Polipeptidna spirala molekula je. Sekundarna struktura proteina i njegova prostorna organizacija. Formiranje sekundarne strukture proteina. Strukturne komponente proteina

Konformacija je prostorni raspored u organskom molekulu supstituentskih grupa koje mogu slobodno mijenjati svoj položaj u prostoru bez prekidanja veza, zbog slobodne rotacije oko jednostrukih ugljičnih veza.

Postoje 2 tipa sekundarne strukture proteina:

• 1. b-heliks
• 2. c-folding.

Sekundarna struktura je stabilizirana vodoničnim vezama. Vodikove veze nastaju između atoma vodika u NH grupi i karboksilnog kisika.

Karakteristike b-heliksa.

B-heliks je stabiliziran vodoničnim vezama koje se javljaju između svake prve i četvrte aminokiseline. Visina spirale uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka.

Formiranje b-heliksa događa se u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), budući da se prirodni proteini sastoje od L-aminokiselina.

Svaki protein karakteriše sopstveni stepen spiralnosti polipeptidnog lanca. Spiralizirani dijelovi se izmjenjuju s linearnim. U molekulu hemoglobina, b i b lanci su spiralni za 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - 30%.

Stepen helikalizacije zavisi od primarne strukture proteina.

B-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji.

Sve peptidne grupe učestvuju u formiranju vodoničnih veza. Ovo osigurava maksimalnu stabilnost b-heliksa.

Budući da sve hidrofilne grupe peptidne kičme obično učestvuju u formiranju vodoničnih veza, hidrofobnost alfa spirala se povećava.

Radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani alfa spirala i usmjereni su dalje od peptidne kičme. Oni ne sudjeluju u stvaranju vodikovih veza i karakteristični su za sekundarnu strukturu, ali neki od njih mogu poremetiti formiranje alfa spirala:

Proline. Njegov atom dušika dio je krutog prstena, što eliminira mogućnost rotacije oko N-CH veza. Osim toga, atom dušika prolina koji formira vezu s drugom amino kiselinom nema vodonik. Kao rezultat, prolin nije u stanju da formira vodikovu vezu i struktura alfa spirala je poremećena. Ovo je obično mjesto gdje se javlja petlja ili savijanje.

Područja u kojima se uzastopno nalazi nekoliko identično nabijenih radikala, između kojih nastaju elektrostatičke sile odbijanja.

Područja s blisko raspoređenim glomaznim radikalima koji mehanički ometaju stvaranje alfa spirala, na primjer metionin, triptofan.

Aminokiselina prolin sprečava spiralizaciju proteinske molekule.

c-folding ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca.

Ako su vezani polipeptidni lanci usmjereni u suprotnim smjerovima, nastaje antiparalelna β-struktura, ali ako se N i C krajevi polipeptidnih lanaca poklapaju, nastaje paralelna β-naborana struktura sloja.

β-preklapanje karakteriziraju vodonične veze unutar jednog polipeptidnog lanca ili složenih polipeptidnih lanaca.

U proteinima su mogući prijelazi iz b-heliksa u b-fold i nazad zbog preuređivanja vodikovih veza.

B-sklop ima ravan oblik.

B-heliks ima oblik štapa.

Vodikove veze su slabe veze, energija veze je 10 - 20 kcal/mol, ali veliki broj veza osigurava stabilnost proteinske molekule.

Molekul proteina sadrži jake (kovalentne) veze, ali i slabe, što osigurava stabilnost molekula s jedne strane i labilnost s druge strane.

Molekul proteina ima četiri tipa strukturne organizacije - primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvarternu.

Primarna struktura

Linearna struktura, koja je striktno definirana genetski određena sekvenca aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Glavna vrsta komunikacije je peptid (mehanizam formiranja i karakteristike peptidne veze su razmotreni gore).

Polipeptidni lanac ima značajnu fleksibilnost i, kao rezultat, dobija određenu prostornu strukturu (konformaciju) unutar lančanih interakcija.

