ट्रोनगेटिव ऑक्सीजन दूसरे अमीनो एसिड अवशेषों के किसी भी हिस्से से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है, जिससे हाइड्रोजन बॉन्ड बनता है। यह एक कमजोर ध्रुवीय संयुग्मन है, जिसे तोड़ने के लिए लगभग 6.3 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

तुलनात्मक रूप से, प्रोटीन में सबसे कमजोर सहसंयोजक बंधन को तोड़ने के लिए 84 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है। सबसे मजबूत सहसंयोजक बंधन के लिए 8400 kJ की आवश्यकता होगी। हालाँकि, एक प्रोटीन अणु में हाइड्रोजन बांड की संख्या इतनी बड़ी होती है कि उनकी कुल ऊर्जा अणु को आक्रामक परिस्थितियों में मौजूद रहने और उसकी स्थानिक संरचना को बनाए रखने की अनुमति देती है। इसीलिए प्रोटीन मौजूद है। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना मांसपेशियों, हड्डियों और स्नायुबंधन के कामकाज के लिए आवश्यक शक्ति प्रदान करती है। शरीर के लिए प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का महत्व बहुत अधिक है।