U proteinima postoje dva nivoa konformacije peptidnih lanaca - sekundarne i tercijarne strukture.

Sekundarna struktura proteina

Ovo je raspored polipeptidnog lanca u uređenu strukturu zbog formiranja vodoničnih veza između atoma peptidnih grupa jednog polipeptidnog lanca ili susjednih lanaca.

Tokom formiranja sekundarne strukture formiraju se vodikove veze između atoma kiseonika i vodika peptidnih grupa:

Prema konfiguraciji, sekundarna struktura je podijeljena u dvije vrste:

spiralni (α-heliks)

slojevito (β-struktura i unakrsna β-forma).

α-Helix izgleda kao obična spirala. Nastaje zbog interpeptidnih vodoničnih veza unutar jednog polipeptidnog lanca (slika 1).

Rice. 1. Shema formiranja α-heliksa

Glavne karakteristike α-heliksa:

– formiraju se vodonične veze između peptidnih grupa svakog prvog i četvrtog aminokiselinskog ostatka;

– zavoji heliksa su pravilni, sa 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretu;

– bočni radikali aminokiselina ne učestvuju u formiranju α-heliksa;

– sve peptidne grupe učestvuju u formiranju vodonične veze, što određuje maksimalnu stabilnost α-heliksa;

– budući da su svi atomi kiseonika i vodika peptidnih grupa uključeni u formiranje vodoničnih veza, to dovodi do smanjenja hidrofilnosti α-helikalnih regiona;

– α-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji;

– prolin i hidroksiprolin sprečavaju stvaranje α-heliksa – na mjestima gdje se nalaze, poremećena je pravilnost α-heliksa i polipeptidni lanac se lako savija (puca), jer ga ne drži ni sekunda vodonična veza (slika 2).

Rice. 2. Kršenja pravilnosti α-heliksa

Atom dušika α-imino grupe prolina tokom formiranja peptidne veze ostaje bez atoma vodonika, te stoga ne može sudjelovati u formiranju vodonične veze. U polipeptidnom lancu kolagena ima dosta prolina i hidroksiprolina (vidi klasifikaciju jednostavnih proteina – kolagen).

Visoka frekvencija α-heliksa karakteristična je za mioglobin i globin (protein koji je dio hemoglobina). U prosjeku globularni(okrugli ili elipsoidni) proteini imaju stepen spiralizacije 60–70%. Spiralne oblasti se izmjenjuju s haotičnim zapetljanjima. Kao rezultat denaturacije proteina povećavaju se prijelazi spirala → zavojnica. Za spiralizaciju(formiranje α-heliksa) uticaj radikali aminokiselina koji su dio polipeptidnog lanca, na primjer, negativno nabijene grupe radikala glutaminske kiseline, smještene blizu jedna drugoj, odbijaju i sprječavaju stvaranje α-heliksa (formira se zavojnica). Iz istog razloga, blisko locirani arginin i lizin, koji imaju pozitivno nabijene funkcionalne grupe u radikalima, sprječavaju stvaranje α-heliksa (vidi primjer protamina i histona).

Velike veličine radikala aminokiselina (na primjer radikali serina, treonina, leucina) također sprječavaju stvaranje α-heliksa.

Dakle, sadržaj α-heliksa u proteinima varira.

β-struktura (slojevito presavijeni) - ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca i formira se uz pomoć interpeptidnih vodoničnih veza unutar pojedinačnih dijelova jednog polipeptidnog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Postoje dvije vrste β-strukture:

– Toross-β-forma(kratka β-struktura) - predstavlja ograničene slojevite regione formirane od jednog polipeptidnog lanca proteina (slika 3).

Rice. 3. Cross-β oblik proteinskog molekula

Većina globularnih proteina uključuje kratke β-strukture (laminirane regije). Njihov sastav se može predstaviti na sljedeći način: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

– kompletna β struktura. Ovaj tip je karakterističan za cijeli polipeptidni lanac, koji ima izdužen oblik i drži se interpeptidnim vodikovim vezama između susjedni paralelno ili antiparalelno polipeptidnih lanaca (slika 4).

Rice. 4. Kompletna β-struktura

U antiparalelnim strukturama veze su stabilnije nego u paralelnim.

Proteini sa pravilnom β-strukturom su jači i loše se ili uopšte ne probavljaju u gastrointestinalnom traktu.

Formiranje sekundarne strukture (α-heliks ili β-struktura) određeno je slijedom aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu (tj. primarne strukture proteina) i stoga je genetski određeno. Aminokiseline kao što su metionin, valin, izoleucin i asparaginska kiselina pogoduju formiranju β-strukture.

Proteini sa kompletnom β strukturom imaju fibrilar(nalik na niti) oblik. Kompletna β-struktura nalazi se u proteinima potpornih tkiva (tetiva, kože, kostiju, hrskavice itd.), u keratinu (proteini kose i vune) (za karakteristike pojedinačnih proteina vidi odeljak „Proteini hrane sirovine”).

Međutim, nemaju svi fibrilarni proteini samo β strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (protein zaptivnog mišića mekušaca), tropomiozin (protein skeletnih mišića) su fibrilarni proteini, a njihova sekundarna struktura je α-helix.

Sekundarna struktura proteina je metoda presavijanja polipeptidnog lanca u kompaktniju strukturu u kojoj peptidne grupe međusobno djeluju kako bi formirale vodikove veze između njih.

Formiranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju sa najvećim brojem veza između peptidnih grupa. Tip sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između centralnog atoma ugljika i ugljika peptidne grupe i veličini aminokiselinskog radikala. Sve ovo, zajedno sa sekvencom aminokiselina, će kasnije dovesti do striktno definisane proteinske konfiguracije.

Postoje dvije moguće opcije za sekundarnu strukturu: u obliku "konopca" - α-heliks(α-struktura), a u obliku “harmonike” – β-naborani sloj(β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, obje strukture su istovremeno prisutne, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima dominira α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.

Formira se sekundarna struktura samo uz učešće vodoničnih veza između peptidnih grupa: atom kiseonika jedne grupe reaguje sa atomom vodonika druge, istovremeno se kiseonik druge peptidne grupe vezuje za vodonik treće itd.

α-Helix

Ova struktura je desna spirala, formirana od vodonik veze između peptidne grupe 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinski ostaci.

Sprečava se formiranje spirale proline i hidroksiprolin, koji zbog svoje ciklične strukture uzrokuju „lom“ lanca, njegovo prisilno savijanje, kao, na primjer, u kolagenu.

Visina zavoja heliksa je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.

β-fold sloj

U ovoj metodi savijanja, molekula proteina leži kao "zmija" udaljeni dijelovi lanca su blizu jedan drugom. Kao rezultat toga, peptidne grupe prethodno uklonjenih aminokiselina iz proteinskog lanca su sposobne da stupe u interakciju pomoću vodoničnih veza.

P ERVICHNAYA STRUKTURABELKOV

Primarna struktura proteina nosi informacije o njegovu prostornu strukturu.

1. Aminokiselinski ostaci u peptidnom lancu proteina ne smenjuju se nasumično, već su raspoređeni određenim redosledom. Linearni niz aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina.

2. Primarna struktura svakog pojedinačnog proteina je kodirana u molekulu DNK (region koji se zove gen) i ostvaruje se tokom transkripcije (kopiranje informacija na mRNA) i translacije (sinteza peptidnog lanca).

3. Svaki od 50.000 pojedinačnih proteina u ljudskom tijelu ima jedinstveno za dati pojedinačni protein, primarna struktura. Svi molekuli pojedinačnog proteina (na primjer, albumin) imaju istu izmjenu aminokiselinskih ostataka, što albumin razlikuje od bilo kojeg drugog pojedinačnog proteina.

4. Sekvenca aminokiselinskih ostataka u peptidnom lancu može se smatrati kao
obrazac za prijavu

sa nekim informacijama.

Ova informacija diktira prostorno savijanje dugog linearnog peptidnog lanca u kompaktniju trodimenzionalnu strukturu.

CONFORMATIONBELKOV

1. Linearni polipeptidni lanci pojedinačnih proteina, zbog interakcije funkcionalnih grupa aminokiselina, dobijaju određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, odnosno konformaciju. U globularnim proteinima postoje
dva glavna tipa konformacija peptidni lanci: sekundarne i tercijarne strukture.

SEKUNDARNOSTRUKTURABELKOV

2. Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme. U ovom slučaju, peptidni lanac može dobiti pravilne strukture dvije vrste:os-spirale I p-strukture.

Rice. 1.2. Sekundarna struktura proteina je a-heliks.

U os-spirali vodonične veze nastaju između atoma kiseonika karboksilne grupe i vode rod amidnog dušika peptidne kičme kroz 4 aminokiseline; bočni lanci aminokiselinskih ostataka nalaze se duž periferije heliksa, ne učestvujući u formiranju vodoničnih veza koje formiraju sekundarnu strukturu (slika 1.2).

Sprečavaju velike zapreminske ostatke ili ostatke sa identičnim odbojnim nabojima podstiču formiranje α-heliksa.

Ostatak prolina prekida α-heliks zbog svoje prstenaste strukture i nemogućnosti formiranja vodonične veze zbog nedostatka vodonika na atomu dušika u peptidnom lancu.

B-Struktura formirani između linearnih regiona jednog polipeptidnog lanca, formirajući nabore, ili između različitih polipeptidnih lanaca. Mogu se formirati polipeptidni lanci ili njihovi dijelovi paralelno(N- i C-krajevi peptidnih lanaca koji djeluju u interakciji su isti) ili antiparalelno(N- i C-krajevi peptidnih lanaca koji su u interakciji leže u suprotnim smjerovima) p-strukture(Sl. 1.3).

IN Proteini takođe sadrže regije sa nepravilnom sekundarnom strukturom, koje se nazivaju u nasumične zavrzlame, iako se ove strukture ne mijenjaju toliko od jednog proteinskog molekula do drugog.

TERCIJARNASTRUKTURABELKOV

3. Tercijarna struktura proteina je trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcije između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedan od drugog u peptidnom lancu.

Rice. 1.3. Antiparalelna (beta struktura.)

Hidrofobni radikali aminokiselina imaju tendenciju da se kombinuju unutar globularne strukture proteina kroz tzv. vodič-rofobične interakcije i intermolekularne van der Waalsove sile, formirajući gusto hidrofobno jezgro. Hidrofilni jonizovani i nejonizovani radikali aminokiselina uglavnom se nalaze na površini proteina i određuju njegovu rastvorljivost u vodi.

Hidrofilne aminokiseline koje se nalaze unutar hidrofobnog jezgra mogu međusobno komunicirati korištenjem jonski I vodonične veze(pirinač. 1.4).

Rice. 1.4. Vrste veza koje nastaju između radikala aminokiselina tokom formiranja tercijarne strukture proteina. 1 - jonska veza; 2 - vodonična veza; 3 - hidrofobne interakcije; 4 - disulfidna veza.

Rice. 1.5. Disulfidne veze u strukturi humanog inzulina.

Jonske, vodikove i hidrofobne veze su slabe: njihova energija nije mnogo veća od energije toplinskog kretanja molekula na sobnoj temperaturi.

Konformacija proteina se održava zbog pojave mnogih takvih slabih veza.

Konformaciona labilnost proteina je sposobnost proteina da se podvrgnu malim promjenama u konformaciji zbog prekida nekih i stvaranja drugih slabih veza.

Tercijarna struktura nekih proteina je stabilizirana disulfidne veze, nastao zbog interakcije SH grupa dva cisteinska ostatka.

Većina intracelularnih proteina nema kovalentne disulfidne veze. Njihovo prisustvo je karakteristično za proteine ​​koje luči ćelija, na primer, disulfidne veze su prisutne u molekulima insulina i imunoglobulina.

Insulin- proteinski hormon sintetizovan u beta ćelijama pankreasa. Izlučuju ga stanice kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi. U strukturi insulina postoje 2 disulfidne veze koje povezuju 2 polipeptidna A- i B-lanca, i 1 disulfidna veza unutar A-lanca (slika 1.5).

Osobine sekundarne strukture proteina utiču na prirodu međuradikalnih interakcija i tercijarne strukture.

4. U mnogim proteinima sa različitim strukturama i funkcijama uočen je određeni specifičan redoslijed izmjenjivanja sekundarnih struktura i naziva se supersekundarna struktura.

Takve uređene strukture se često nazivaju strukturnim motivima, koji imaju specifične nazive: “a-helix-turn-a-helix”, “leucinski patentni zatvarač”, “cink prsti”, “P-barrel struktura” itd.

Na osnovu prisustva α-heliksa i β-struktura, globularni proteini se mogu podijeliti u 4 kategorije:

1. Prva kategorija uključuje proteine ​​koji sadrže samo α-helike, na primjer mioglobin i hemoglobin (slika 1.6).

2. Druga kategorija uključuje proteine ​​koji sadrže α-helike i (3-strukture. U ovom slučaju, α- i (3-strukture) često formiraju isti tip kombinacija koje se nalaze u različitim pojedinačnim proteinima.

Primjer. Supersekundarna struktura tipa P-cijev.

Enzim triosefosfat izomeraza ima super-sekundarnu strukturu tipa P-barel, pri čemu se svaka (3-struktura nalazi unutar P-bačve i povezana je sa α-helikalnim područjem polipeptidalanci koji se nalaze na površini molekula (slika 1.7, A).

Rice. 1.7. Supersekundarna struktura tipa p-cijev.

a - triosefosfat izomeraza; b - domena Piru Vatka Nazy.

Ista supersekundarna struktura pronađena je u jednom od domena molekula enzima piruvat kinaze (slika 1.7, b). Domen je dio molekula čija struktura podsjeća na nezavisni globularni protein.

Još jedan primjer formiranja supersekundarne strukture koja ima P-strukture i os-helike. U jednom od domena laktat dehidrogenaze (LDH) i fosfoglicerat kinaze, P-strukture polipeptidnog lanca nalaze se u centru u obliku upletene ploče, a svaka P-struktura je povezana sa α-heličnim regionom koji se nalazi na površini molekula (slika 1.8).

Rice. 1.8. Sekundarna struktura, karakteristična za mnoge fer- policajci.

A-domena laktat dehidrogenaze; b— domena fosfoglicerat kinaze.

3. Treća kategorija uključuje proteine ​​koji imaju koji sadrži samo sekundarnu p-strukturu. Takve strukture nalaze se u imunoglobulinima, u enzimu superoksid dismutazi (slika 1.9).

Rice. 1.9. Sekundarna struktura konstantne domene imunoglobulina (A)

i enzim superoksid dismutaza (b).

4. Četvrta kategorija uključuje proteine ​​koji sadrže samo malu količinu regularnih sekundarnih struktura. Ovi proteini uključuju male proteine ​​bogate cistinom ili metaloproteine.

Proteini koji se vezuju za DNK imaju uobičajene tipove supersekundarnih struktura: "os-helix-turn-os-helix", "leucinski patentni zatvarač", "cink-tvoje prste." Proteini koji se vezuju za DNK sadrže vezujuće mjesto koje je komplementarno regiji DNK sa specifičnom sekvencom nukleotida. Ovi proteini su uključeni u regulaciju djelovanja gena.

« A- Spirala—okreni—spirala"

Rice. 1.10. Povezivanje supersekundarnog

“a-helix-turn-a-helix” strukture

u glavnom žlijebu D

Ovaj strukturni motiv uključuje 2 spirale: jednu kraću, drugu dužu, povezane okretom polipeptidnog lanca (slika 1.10).

Kraća α-heliks nalazi se preko žlijeba DNK, a duža α-heliks nalazi se u glavnom žlijebu, formirajući nekovalentne specifične veze aminokiselinskih radikala sa nukleotidima DNK.

Često proteini sa takvom strukturom formiraju dimere kao rezultat, oligomerni protein ima 2 supersekundarne strukture;

Dvije takve strukture mogu vezati DNK u susjednim regijama glavnih žljebova

bezznačajne promjene u strukturi proteina.

"cink prst"

“Cinkov prst” je proteinski fragment koji sadrži oko 20 aminokiselinskih ostataka (slika 1.12).

Atom cinka je povezan sa 4 radikala aminokiselina: 2 cisteinska i 2 histidinska ostatka.

U nekim slučajevima, umjesto ostataka histidina, postoje ostaci cisteina.

proteini u obliku “cinkovog prsta”.

Ovaj region proteina formira α-heliks, koji se može specifično vezati za regulatorne regione glavnog žleba DNK.

Interakcioni proteini imaju α-heličnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka.

Leucinski ostaci nalaze se na udaljenosti od 6 aminokiselina.

Budući da svaki zavoj α-heliksa sadrži ostatak od 3,6-amino kiseline, leucinski radikali se nalaze na površini svakog drugog zavoja.

Leucinski ostaci α-heliksa jednog proteina mogu stupiti u interakciju sa ostacima leucina drugog proteina (hidrofobne interakcije), povezujući ih zajedno (slika 1.13).

Mnogi proteini koji se vezuju za DNK stupaju u interakciju s DNK u obliku oligomernih struktura, gdje su podjedinice međusobno povezane "leucinskim patentnim zatvaračima". Primjer takvih proteina su histoni.

Histoni- nuklearni proteini, koji sadrže veliki broj pozitivno nabijenih aminokiselina - arginin i lizin (do 80%).

Molekuli histona se kombinuju u oligomerne komplekse koji sadrže 8 monomera pomoću "leucinskih patentnih zatvarača", uprkos jakom pozitivnom naboju ovih molekula.

Nastavi. Svi molekuli pojedinačnog proteina, koji imaju identičnu primarnu strukturu, dobijaju istu konformaciju u rastvoru.

dakle, priroda prostornog savijanja peptidnog lanca određena je aminokiselinomsastav i izmjena aminokiselinskih ostataka ulancima. Prema tome, konformacija je specifična karakteristika pojedinog proteina kao i njegova primarna struktura.

Uloga proteina u organizmu je izuzetno velika. Štoviše, tvar može nositi takvo ime tek nakon što stekne unaprijed određenu strukturu. Do ovog trenutka, to je polipeptid, samo lanac aminokiselina koji ne može obavljati svoje predviđene funkcije. Općenito, prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domenska) je njihova trodimenzionalna struktura. Štaviše, najvažnije za tijelo su sekundarne, tercijarne i domenske strukture.

Preduslovi za proučavanje strukture proteina

Među metodama za proučavanje strukture hemijskih supstanci posebnu ulogu igra rendgenska kristalografija. Preko njega možete dobiti informacije o redoslijedu atoma u molekularnim spojevima i njihovoj prostornoj organizaciji. Jednostavno rečeno, rendgenski snimak se može uzeti za jedan molekul, što je postalo moguće 30-ih godina 20. veka.

Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini ne samo da imaju linearnu strukturu, već se mogu nalaziti i u spiralama, zavojnicama i domenima. I kao rezultat brojnih naučnih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine ​​i srednji oblik za enzime i imunoglobuline. To znači da tvari koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvartarnu strukturu, u fazi svog „sazrevanja“, moraju proći i fazu spiralnog formiranja karakterističnu za sekundarnu strukturu.

Formiranje sekundarne strukture proteina

Čim se završi sinteza polipeptida na ribosomima u gruboj mreži stanične endoplazme, počinje da se formira sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je duga molekula koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i obavljanje predviđenih funkcija. Stoga, kako bi se smanjila njegova veličina i dala posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se događa kroz formiranje alfa spirala i beta listova. Na taj način se dobija protein sekundarne strukture, koji će se u budućnosti ili pretvoriti u tercijarni i kvarterni, ili će se koristiti u ovom obliku.

Organizacija sekundarne strukture

Kao što su brojne studije pokazale, sekundarna struktura proteina je ili alfa heliks, ili beta ploča, ili alternacija regiona sa ovim elementima. Štaviše, sekundarna struktura je metoda uvijanja i spiralnog formiranja proteinske molekule. Ovo je haotičan proces koji se javlja zbog vodikovih veza koje nastaju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.

Sekundarna struktura alfa heliksa

Budući da u biosintezi polipeptida učestvuju samo L-aminokiseline, formiranje sekundarne strukture proteina počinje uvijanjem spirale u smjeru kazaljke na satu (udesno). Postoji striktno 3,6 aminokiselinskih ostataka po spiralnom zavoju, a udaljenost duž spiralne ose je 0,54 nm. Ovo su opća svojstva za sekundarnu strukturu proteina koja ne ovise o vrsti aminokiselina uključenih u sintezu.

Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiralan. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, proteinski molekul pepsina je samo 30% spiralan, lizozim - 42%, a hemoglobin - 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije striktno spirala, već kombinacija njegovih dijelova s ​​linearnim ili slojevitim.

Sekundarna struktura beta sloja

Drugi tip strukturne organizacije supstance je beta sloj, koji je dva ili više lanaca polipeptida povezanih vodoničnom vezom. Ovo posljednje se događa između slobodnih CO NH2 grupa. Na ovaj način se povezuju uglavnom strukturni (mišićni) proteini.

Struktura proteina ovog tipa je sljedeća: jedan lanac polipeptida s oznakom terminalnih dijelova A-B paralelan je s drugim. Jedino upozorenje je da se drugi molekul nalazi antiparalelno i da je označen kao BA. Ovo formira beta sloj, koji se može sastojati od bilo kojeg broja polipeptidnih lanaca povezanih višestrukim vodoničnim vezama.

Vodikova veza

Sekundarna struktura proteina je veza zasnovana na višestrukim polarnim interakcijama atoma sa različitim indeksima elektronegativnosti. Četiri elementa imaju najveću sposobnost stvaranja takve veze: fluor, kisik, dušik i vodonik. Proteini sadrže sve osim fluora. Stoga se vodikova veza može formirati i stvara, što omogućava povezivanje polipeptidnih lanaca u beta slojeve i alfa spirale.

Najlakše je objasniti pojavu vodonične veze na primjeru vode, koja je dipol. Kiseonik nosi snažan negativni naboj, a zbog visoke polarizacije O-H veze, vodik se smatra pozitivnim. U ovom stanju, molekuli su prisutni u određenom okruženju. Štaviše, mnogi od njih se dodiruju i sudaraju. Tada kiseonik iz prve molekule vode privlači vodonik iz druge. I tako dalje niz lanac.

Slični procesi se dešavaju u proteinima: elektronegativni kiseonik peptidne veze privlači vodonik iz bilo kog dela drugog aminokiselinskog ostatka, formirajući vodikovu vezu. Ovo je slaba polarna konjugacija, za koju je potrebno oko 6,3 kJ energije za prekid.

Poređenja radi, najslabija kovalentna veza u proteinima zahtijeva 84 kJ energije da bi se prekinula. Najjača kovalentna veza zahtijevala bi 8400 kJ. Međutim, broj vodoničnih veza u proteinskom molekulu je toliko ogroman da njihova ukupna energija omogućava molekulu da postoji u agresivnim uslovima i da održi svoju prostornu strukturu. Zbog toga postoje proteini. Struktura ove vrste proteina pruža snagu potrebnu za funkcionisanje mišića, kostiju i ligamenata. Važnost sekundarne strukture proteina za tijelo je tako ogromna.